ส่วนที่ Ⅰ ตัวเร่งปฏิกิริยาต้านอนุมูลอิสระในไต

เชิงนามธรรม

ปฏิกิริยาออกซิเจนและปฏิกิริยาไนโตรเจนมีความสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับการบาดเจ็บของไต รวมถึงการบาดเจ็บของไตเฉียบพลัน โรคไตเรื้อรัง โรคไตความดันโลหิตสูง และโรคไตจากเบาหวาน ดังนั้นสารต้านอนุมูลอิสระจึงมีความสำคัญในการรักษาโรคไต สารต้านอนุมูลอิสระที่ใช้ตัวเร่งปฏิกิริยาหมายถึงการเลียนแบบโมเลกุลขนาดเล็กของเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระ เช่น ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเทส คาตาเลส และกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส ซึ่งบางชนิดเป็นตัวล้างพิษที่มีศักยภาพของลิพิดเปอร์ออกไซด์และเปอร์ออกซีไนไตรต์ สารต้านอนุมูลอิสระที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาหลายตัวได้รับการพิสูจน์แล้วว่ามีประสิทธิภาพในรูปแบบโรคต่างๆ ในหลอดทดลอง และในร่างกาย ที่เกี่ยวข้องกับความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชั่น รวมถึงโรคไต บทความนี้ทบทวนบทบาทของเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระในโรคไต การจำแนกประเภทของสารต้านอนุมูลอิสระที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา และการใช้ในปัจจุบันในโรคไต

คำหลัก

ตัวเร่งปฏิกิริยา; กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส; ซูเปอร์ออกไซด์ ดิสมิวเตส; สารต้านอนุมูลอิสระเร่งปฏิกิริยา; ไต;ประโยชน์ของ Cistanche.

คลิกที่นี่เพื่อรับCistanche ส่งผลกระทบต่อไต

การแนะนำ

ความเครียดออกซิเดชันอธิบายความไม่สมดุลระหว่างการก่อตัวของสารที่ทำปฏิกิริยาและการป้องกันสารต้านอนุมูลอิสระเมื่อสัญญาณรีดอกซ์หรือความเสียหายของโมเลกุลถูกรบกวน สายพันธุ์ออกซิเจนปฏิกิริยา (ROS) และสายพันธุ์ไนโตรเจนปฏิกิริยา (RNS) เป็นผลพลอยได้ที่เป็นพิษจากการเผาผลาญออกซิเจนที่จำเป็นในสิ่งมีชีวิต อนุมูลอิสระเหล่านี้รวมถึงซุปเปอร์ออกไซด์ (O₂-), ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H₂O₂), ไนตริกออกไซด์ (NO-), อนุมูลไฮดรอกซิล (OH-), เปอร์ออกซีไนไตรต์ (ONOO-) และอนุมูลลิปิดเปอร์ออกซิล (LOO-) ระหว่างการหายใจ O. ภายในเซลล์₂- ผลิตขึ้นภายนอกในไมโตคอนเดรีย และ ROS ผลิตโดยสารเชิงซ้อนในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนและโดยสารที่ลดลงบางส่วนของโมเลกุลออกซิเจนที่เกิดขึ้นในระบบชีวภาพ การผลิต ROS ที่มากเกินไปเกิดขึ้นจากการกระตุ้นเอนไซม์ออกซิเดชันที่เฉพาะเจาะจง ซึ่งรวมถึง nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADPH) oxidase (NOX), xanthine oxidase, uncoupled nitric oxide synthase (NOS) และเอนไซม์ที่เผาผลาญกรด arachidonic ROS ก่อให้เกิดความเสียหายต่อโปรตีนในเซลล์ ไขมัน คาร์โบไฮเดรตและ DNA ซึ่งนำไปสู่ความผิดปกติของเซลล์ในที่สุด ดังนั้นจึงได้รับการพิจารณาว่าเป็นผู้ควบคุมที่สำคัญในเส้นทางการส่งสัญญาณเซลลูล่าร์ตั้งแต่ยุคแรก (รูปที่ 1) กลไกการป้องกันสารต้านอนุมูลอิสระมีความซับซ้อนและแบ่งเป็นส่วนๆ และสามารถควบคุมระดับ ROS ในไซโตพลาสซึม ไมโตคอนเดรีย และนิวเคลียสได้อย่างอิสระ ในระบบของสิ่งมีชีวิต ระดับ ROS จะถูกควบคุมโดยเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระหลายชนิด รวมถึง superoxide dismutase (SOD), catalase (CAT), glutathione peroxidase (GPx), peroxiredoxin (Prx), thioredoxin (Trx) และ cytochrome c oxidase

รูปที่ 1 ภาพรวมแผนผังของแหล่งที่มาภายนอกของความเครียดออกซิเดชันและปฏิกิริยาต้านออกซิเดชันในความเสียหายของไต ปัจจัยภายนอก (ปัจจัยด้านสิ่งแวดล้อม เช่น มลพิษทางอากาศและน้ำ การสูบบุหรี่ ยาเสพติด และรังสี) และภายนอก (กระบวนการเมตาบอลิซึมปกติในสิ่งมีชีวิต) แหล่งที่มาของความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชันจะก่อให้เกิดสายพันธุ์ออกซิเจนที่มีปฏิกิริยา (ROS) ภายในร่างกาย ROS ถูกสร้างขึ้นเป็นผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาทางชีวเคมีในไมโตคอนเดรีย (ระบบขนส่งอิเล็กตรอน; ETS), พลาสมาเมมเบรน, ไซโตพลาสซึม (รวมถึงเพอรอกซิโซมและไลโซไซม์) และเยื่อหุ้มของเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม mitochondrial ETS, adenine dinucleotide phosphate (NADPH) oxidase, xanthine oxidase, myeloperoxidase และ endothelial nitric oxide synthase (eNOS) เป็นแหล่งหลักของการก่อตัวของ ROS ของเซลล์ ปฏิกิริยาที่สำคัญในการสร้างอนุมูลอิสระคือปฏิกิริยาที่คล้ายเฟนตันและเฟนตันเพื่อผลิต ROS โดยที่ Fe2 บวกและ Cu บวกทำปฏิกิริยากับ H2O2 เพื่อสร้าง OH ตามลำดับ เพื่อปกป้องและซ่อมแซมการบาดเจ็บระดับโมเลกุลที่เกิดจาก ROS เซลล์ใช้ระบบป้องกันที่ประกอบด้วยสารต้านอนุมูลอิสระที่เป็นเอนไซม์ ได้แก่ ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเทส (SOD) คาตาเลส เปอร์ออกซิเดส และสารต้านอนุมูลอิสระที่ไม่ใช่เอนไซม์ที่สร้างโดยระบบกลูตาไธโอน ตำแหน่งหลักของการสร้าง O2•− คือเยื่อไมโทคอนเดรียด้านในระหว่างกระบวนการ ETS การสลายตัวของ H2O2 เป็นน้ำและออกซิเจนทำได้โดย SOD, ระบบกลูตาไธโอน และ catalase ตามลำดับ ROS ที่มากเกินไปทำให้เกิด lipid peroxidation, nitro-oxidation, glycol-oxidation และ oxidative DNA damage ซึ่งสามารถร่วมกันทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของโปรตีน ความเสียหายของ DNA การแก่ของเซลล์ และการตายของเซลล์ การเปลี่ยนแปลงทั้งหมดเหล่านี้นำไปสู่ ​​glomerulosclerosis และ tubulointerstitial fibrosis ในที่สุด

ความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชันเกี่ยวข้องกับการเกิดโรคของโรคไตหลายชนิด รวมถึงการบาดเจ็บของไตเฉียบพลัน (AKI) โรคไตเรื้อรัง (CKD) โรคไตความดันโลหิตสูง และโรคไตจากเบาหวาน ดังนั้นสารต้านอนุมูลอิสระจึงเป็นเครื่องมือที่มีประสิทธิภาพในการรักษาโรคไต สารต้านอนุมูลอิสระเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเป็นโมเลกุลขนาดเล็กเลียนแบบเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระที่คล้ายกับ SOD, CAT และ GPx ซึ่งบางชนิดสามารถทำหน้าที่เป็นสารล้างพิษสำหรับลิพิดเปอร์ออกไซด์และ ONOO- เนื่องจากสารประกอบเหล่านี้เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาและไม่ใช่แค่ตัวกำจัดอนุมูลอิสระเท่านั้น พวกมันจึงแสดงฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระที่แรงกว่าผลิตภัณฑ์เสริมอาหารอื่นๆ บทความนี้ทบทวนบทบาทของเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระในโรคไต การจำแนกประเภทของสารต้านอนุมูลอิสระที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา และสถานะปัจจุบันของการประยุกต์ใช้ในโรคไต

เอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระกับโรคไต

เซลล์มีกลไกการป้องกันสารต้านอนุมูลอิสระที่สำคัญเพื่อป้องกันตัวเองจากการทำลายที่เป็นพิษของอนุมูลอิสระ สารต้านอนุมูลอิสระสามารถมีแหล่งที่มาจากภายในร่างกายหรือภายนอกร่างกาย โดยการสร้างเอ็นไซม์และโมเลกุลขนาดเล็กหรืออาหารที่สังเคราะห์ขึ้นภายในร่างกายจะช่วยป้องกันภายนอกที่สำคัญ สารต้านอนุมูลอิสระสามารถจำแนกได้ว่าเป็นเอนไซม์หรือไม่ใช่เอนไซม์ ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับกิจกรรมของพวกมัน สารต้านอนุมูลอิสระที่เป็นเอนไซม์ที่สำคัญคือ SOD, CAT และ GPx สารต้านอนุมูลอิสระภายนอกที่ไม่ใช่เอนไซม์ ได้แก่ l -arginine, lipoic acid, coenzyme Q10, melatonin, albumin และ uric acid สารต้านอนุมูลอิสระภายนอกที่ไม่ใช่เอนไซม์รวมถึงยา เช่น กรดแอสคอร์บิก (วิตามินซี) อัลฟาโทโคฟีรอล (วิตามินอี) สารต้านอนุมูลอิสระฟีนอล น้ำมันเลซิติน และอะซิติลซิสเทอีน ระบบต้านอนุมูลอิสระหลายระบบมีอยู่ในไตเพื่อปกป้องเนื้อเยื่อไตและเซลล์ที่เกี่ยวข้องจากความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน

อาหารเสริม Cistanche

1. Superoxide Dismutase และโรคไต

ซูเปอร์ออกไซด์ แรดิคัล แอนไอออนเป็นสารที่อาจเป็นอันตรายซึ่งเกิดจากการลดอิเล็กตรอนเดี่ยวของออกซิเจนในระดับโมเลกุลระหว่างการหายใจ SOD เป็นระบบเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระที่สำคัญ และสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ที่อาศัยอยู่ในที่ที่มีออกซิเจนจะแสดง SOD อย่างน้อยหนึ่งตัว โลหะลิแกนด์ของแอคทีฟไซต์ช่วยให้สามารถจำแนกประเภทของ SOD: ทองแดง-สังกะสี SOD (Cu/Zn-SOD) แมงกานีส SOD (Mn-SOD) เหล็ก SOD ( Fe-SOD) และ SOD ของนิกเกิล (NiSOD) SOD เป็นกลุ่มของเมทัลโลเอ็นไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาการแตกแยกเพื่อล้างพิษ ROS ซึ่งเร่งการแตกแยกของ O สองตัว₂- เพื่อสร้าง H₂O₂และโมเลกุล O₂ซึ่งถูกย่อยสลายเป็นน้ำและออกซิเจนโดย CAT

SOD ยังแบ่งออกเป็นสามไอโซฟอร์มหลักตามการแปลในช่องย่อย: SOD1 (Cu/Zn-SOD), SOD2 (Mn-SOD) และ SOD3 (SOD นอกเซลล์, EC-SOD) ซึ่งมักพบในไต .SOD1 มีอยู่ในไซโตพลาสซึมและช่องว่างเยื่อหุ้มเซลล์ของไมโตคอนเดรีย ในขณะที่ SOD2 มีอยู่ในไมโทคอนเดรียของเซลล์ยูคาริโอต SOD3 คือ Cu/Zn-SOD ที่หลั่งออกมานอกเซลล์ ในบรรดา SOD ทั้งสามนี้ SOD1 มีมากในเนื้อเยื่อส่วนใหญ่ คิดเป็น 60-80 เปอร์เซ็นต์ของกิจกรรม SOD ในหลอดเลือดไต และประมาณ 30 เปอร์เซ็นต์ของกิจกรรม SOD ในหลอดเลือดไต นอกจากนี้ SOD2 ยังแสดงออกในเซลล์เนื้อเยื่อส่วนใหญ่ เช่น กระเพาะอาหาร ปอด กล้ามเนื้อลาย ม้าม หัวใจ ตับ ไต และสมอง SOD3 จะแสดงออกอย่างมากในหลอดเลือด ไต ปอด และหัวใจ แม้ว่า SOD1 จะคิดเป็นร้อยละสูงสุดของกิจกรรม SOD ของไต แต่การเปลี่ยนแปลงทางพยาธิวิทยาที่เกี่ยวข้องกับการขาด SOD2 และการขาด SOD1 นั้นรุนแรงกว่า เนื่องจาก ROS และ RNS นั้นส่วนใหญ่เกิดขึ้นในไมโทคอนเดรีย

ไอโซฟอร์มของ SOD ทั้งสามมีบทบาทสำคัญในการลุกลามและการทุเลาของโรคไตต่างๆ การศึกษาเชิงทดลองหลายชิ้นแสดงหลักฐานว่าการกำจัดหรือการแสดงออกของหญ้ามากเกินไปโดยการดัดแปลงพันธุกรรมหรือยาสามารถเปลี่ยนแปลงความเครียดออกซิเดชันและความรุนแรงของโรคใน AKI หรือ CKD การลดลงของ SOD1 นำไปสู่การเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญในปัจจัยทางนิวเคลียร์  ตัวเสริมสายเบา (NF-κB) - การส่งสัญญาณของไตที่เป็นสื่อกลางและความเสียหายของ DNA ออกซิเดชันในเซลล์ B ที่ถูกกระตุ้น อันที่จริง การทำงานของไตลดลงอย่างรุนแรงหลังจากการบาดเจ็บของไตที่ขาดเลือดกลับคืนสู่เลือด (I/R) ในหนูที่น่าพิศวงด้วย SOD1 และการรักษาด้วย SOD1 ของมนุษย์แบบรีคอมบิแนนต์ช่วยลด ROS และการทำงานของไตดีขึ้นอย่างมีนัยสำคัญโดยการลดปัจจัยเนื้อร้ายของเนื้องอก (TNF)- และอินเตอร์ลิวคิน (IL){ {7}} ระดับในเนื้อเยื่อที่ได้รับบาดเจ็บจาก I/R ของไต ในหนูที่มีการอุดกั้นท่อไตข้างเดียว (UUO) การขาด SOD1 จะเพิ่มความดันโลหิตสูงที่ไวต่อเกลือและพังผืดในท่อไต ในขณะที่ในหนูที่มีการอุดกั้นท่อไตข้างเดียว b, SOD1 การแสดงออกมากเกินไปหรือการรักษากลีบขมับเรื้อรังจะยกเลิกการค้นพบเหล่านี้ นอกจากนี้ sOD1 ยังปรับเปลี่ยนการเปลี่ยนแปลงของหลอดเลือดขนาดเล็กของไต ปฏิกิริยาของหลอดเลือดแดงขนาดเล็ก และความไวต่อ angiotensin II (Ang II) หนูที่น่าพิศวง sOD1 แสดงความดันโลหิตสูงขึ้นและเส้นผ่านศูนย์กลางของหลอดเลือดแดงขนาดเล็กที่อวัยวะภายในลดลงระหว่างการแช่ Ang II ในขณะที่การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ถูกลดทอนในหนูดัดแปรพันธุกรรม SOD1 ในโรคไตจากเบาหวาน ผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายไกลโคซิเลชั่นขั้นสูง (AGEs) ช่วยเพิ่มความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชั่นผ่านการสร้าง NOX ของ ROS ในไมโทคอนเดรีย และปฏิสัมพันธ์ระหว่าง AGEs และตัวรับสำหรับ AGEs (RAGE) ช่วยเพิ่มการเริ่มต้นของการส่งสัญญาณที่เกี่ยวข้อง เอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระ เช่น SOD และ CAT ยับยั้งการผลิต ROS ที่อาศัยอายุ เมื่อเปรียบเทียบกับหนูที่เป็นโรคเบาหวานกลุ่มควบคุม หนูเมาส์ดัดแปลงพันธุกรรม SOD1 db/db และหนูดัดแปรพันธุกรรม SOD1 ที่ได้รับการรักษาด้วยสเตรปโตโซโทซิน SOD1 แสดงโปรตีนในปัสสาวะลดลง, เปลี่ยนปัจจัยการเจริญเติบโต (TGF)- 1 และการแสดงออกของคอลลาเจน IV รวมทั้งการขยายตัวของเมทริกซ์ไทลาคอยด์และเครื่องหมายที่ลดลงของ ความเครียดออกซิเดชัน

มีรายงานเกี่ยวกับความผิดปกติของการทำงานของ SOD2 ที่ทำให้การทำงานของไตแย่ลง, พังผืดที่ท่อระหว่างหน้า, การอักเสบ และการตายของเซลล์ไต Parajuli และคณะ พบว่า SOD ที่จำเพาะต่อไต2-หนูที่ขาดแคลนมีไตที่เบากว่าและเล็กกว่าหนูที่เลี้ยงตามธรรมชาติซึ่งมีความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชันที่เพิ่มขึ้นและการบาดเจ็บของท่อ รวมถึงการขยายตัวของท่อส่วนปลาย การก่อตัวของโปรตีน และการบวมของเซลล์เยื่อบุผิวส่วนปลายของท่อ ในการบาดเจ็บของไต I/R การแสดงออกของ SOD2 ลดลงในหน่วยไตส่วนปลายและการทำงานของไตเสื่อมลงในหนูที่น่าพิศวง SOD2 เมื่อเปรียบเทียบกับหนูควบคุม ในแบบจำลองหนูของ AKI ที่เหนี่ยวนำด้วยรังสีคอนทราสต์ การปรับสภาพ SOD2 แบบรีคอมบิแนนท์จะเพิ่มกิจกรรม SOD อย่างมีนัยสำคัญและปรับปรุงการทำงานของไตที่ลดลงและการตายของเนื้อร้ายในท่อ นอกจากนี้ อาหารสดที่มีเกลือสูง2-หนูที่ขาดสารอาหารทำให้ความดันในหลอดเลือดแดงและการขับอัลบูมินในปัสสาวะเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญผ่านการควบคุม NOX และการกระตุ้น NF-κB การศึกษาอื่นยังแสดงให้เห็นว่าการขาด SOD2 ทำให้การอักเสบของสิ่งของรุนแรงขึ้นและเร่งให้เกิดภาวะเกล็ดเลือดต่ำ, การบาดเจ็บของเยื่อบุโพรงมดลูก และความดันโลหิตสูงที่ไวต่อเกลือ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในหนูอายุมาก กลไกที่เสนอโดยผู้เขียนเหล่านี้สำหรับการทำงานของหลอดเลือดขนาดเล็กที่บกพร่องคือการขาด SOD2 จะเพิ่ม O₂--ระดับและความบกพร่องของการไหลเวียนและการขยายตัวของหลอดเลือดที่เกิดจากตัวเร่งปฏิกิริยาในหลอดเลือดแดง mesenteric ที่แยกออกมา

O. ไมโตคอนเดรียมากเกินไป₂- การผลิตและความผิดปกติของไมโตคอนเดรียที่เกี่ยวข้องนั้นสัมพันธ์กับการเกิดโรคของโรคไตจากเบาหวาน การทดลองหลายครั้งได้รายงานกิจกรรม SOD2 ที่ลดลงในแบบจำลองสัตว์ที่เป็นโรคไตจากเบาหวานชนิดที่ 1 และชนิดที่ 2 ในทางตรงกันข้าม การศึกษาอื่นๆ รายงานว่าไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในการแสดงออกของ SOD2 ระหว่างหนูที่เป็นเบาหวานและหนูควบคุม ดูแกนและคณะ พบ ROS ของไตเพิ่มขึ้นใน SOD2-หนูที่เป็นเบาหวานที่ขาดสารอาหาร แต่ไม่พบหลักฐานของการเพิ่มขึ้นของโปรตีนในปัสสาวะหรือไทลาคอยด์ stromal ขยายตัว ดังนั้น บทบาทของ SOD2 ในโรคไตจากเบาหวานจึงเป็นที่ถกเถียง และจำเป็นต้องมีการศึกษาเพิ่มเติมเพื่อกำหนดกลไกของการทำงานของ SOD2 ในโรคไตจากเบาหวาน

เช่นเดียวกับ SOD1 และ SOD2 การศึกษาหลายชิ้นใช้แบบจำลองสัตว์ที่น่าพิศวงของ SOD3 เพื่อแสดงให้เห็นถึงบทบาทของ SOD3 ในการปกป้องหรือเร่งการบาดเจ็บของไตเพื่อตอบสนองต่อความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน หลังจากการตัดหลอดเลือดแดงของไตในหนูที่น่าพิศวง SOD3 การรักษา Ang II นำไปสู่การเพิ่มความดันโลหิตและทำให้เกิดความผิดปกติของเยื่อบุผนังหลอดเลือด และการรักษาด้วย SOD3 แบบผสมผสานจะเลือกลดหนูที่น่าพิศวง SOD3 ที่มีความดันโลหิตสูง [44 ความดันโลหิต การศึกษาอื่นรายงานว่า SOD3 ถูกแปลเป็นภาษาท้องถิ่นเป็นส่วนใหญ่ไปยังท่อใกล้เคียงและแปลร่วมกับ erythropoietin (EPO) เมื่อเปรียบเทียบกับสัตว์กลุ่มควบคุม หนู SOD3 ที่น่าพิศวงที่สัมผัสภาวะขาดออกซิเจนแสดงระดับ EPO ที่เพิ่มขึ้นเล็กน้อยและการสะสมของปัจจัยกระตุ้นการขาดออกซิเจนที่เหนี่ยวนำการเคลื่อนย้ายนิวเคลียร์ (HIF) น้อยลง-1 สอดคล้องกับการค้นพบนี้ การลบ SOD3 ทำให้การไหลเวียนของเลือดในไตช้าลงหลังภาวะไตขาดเลือด และเพิ่มเนื้อร้ายในท่อและการก่อตัวของเฝือกในท่ออย่างมีนัยสำคัญหลังจากการกลับคืนเลือด SOD3 หนูที่น่าพิศวงยังแสดงโปรตีนในปัสสาวะ พังผืดในไต และการบาดเจ็บของพอดไซต์เพิ่มขึ้นหลังจากการรักษาด้วย adriamycin ซึ่งเป็นแบบจำลองการทดลองของโฟกัส glomerulosclerosis แบบแบ่งส่วน (FSGS) การค้นพบที่เกี่ยวข้องกับเส้นทางการส่งสัญญาณ NOX2 และ -catenin นั้นสัมพันธ์กับการควบคุมเส้นทางการส่งสัญญาณ NOX2 และ -catenin ดังนั้น SOD3 จึงมีบทบาทสำคัญในการปกป้องไตในโรคไตต่างๆ

เฮอร์บา ซิสแทนเช่

เพื่อประเมินบทบาทของไอโซฟอร์มของ SOD ในโรคไตจากเบาหวาน Fijuta et al. ประเมินกิจกรรม SOD และการแสดงออกของไอโซฟอร์ม SOD ในไตของแบบจำลองหนูที่เป็นเบาหวาน และพบว่า SOD1 และ SOD3 ถูกลดการควบคุมในไตที่เป็นเบาหวาน แต่ SOD2 ไม่ใช่ กลุ่มเดียวกันรายงานโดยใช้ SOD1- และ sod3-หนูเบาหวานที่น่าพิศวงเพื่อยืนยันบทบาทเฉพาะของไอโซฟอร์มของ SOD ในโรคไตจากเบาหวาน พวกเขาสรุปได้ว่าใน C57BL/6-หนูที่เป็นเบาหวานอาคิตะ การขาด SOD1 แต่ไม่ขาด SOD3 จะเพิ่ม O ของไต2 - และทำให้เกิดการบาดเจ็บของไตอย่างมีนัยสำคัญ และ SOD1 มีบทบาทที่โดดเด่นกว่า SOD3 ในการเกิดโรคของโรคเบาหวาน โรคไต อย่างไรก็ตาม การศึกษาล่าสุดได้รายงานถึงบทบาทอิสระของ SOD3 ในการป้องกันโรคไตจากเบาหวาน การศึกษาของเราแสดงให้เห็นว่าการแสดงออกของ SOD3 ในบริเวณไตและท่อของหนู db / db นั้นเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญหลังจากการเสริม SOD3 ของมนุษย์แบบรีคอมบิแนนท์ ในแบบจำลองสัตว์ที่เป็นโรคไตเบาหวานชนิดที่ 1 และชนิดที่ 2 การเสริม SOD3 ของมนุษย์แบบรีคอมบิแนนต์ช่วยปรับปรุงการแสดงออกของ SOD3 โดยการยับยั้งฟอสโฟรีเลชั่นของ ROS และไคเนสที่ควบคุมสัญญาณนอกเซลล์ (ERK)1/2 หรือ intrarenal 5 ' - amp แอคทิเวเต็ดโปรตีนไคเนส-เปอร์ออกซิโซมโพรลิเอเตอร์ -Activated receptor coactivator (PGC)-1 -ปัจจัยนิวเคลียร์อีรีทรอยด์ 2-ปัจจัยที่เกี่ยวข้อง (Nrf)2 การเปิดใช้งานเส้นทางการส่งสัญญาณเพื่อปรับปรุงโรคไตจากเบาหวาน ดังนั้นจึงจำเป็นต้องมีการทดลองเพิ่มเติมเพื่ออธิบายบทบาทอิสระของ SOD3 ในการป้องกันโรคไตจากเบาหวาน

2. Catalase และโรคไต

CAT เป็นโปรตีนโฮโมเตตระเมอริกที่มี heme 240 kDa ซึ่งส่วนใหญ่อยู่ใน peroxisome และมีอยู่มากในตับ ปอด และไต ในไต CAT ส่วนใหญ่กระจายอยู่ในไซโตพลาสซึมของท่อส่วนต้นของคอร์เทกซ์พารามีเดียน และจะแสดงออกน้อยกว่าในท่อส่วนใกล้เคียงของคอร์เทกซ์ผิวเผิน ในทางกลับกัน CAT ไม่ได้อยู่ใน glomeruli, distal tubules, collaterals ของ Hench หรือท่อรวบรวม การขาด CAT นำไปสู่ไมโตคอนเดรีย ROS ที่แสดงออกมากเกินไปและความเสียหายของไมโทคอนเดรียตามหน้าที่ CAT ลด H2O2 ที่ผลิตโดย SOD ไปเป็นออกซิเจนและน้ำ แม้ว่า CAT จะมีประสิทธิภาพในการลด H2O2 แต่บทบาทในการควบคุม H2O2 อาจไม่ใช่ศูนย์กลาง เนื่องจากส่วนใหญ่อยู่ในเปอร์ออกซิโซม

มีรายงานการขาด CAT เพื่อเพิ่มการเกิดพังผืดในท่อและผลิตภัณฑ์ lipid peroxidation ของรอยโรคในท่อระหว่างหน้าในหนู UUO โคบายาชิและคณะ แสดงให้เห็นว่า CAT ลดการทำงานของไตและเร่งการเกิดพังผืดในไตที่ก้าวหน้าโดยการควบคุมการเปลี่ยนผ่านของเยื่อบุผิวไปยังเนื้อเยื่อของไตในไตที่เหลือในหนูทดลอง nephrectomized 5/6 ตัว นอกจากนี้ เมื่อเทียบกับหนูป่า หนูที่ได้รับการรักษาด้วย adriamycin ซึ่งมีการสูญเสียเลือดทำให้เกิดภาวะโปรตีนรุนแรงในปัสสาวะ ภาวะไตวายเฉียบพลันและพังผืดในท่อไตที่เร่งขึ้น และการสะสมของ lipid peroxidation ที่เพิ่มขึ้น

ในโรคไตจากเบาหวาน การแสดงออกของ CAT ที่จำเพาะต่อท่อใกล้เคียงมากเกินไปในหนูเบาหวานที่ได้รับการรักษาด้วย STZ และหนู db/db ยับยั้งการสร้าง ROS ของไตและการเกิดพังผืดคั่นระหว่างท่อและการลดทอน angiotensinogen, p53 และ pro-apoptotic Bcl-2-โปรตีน x ที่เกี่ยวข้อง (BAX ) การแสดงออกของยีน สอดคล้องกับการศึกษาเหล่านี้ การแสดงออกของ CAT มากเกินไปในหนูอะคิตะช่วยลดความดันโลหิตซิสโตลิกได้อย่างมีนัยสำคัญโดยการควบคุมระบบเรนิน-แองจิโอเทนซินภายในไต (RAS) เพิ่มเอนไซม์เปลี่ยนแองจิโอเทนซิน (ACE) 2 ยับยั้งการแสดงออกของ ACE และแองจิโอเทนซิโนเจน หรือโดยการกระตุ้นปัจจัยนิวเคลียสอีรีทรอยด์ 2-ปัจจัยที่เกี่ยวข้อง 2 (Nrf2)-heme oxygenase (HO)-1 เส้นทางการส่งสัญญาณ โกดิน และคณะ ใช้ CAT และ/หรือหนูดัดแปลงพันธุกรรมเฉพาะท่อใกล้เคียงเพื่อยืนยันความสัมพันธ์ของ CAT และการกระทำของ RAS ในไตในการพัฒนาความดันโลหิตสูงและการบาดเจ็บของไต นักวิจัยอีกคนหนึ่งยังรายงานว่าการขาด CAT เร่งให้เกิดโรคไตจากเบาหวานโดยทำให้กระบวนการสร้างทางชีวภาพของเปอร์ออกซีโซม/ไมโตคอนเดรียลดลง และการเกิดออกซิเดชันของกรดไขมัน ดังนั้น CAT ภายนอกจึงมีบทบาทในการป้องกันที่สำคัญในโรคไตจากเบาหวานโดยการควบคุม RAS ภายในไตและเมแทบอลิซึมของเปอร์ออกซิโซม และลดความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน

3. กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสกับโรคไต

H อื่น₂O₂ GPx เปลี่ยนเปอร์ออกไซด์และ OH- ให้เป็นสารที่ไม่เป็นพิษโดยออกซิไดซ์กลูตาไธโอนที่ลดลง (GSH) ให้เป็นกลูตาไธโอนไดซัลไฟด์ (GSSG) ซึ่งจากนั้นจะถูกรีดิวซ์เป็นกลูตาไธโอนโดยกลูตาไธโอนรีดักเตสผ่าน NADPH.GPx ทำงานร่วมกับ CAT เพื่อสลาย H₂O₂ถึง H₂O และออกซิไดซ์กลูตาไธโอน ซึ่งถูกรีดิวซ์โดยกลูตาไธโอนรีดักเตส GPx ต้องการ GSH เป็นตัวให้ไฮโดรเจนในการเร่งปฏิกิริยา H₂O₂ต่อน้ำและออกซิเจน และต้องการซีลีเนียม (Se) เป็นปัจจัยร่วมในการทำปฏิกิริยากับเปอร์ออกไซด์

GPx เป็นโปรตีน tetrameric ซึ่งแต่ละโมโนเมอร์ประกอบด้วยอะตอม Se ที่บริเวณตัวเร่งปฏิกิริยา โมโนเมอร์แต่ละตัวประกอบด้วยซีลีโนซิสเทอีน โดยที่กำมะถันในซิสเทอีนถูกแทนที่ด้วยซีลีเนียม (R-SeH) ตลอดวงจรการเร่งปฏิกิริยา เซลินอล (โปรตีน Se-) ทำปฏิกิริยากับไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H₂O₂หรือลิพิดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ LOOH) เพื่อผลิตซีลีไนต์ (โปรตีน- SeOH) กรด Selenious จะสร้าง selenol ขึ้นใหม่ผ่าน GSH สองตัว ซึ่งในที่สุดจะถูกออกซิไดซ์เป็น GSSG และ LOOH LOOH จะลดลงเป็นลิพิดแอลกอฮอล์ (LOH) ที่สอดคล้องกัน

จนถึงปัจจุบัน มีการระบุ GPx แปดแบบที่แตกต่างกันในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม อย่างไรก็ตาม มีเพียง 5 ไอโซฟอร์มเท่านั้นที่มีซีลีโนซิสเทอีน และจำเป็นต้องใช้กลูตาไธโอนเป็นปัจจัยรีดิวซ์เพื่อเร่งปฏิกิริยาการลดลงของ H2O2 และ LOOH (GPx 1-4 และ 6) ในไตจะพบ GPx จำนวนมากในท่อส่วนปลายและส่วนปลายและเซลล์กล้ามเนื้อเรียบของหลอดเลือดแดงไต ในบรรดาไอโซฟอร์มของ GPx นั้น GPx1 และ GPx4 ส่วนใหญ่แสดงออกในเซลล์พอดไซต์และไทลาคอยด์ GPx3 ผลิตขึ้นในเยื่อหุ้มชั้นใต้ดินของท่อใกล้เคียงและส่วนปลายของคอร์เทกซ์ไต ตรวจไม่พบ GPx2 และ GPx5 ในไต GPx1 ซึ่งเป็นยีนที่ระบุได้เร็วที่สุด มีการแสดงออกสูง และมีบทบาทในการลดความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชั่นได้แสดงให้เห็นอย่างกว้างขวาง GPx1 ส่วนใหญ่พบในไตปกติและคิดเป็นร้อยละ 96 ของกิจกรรม GPx ของไต เอสโปซิโตและคณะ แสดงให้เห็นว่า GPx1 มีการแสดงออกอย่างมากในไมโตคอนเดรียของเยื่อหุ้มสมองไต และการขาด GPx1 นั้นทำให้น้ำหนักตัวลดลงและทำให้การทำงานของเซลล์โดยรวมลดลงตามอายุ ดังนั้นการควบคุมของไต GPx1 จึงมีบทบาทสำคัญในการปกป้องไตจากความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน

สารสกัดจากซิสแตนช์

การศึกษาก่อนหน้านี้หลายชิ้นได้ประเมินผลการป้องกันไตของ GPx1 ในโรคไต การยับยั้งยีน GPx1 ทำให้ AKI ที่เกิดจากโคเคนรุนแรงขึ้นโดยการยับยั้งเส้นทางการส่งสัญญาณ phosphoinositide kinase (PI3K)-Akt เพื่อกระตุ้นตัวรับ angiotensin II ประเภท 1 (AT1R) นอกจากนี้ GPx1 การแสดงออกที่มากเกินไปช่วยแก้ไขความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชั่นและ ROS ของไมโทคอนเดรียในหนูอายุมากโดยการลดทอน glomerulosclerosis [74] ในโรคไตจากเบาหวาน Chiu et al. รายงานว่าระดับ GPx ในพลาสมาและปัสสาวะต่ำกว่าในผู้ป่วยเบาหวานที่เป็นโรคไตอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติมากกว่าผู้ป่วยที่ไม่ใช่โรคไต และการแสดงออกของ GPx ของไตในหนูเบาหวานต่ำกว่าหนูกลุ่มควบคุมปกติ อย่างไรก็ตาม GPx1-หนูที่เป็นโรคเบาหวานที่ขาด GPx1 แสดงระดับความเสียหายจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน ความเสียหายของไต และพังผืดที่ไตในระดับที่ใกล้เคียงกันเช่นเดียวกับหนูที่เป็นเบาหวานกลุ่มควบคุม และการขาด GPx1 นั้นไม่ได้รับการชดเชยจากภายในโดยการเพิ่มขึ้นของ CAT หรือไอโซฟอร์มของ GPx อื่นๆ ในช่วงระยะแรกของการเป็นเบาหวาน โรคไต กิจกรรม GPx ที่ปรับปรุงแล้วและ GPx carboxylation ไม่ได้มาพร้อมกับการแสดงออกของ GPx ที่เพิ่มขึ้นในไตของหนูที่เป็นเบาหวาน การแสดงออกและกิจกรรมของ GPx1 และ GPx4 ไม่แตกต่างกันในไตของหนูที่เป็นเบาหวานและหนูที่ไม่เป็นเบาหวานเช่นกัน ในทางตรงกันข้าม Chew et al. แสดงให้เห็นว่าการขาด GPx1 เพิ่มโปรตีนในปัสสาวะในหนูที่เป็นเบาหวาน ApoE / GPx1 double knockout ซึ่งสัมพันธ์กับการขยายตัวของเมทริกซ์ไทลาคอยด์ของไตที่เพิ่มขึ้นและการควบคุมผู้ไกล่เกลี่ยของการอักเสบและพังผืด ดังนั้นผลการป้องกันไตของ GPx1 ในโรคไตจากเบาหวานจึงยังไม่แน่นอน

GPx3 เป็นเซเลโนโปรตีนที่ต้านอนุมูลอิสระนอกเซลล์ หรือที่เรียกว่า GPx ในพลาสมา GPx3 ถูกสังเคราะห์โดยหลักในลูเมนชั้นนอกของฐานไต และจับกับเยื่อหุ้มชั้นใต้ดินของเซลล์เยื่อบุผิวเปลือกนอกของไต นอกจากนี้ GPx3 ยังจับกับเยื่อหุ้มชั้นใต้ดินของเซลล์เยื่อบุผิวนอกไตในทางเดินอาหาร ปอด และหลอดน้ำอสุจิผ่านทางกระแสเลือด การค้นพบนี้ชี้ให้เห็นว่าการขาด GPx3 ที่เกิดจากการบาดเจ็บของไตอาจส่งผลต่ออวัยวะส่วนปลาย ในแบบจำลอง CKD ที่เกิดจากการผ่าตัด การขาด GPx3 ช่วยลดอัตราการรอดชีวิตลงอย่างมากและส่งเสริมความผิดปกติของกระเป๋าหน้าท้องด้านซ้าย เนื่องจากการสะสมของ ROS ทำให้สัญญาณการอักเสบและการกระตุ้นเกล็ดเลือดรุนแรงขึ้น ดังนั้น GPx3 อาจมีบทบาทสำคัญใน crosstalk ระหว่างไตและอวัยวะอื่นๆ

เมื่อเร็ว ๆ นี้ มีรายงานว่า ferroptosis การตายของเซลล์ที่ตั้งโปรแกรมขึ้นกับธาตุเหล็กซึ่งมีลักษณะโดยการสะสมของ lipid hydroperoxides จนถึงระดับที่ร้ายแรง ได้รับรายงานว่ามีส่วนเกี่ยวข้องกับพยาธิสรีรวิทยาของโรคไตหลายชนิด GPx4 เป็นเอนไซม์หลักที่ขัดขวาง ferroptosis และสารยับยั้ง GPx4 กระตุ้นให้เกิด ferroptosis การตายของเซลล์โดยการจับและปิดการใช้งาน GPx4 การขาด GPx4 ยังทำให้ AKI รุนแรงขึ้นโดยการเพิ่ม LOOH ภายในเซลล์ และการส่งเสริมการตายของเซลล์ที่ก่อให้เกิดธาตุเหล็กทำให้ AKI แย่ลง lipo statin-1 ป้องกันการบาดเจ็บของไตที่เกิดจากการพร่องของ GPx4 การศึกษาเมื่อเร็วๆ นี้แสดงให้เห็นระดับของ acyl-coenzyme A synthase long-chain family member 4 (ACSL4) ที่สูงขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ และลดระดับของ GPx4 ในหนูที่เป็นเบาหวานอย่างมีนัยสำคัญ และการค้นพบนี้ชี้ให้เห็นว่าการลดลงของธาตุเหล็กมีส่วนเกี่ยวข้องกับการเกิดโรคของโรคไตจากเบาหวาน [85] . จนถึงปัจจุบัน ไม่มีความสัมพันธ์ระหว่าง GPx2 และ GPx5 กับโรคไต

อ้างอิง

1. Sies, H. ความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน: แนวคิดเกี่ยวกับรีดอกซ์ชีววิทยาและการแพทย์ รีดอกซ์ไบโอล 2015, 4, 180–183.

2. Murphy, MP ไมโตคอนเดรียสร้างสปีชีส์ออกซิเจนปฏิกิริยาได้อย่างไร ชีวเคมี ญ. 2009, 417, 1–13.

3. Xu, N.; เจียง เอส; เพอร์สัน PB; เพอร์สัน อีเอจี; ลาย, อีวาย; Patzak, A. ออกซิเจนชนิดปฏิกิริยาในการทำงานของหลอดเลือดไต แอคต้าฟิสิโอล. 2020, 229, e13477.

4. วัง ย.; Branicky, อาร์; โนเอ, อ.; Hekimi, S. Superoxide Dismutases: บทบาทคู่ในการควบคุมความเสียหายของ ROS และการควบคุมการส่งสัญญาณ ROS เจ เซลล์ ไบโอล 2018, 217, 1915–1928

5. ไป YM; โจนส์ DP การแบ่งส่วนรีดอกซ์ในเซลล์ยูคาริโอต ไบโอชิม. ชีวฟิสิกส์ พระราชบัญญัติ 2008, 1780, 1273–1290

6. มาเตส, เจเอ็ม; เปเรซ-โกเมซ, ซี; Núñez de Castro, I. เอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระและโรคของมนุษย์ คลิน. ชีวเคมี 2542, 32, 595–603.

7. เอสปิโนซา-ดิเอซ, ซี.; มิเกล, V.; Mennerich, D.; คีตซ์มันน์, ที.; ซานเชซ-เปเรซ ป.; คาเดนาส, เอส.; Lamas, S. การตอบสนองของสารต้านอนุมูลอิสระและการปรับเซลล์ต่อความเครียดออกซิเดทีฟ รีดอกซ์ไบโอล 2015, 6, 183–197.

8. Sharma, K. โรคอ้วนและโรคไตจากเบาหวาน: บทบาทของความเครียดออกซิแดนท์และสมดุลรีดอกซ์ สารต้านอนุมูลอิสระ สัญญาณรีดอกซ์ 2016, 25, 208–216.

9. เดนนิส เจ.เอ็ม. Witting บทบาทการป้องกัน PK สำหรับสารต้านอนุมูลอิสระในโรคไตเฉียบพลัน สารอาหาร 2017, 9, 718.

10. อิราซาบัล, เอ็มวี; Torres, VE Reactive Oxygen Species และการส่งสัญญาณรีดอกซ์ในโรคไตเรื้อรัง เซลล์ 2020, 9, 1342

11. แรทลิฟฟ์ บีบี; อับดุลมาห์ดี ว.; Pawar, ร.; Wolin กลไกออกซิแดนท์ของ MS ในการบาดเจ็บของไตและโรค สารต้านอนุมูลอิสระ สัญญาณรีดอกซ์ 2016, 25, 119–146.

12. วัน สารต้านอนุมูลอิสระตัวเร่งปฏิกิริยา BJ: แนวทางที่รุนแรงสำหรับการบำบัดแบบใหม่ การค้นพบยา วันนี้ 2547, 9, 557–566.

13. มิรอนชุก-โชดาคาวสกา, I.; วิทโควสกา, AM; Zujko, ME สารต้านอนุมูลอิสระภายนอกที่ไม่ใช่เอนไซม์ในร่างกายมนุษย์ ผู้ช่วย ยา วิทย์ 2561, 63, 68–78.

14. ปิโซสชี, AM; Pop, A. บทบาทของสารต้านอนุมูลอิสระในเคมีของความเครียดออกซิเดทีฟ: บทวิจารณ์ เออ เจ เมด เคมี 2558, 97, 55–74.

15. รูโก แอล; กอนซาเลซ-โนยา, AM; เปดริโด อาร์; Maneiro, M. ไล่ตาม Elixir of Life: ใน Vivo ฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระของ Manganosalen Complexes สารต้านอนุมูลอิสระ 2020, 9, 727.

16. เซลโก้, IN; มาริอานี, ทีเจ ; Folz, RJ Superoxide Dismutase Multigene Family: การเปรียบเทียบโครงสร้างยีน วิวัฒนาการ และการแสดงออกของยีน CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2) และ EC-SOD (SOD3) ฟรี Radic ไบโอล ยา 2545, 33, 337–349.

17. Marklund, SL Extracellular Superoxide Dismutase และ Superoxide Dismutase Isoenzymes อื่นๆ ในเนื้อเยื่อจากสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเก้าชนิด ชีวเคมี ญ. 1984, 222, 649–655.

18. ฟาน เรมเมน เอช.; ซัลวาดอร์ ซี; ยาง เอช; หวง TT ; เอพสเตน, CJ; Richardson, A. ลักษณะของสถานะสารต้านอนุมูลอิสระของ Heterozygous Manganese Superoxide Dismutase Knockout Mouse โค้ง. ชีวเคมี ชีวฟิสิกส์ 2542, 363, 91–97.

19. ชีเบอร์ เอ็ม; ฟังก์ชั่น Chandel, NS ROS ในการส่งสัญญาณรีดอกซ์และความเครียดออกซิเดทีฟ สกุลเงิน ไบโอล 2014, 24, R453–R462.

20. Brzoska, K.; โซชาโนวิช บี; Siomek, A.; โอลินสกี้ อาร์; Kruszewski, M. การเปลี่ยนแปลงในการแสดงออกของยีนที่เกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณ NFkappaB ในตับและไตของหนูที่ขาด CuZnSOD โมล เซลล์ ชีวเคมี 2554, 353, 151–157.

21. Siomek, A.; Brzoska, K.; โซชาโนวิช บี; Gackowski, D.; Rozalski, ร.; ฟอกซินสกี้ ม.; ซาราคอฟสกา, อี.; สปิลา, อ.; กัซ, เจ; Bartlomiejczyk, T.; และอื่น ๆ Cu, Zn-superoxide Dismutase บกพร่องในหนูนำไปสู่การเพิ่มขึ้นเฉพาะของอวัยวะใน DNA ที่เสียหายจากออกซิเดชันและกิจกรรมโปรตีน NF-kappaB1 แอ็คท่าไบโอฉิม. พ.ต.อ. 2553, 57, 577–583.

22. ยามาโนเบะ ที.; โอคาดะ เอฟ; อิอุจิ, วาย.; อรอุมา, พ.; โทมิตะ, ย.; Fujii, J. การเสื่อมสภาพของภาวะไตวายเฉียบพลันที่ขาดเลือด/การกลับเป็นซ้ำใน SOD1-หนูที่ขาดสารอาหาร ฟรี Radic ความละเอียด 2550, 41, 200–207.

23. หยิน ม.; วีลเลอร์ นพ.; คอนเนอร์ เอชดี; จง, ซี; บุนเซนดาห์ล, เอช.; ดิคาโลวา, อ.; ซามุลสกี้ อาร์เจ ; Schoonhoven, ร.; เมสัน อาร์พี; สเวนเบิร์ก, เจเอ ; และอื่น ๆ ยีน Cu/Zn-Superoxide Dismutase ลดการบาดเจ็บของการขาดเลือด-การกลับเป็นซ้ำในไตของหนู แยม. สังคม เนฟรอล 2544, 12, 2691–2700.

24. คาร์ลสตรอม, ม.; บราวน์, RD; Sällström, J.; ลาร์สสัน อี.; ซิลเมอร์ ม.; ซาบีฮิ, เอส; อีริคส์สัน, ยูเจ ; การขาด Persson, AE SOD1 ทำให้เกิดความไวต่อเกลือและทำให้ความดันโลหิตสูงขึ้นในภาวะ Hydronephrosis เช้า. เจ. ฟิสิโอล. เรกูลาร์ อินทิเกรต คอมพ์ ฟิสิโอล 2552, 297, R82–R92.

25. คาร์ลสตรอม, ม.; ลาย, อีวาย; แม่, Z.; สตีจ, อ.; พัฒศักดิ์ อ.; อีริคส์สัน, ยูเจ ; ลุนด์เบิร์ก โจ ; วิลค็อกซ์ ซีเอส ; Persson, AE Superoxide Dismutase 1 จำกัดการเปลี่ยนแปลงของหลอดเลือดขนาดเล็กของไต และลดการตอบสนองของหลอดเลือดแดงและความดันโลหิตต่อ Angiotensin II ผ่านการปรับการดูดซึมไนตริกออกไซด์ ความดันโลหิตสูง 2553, 56, 907–913

26. ซีปัส, วี.; Collino, ม.; มาโย เจ.ซี. ; Sainz, RM Redox Signaling และ Advanced Glycation Endproducts (AGEs) ในโรคที่เกี่ยวข้องกับอาหาร สารต้านอนุมูลอิสระ 2020, 9, 142.

27. DeRubertis, FR; ขี้ขลาด, เพนซิลเวเนีย; เมลเฮม MF; Salah, EM Attenuation of Renal Injury in db/db Mice Overexpressing Superoxide Dismutase: Evidence for Reduced Superoxide-Nitric Oxide Interaction. โรคเบาหวาน พ.ศ. 2547, 53, 762–768.

28. คราเวน เพนซิลเวเนีย; เมลเฮม MF; ฟิลลิปส์ เอสแอล ; DeRubertis, FR การแสดงออกที่มากเกินไปของ Cu2 plus /Zn2 plus Superoxide Dismutase ป้องกันการบาดเจ็บของไตจากเบาหวานระยะแรกในหนูดัดแปลงพันธุกรรม โรคเบาหวาน พ.ศ. 2544, 50, 2114–2125

29. กิฏา, ม.; Xu, J.; โอกุระ, วาย.; มอนโน, I.; Koya, D. Manganese Superoxide Dismutase Dysfunction และการเกิดโรคของโรคไต ด้านหน้า. ฟิสิโอล 2020, 11, 755.

30. ปาราจูลี, น.; มารีน น.; ซิมมอนส์, เอส.; สะบ้า, H.; มิทเชล ที; ชิมิสุ, ที.; ชิราซาว่า ท.; Macmillan-Crow, LA การสร้างและลักษณะของหนูที่น่าพิศวงแมงกานีสซูเปอร์ออกไซด์ Dismutase เฉพาะไต ฟรี Radic ไบโอล ยา 2554, 51, 406–416.

31. ปาราจูลี น.; MacMillan-Crow, LA บทบาทของแมงกานีสซูเปอร์ออกไซด์ที่ลดลงในการบาดเจ็บจากการขาดเลือดและการกลับเป็นซ้ำ: การกระตุ้นที่เป็นไปได้สำหรับ autophagy และ mitochondrial biogenesis? เช้า. เจ. ฟิสิโอล. ไต Physiol 2556, 304, F257–F267.

32. อ.พิสนีย์; ซับบาตินี ม.; ริคชิโอ, อี.; รอสซาโน่ อาร์; Andreucci, ม.; คาปัสโซ, ซี; เดอ ลูก้า, V.; Carginale, V.; Bizzarri, ม.; บอร์เรลลี, อ.; และอื่น ๆ ผลของรีคอมบิแนนท์แมงกานีสซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเตสต่อการป้องกันการบาดเจ็บของไตเฉียบพลันที่เกิดจากคอนทราสต์ คลิน. ประสบการณ์ เนฟรอล 2014, 18, 424–431.

33. จิน, เค; Vaziri, ND ความดันโลหิตสูงที่ไวต่อเกลือใน Mitochondrial Superoxide Dismutase Deficiency มีความเกี่ยวข้องกับความเครียดและการอักเสบของ IntraRenal Oxidative คลิน. ประสบการณ์ เนฟรอล 2014, 18, 445–452.

34. โรดริเกซ-อิตูร์เบ้; เซพาสซี, ล.; Quiroz, Y.; Ni, Z.; วอลเลซ ดีซี ; Vaziri, ND Association of Mitochondrial SOD Deficiency กับ Salt-Sensitive Hypertension และ Accelerated Renal Senescence เจ แอพเพิล ฟิสิโอล 2550, 102, 255–260.

35. หยาน ซี; หวาง อ.; อู๋ ซี; คามินสกี้ น. ; โวลิน มิสซิสซิปปี ; ฮินต์เซ, TH; Kaley, G.; Sun, D. ซูเปอร์ออกไซด์ที่เพิ่มขึ้นนำไปสู่การลดการขยายตัวที่เกิดจากการไหลในหลอดเลือดแดงต้านทานของหนูที่ขาด Mn-SOD เช้า. เจ. ฟิสิโอล. วงเวียนหัวใจ ฟิสิโอล 2548, 288, H2225–H2231.

36. ฟอร์บส์, เจ.เอ็ม.; Thorburn, DR Mitochondrial Dysfunction ในโรคไตจากเบาหวาน ณัฐ. รายได้ Nephrol 2018, 14, 291–312.

37. Sharma, K. Mitochondrial Dysfunction ในไตที่เป็นเบาหวาน ผู้ช่วย ประสบการณ์ ยา ไบโอล 2560, 982, 553–562.

38. หลี่ ซี; มาทาเวลลิ LC; อัคตาร์ เอส; Siragy, HM (Pro)renin Receptor มีส่วนทำให้ไมโตคอนเดรียทำงานผิดปกติ, อะพอพโทซิสและพังผืดของไตในหนูที่เป็นเบาหวาน วิทย์ ตัวแทน 2019, 9, 11667

39. คิม มาย; ลิม, JH; น้องห.; ฮง, วาย; ยาง แคนซัส ; พาร์ค เอชเอส; ชุง เอส; โค, SH; ชิน เอสเจ ; ชอย วท.บ.; และอื่น ๆ เรสเวอราทรอลป้องกันความเป็นพิษต่อไขมันในไตและยับยั้งความเป็นพิษต่อกลูโคซิสของเซลล์ Mesangial ในลักษณะที่ขึ้นอยู่กับแกน AMPK-SIRT1-PGC1alpha ในหนู db/db โรคเบาหวาน 2013, 56, 204–217

40. เดอ คาวานาห์, EM; เฟอร์เดอร์, แอล; Toblli, เจอี; Piotrkowski, B.; สเตลล่า, I.; Fraga, CG; Inserra, F. Renal Mitochondrial Impairment ถูกลดทอนโดยการปิดล้อม AT1 ในการทดลองโรคเบาหวานประเภทที่ 1 เช้า. เจ. ฟิสิโอล. วงเวียนหัวใจ ฟิสิโอล 2551, 294, H456–H465.

41. ฮง, ย.; ลิม, JH; คิม, มาย; คิม ทีดับบลิว; คิม, ย.; ยาง แคนซัส ; พาร์ค เอชเอส; ชอย อาร์ ; ชุง เอส; คิม เอชดับเบิลยู ; และอื่น ๆ Fenofibrate ปรับปรุงความเป็นพิษต่อไขมันในไตผ่านการเปิดใช้งาน AMPK-PGC-1alpha ในหนู db/db กรุณาหนึ่ง 2014, 9, e96147

42. ฟูจิตะ เอช.; ฟูจิชิมะ, เอช; จิดา ส.; ทากาฮาชิ, เค; ฉี ซี; คาเนะสึนะ, วาย.; เบรเยอร์, ​​MD; แฮร์ริส อาร์ซี ; ยามาดะ, วาย.; Takahashi, T. การลดลงของ Renal Superoxide Dismutase ในโรคไตโรคเบาหวานแบบก้าวหน้า แยม. สังคม เนฟรอล 2009, 20, 1303–1313.

43. ดูแกน นิติบัญญัติ; คุณ YH; อาลี เอสเอสอ ; เพชร-สแตนนิค ม.; มิยาโมโตะ เอส; เดคลีฟส์, เออี ; อันเดรเยฟ อ.; ควอช, ท.; ไล, เอส.; Shekhtman, G.; และอื่น ๆ การควบคุม AMPK ส่งเสริมการลดการทำงานของ Superoxide และ Mitochondrial ที่เกี่ยวข้องกับโรคเบาหวาน เจ. คลิน. ลงทุน. 2556, 123, 4888–4899.

44. จุง โอ; มาร์กลุนด์, เอสแอล; ไกเกอร์ เอช; Pedrazzini, T.; บุสส์ อาร์; Brandes, RP Extracellular Superoxide Dismutase เป็นตัวกำหนดหลักของการดูดซึมไนตริกออกไซด์: ใน Vivo และ Ex Vivo หลักฐานจากหนูที่ขาด ecSOD วงกลม ความละเอียด 2546, 93, 622–629.

45. สุลิมาน เอชบี; อาลี ม.; Piantadosi, CA Superoxide Dismutase-3 ส่งเสริมการแสดงออกอย่างเต็มที่ของการตอบสนองของ EPO ต่อภาวะขาดออกซิเจน เลือด 2547, 104, 43–50.

46. ​​ชไนเดอร์ ส.ส.; ซัลลิแวน เจซี ; วอช, พีเอฟ; โบเซ่น EI; ยามาโมโตะ, ที.; Fukai, T.; แฮร์ริสัน ดีจี ; พอลล็อค DM; Pollock, JS บทบาทการป้องกันของ Extracellular Superoxide Dismutase ในภาวะไตขาดเลือด/การกลับเป็นซ้ำ โรคไต 2553, 78, 374–381.

47. ตาล อาร์เจ; โจว, ดี.; เซียว, ล.; โจว แอล; ลี่, วาย.; Bastaky, เอสไอ; โอรี ทีดี; Liu, Y. Extracellular Superoxide Dismutase ป้องกันโรคไตจากโปรตีนในปัสสาวะ แยม. สังคม เนฟรอล 2558, 26, 2447–2459.

48. ฟูจิตะ เอช.; ฟูจิชิมะ, เอช; ทากาฮาชิ, เค; สาโท, ท.; ชิมิสุ, ที.; โมริ, ท.; ชิมิสุ, ที.; ชิราซาว่า ท.; ฉี ซี; เบรเยอร์, ​​MD; และอื่น ๆ SOD1 แต่ไม่ใช่ SOD3 การขาดสารเร่งการบาดเจ็บของไตจากเบาหวานในหนูเบาหวาน C57BL/6-Ins2 (อากิตะ) การเผาผลาญ 2012, 61, 1714–1724

49. คู, CW; เซิน ซีเจ ; ตุ้ง, YT; เฉิน เอชแอล; เฉิน YH; ช้าง ดับบลิวเอช; เฉิง เคซี ; ยาง SH; Chen, CM Extracellular Superoxide Dismutase ช่วยบรรเทาอาการโรคไตจากเบาหวานในหนูที่เกิดจาก Streptozotocin ผ่านการยับยั้งการส่งสัญญาณ ROS/ERK1/2 วิทยาศาสตร์ชีวิต 2558, 135, 77–86.

50.หงษ์ ย.; ลิม, JH; คิม, มาย; คิม, ย.; พาร์ค เอชเอส; คิม เอชดับเบิลยู ; ชอย วท.บ.; ช้าง, ยส; คิม เอชดับเบิลยู ; คิม, TY; และอื่น ๆ Extracellular Superoxide Dismutase ลดความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชันของไตผ่านการกระตุ้นการทำงานของโปรตีนไคเนสที่กระตุ้นด้วย Adenosine Monophosphate ในโรคไตจากเบาหวาน สารต้านอนุมูลอิสระ สัญญาณรีดอกซ์ 2018, 28, 1543–1561

51. โฮ, ยส; ซีออง, วาย.; มะ ว.; สเปคเตอร์ ก.; โฮ หนู DS ที่ไม่มี Catalase พัฒนาตามปกติ แต่แสดงความไวที่แตกต่างกันต่อการบาดเจ็บของเนื้อเยื่อออกซิแดนท์ เจ. ไบโอล. เคมี 2547, 279, 32804–32812.

52. โจว ซ.; Kang, YJ Cellular และ Subcellular Localization ของ Catalase ในหัวใจของหนูดัดแปลงพันธุกรรม เจ.ฮิสโตเคม. ไซโตเคม. 2543, 48, 585–594.

53. ฮวัง ฉัน.; ลี, เจ; ฮะ JY; ปาร์ค, เจ; ลี เอชบี; โฮ, ยส; การขาด Ha, H. Catalase เร่งการบาดเจ็บของไตจากเบาหวานผ่านความผิดปกติของ Peroxisomal โรคเบาหวาน 2012, 61, 728–738

54. สุนามิ ร.; ซูกิยามะ, เอช.; วัง ดีเอช; โคบายาชิ ม.; มาชิมะ, ย.; ยามาซากิ, วาย; มัตสึโอกะ, N.; โอกาวะ เอ็น; คิระ เอส; Makino, H. Acatalasemia ไวต่อเซลล์เยื่อบุผิวท่อไตต่อการตายของเซลล์และทำให้พังผืดที่ไตรุนแรงขึ้นหลังจากการอุดกั้นท่อไตข้างเดียว เช้า. เจ. ฟิสิโอล. ไต Physiol 2547, 286, F1030–F1038.

55. อ.โคบายาชิ; ซูกิยามะ, เอช.; วัง ดีเอช; โทดะ เอ็น; มาชิมะ, ย.; ยามาซากิ, วาย; มัตสึโอกะ, N.; ยามาดะ ม.; คิระ เอส; Makino, H. Catalase Deficiency ทำให้ไตที่เหลืออยู่ไวต่อการบาดเจ็บของเนื้อเยื่อออกซิแดนท์และพังผืดที่ไตในหนู โรคไต 2548, 68, 1018–1031.

56. ทากิอุเอะ, พ.; ซูกิยามะ, เอช.; อิโนอุเอะ ท.; โมรินางะ, เอช.; คิคุโมโตะ, วาย; กิตากาวะ, ม.; คิตามูระ เอส; มาชิมะ, ย.; วัง ดีเอช; มาซูโอกะ เอ็น; และอื่น ๆ หนู Acatalasemic มีความไวเล็กน้อยต่อ Adriamycin Nephropathy และแสดงอาการอัลบูมินูเรียและ Glomerulosclerosis ที่เพิ่มขึ้น บีเอ็มซี เนฟรอล 2012, 13, 14.

57. เบรซนิเชียนู, ม.ล.; หลิว ฉ.; เหว่ย ซีซี; ทราน เอส; ซาเชเตลลี่ เอส; จาง เอสแอล; กัว DF; ฟิเลป, เจจี ; อินเกลฟิงเกอร์ เจอาร์ ; Chan, JS Catalase Overexpression ลดการแสดงออกของ Angiotensinogen และการตายของเซลล์ในหนูเบาหวาน โรคไต 2550, 71, 912–923.

58. เบรซนิเซียนู, ม.ล.; หลิว ฉ.; เหว่ย ซีซี; เชเนียร์, I.; โกดิน, น.; จาง เอสแอล; ฟิเลป, เจจี ; อินเกลฟิงเกอร์ เจอาร์ ; Chan, JS การลดทอนของ Interstitial Fibrosis และ Tubular Apoptosis ใน db / db Transgenic Mice Overexpressing Catalase ใน Renal Proximal Tubular Cells โรคเบาหวาน พ.ศ. 2551, 57, 451–459.

59. ชิ, ย.; หล่อ ซีเอส; Chenier, I.; มาคี, เอช.; ฟิเลป, เจจี ; อินเกลฟิงเกอร์ เจอาร์ ; จาง เอสแอล; Chan, JS การแสดงออกมากเกินไปของ Catalase ป้องกันความดันโลหิตสูงและการเกิดพังผืดของ Tubulointerstitial และการทำให้ปกติของการแสดงออกของเอนไซม์ที่เปลี่ยนสภาพของไต Angiotensin-Converting -2 ในหนู Akita เช้า. เจ. ฟิสิโอล. ไต Physiol 2556, 304, F1335–F1346.

60. เอ็บโด, เอส.; ชิ, ย.; Otoukesh, อ.; กอช, อ.; หล่อ ซีเอส; Chenier, I.; ฟิเลป, เจจี ; อินเกลฟิงเกอร์ เจอาร์ ; จาง เอสแอล; Chan, JS Catalase Overexpressions Preventions Nuclear Factor Erythroid 2-Related Factor 2 Stimulation of Renal Angiotensinogen Gene Expression, Hypertension and Kidney Injury in Diabetic Mice. โรคเบาหวาน 2014, 63, 3483–3496

61. โกดิน น.; หลิว ฉ.; เลา, จีเจ; เบรซนิเชียนู, ม.ล.; เชเนียร์, I.; ฟิเลป, เจจี ; อินเกลฟิงเกอร์ เจอาร์ ; จาง เอสแอล; Chan, JS Catalase Overexpression ป้องกันความดันโลหิตสูงและการตายของท่อในหนูพันธุ์ Angiotensinogen โรคไต 2553, 77, 1086–1097.

62. โฟลเฮ แอล; กุนซ์เลอร์ วอชิงตัน ; Schock, HH กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส: Selenoenzyme FEBS เล็ต 2516, 32, 132–134.

63. เชฟเฟอร์ FQ; Buettner, GR สภาพแวดล้อมรีดอกซ์ของเซลล์เมื่อมองผ่านสถานะรีดอกซ์ของคู่กลูตาไธโอนไดซัลไฟด์/กลูตาไธโอน ฟรี Radic ไบโอล ยา 2544, 30, 1191–1212.

64. เล่ย XG; Cheng, WH บทบาทใหม่สำหรับ Selenoenzyme เก่า: หลักฐานจากกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส-1 Null และหนูที่แสดงออกมากเกินไป เจ นัท 2548, 135, 2295–2298.

65. วัน, BJ Catalase และกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสเลียนแบบ ชีวเคมี ฟาร์มาคอล 2552, 77, 285–296.

66. เบห์น ด.; Kyriakopoulos, A. โปรตีนที่มีซีลีเนียมจากสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม แอนนู ศ. น. 2544, 21, 453–473.

67. มิวส์, เคปทาวน์; โอเบอร์ลีย์ ทีดี ; เซมพ์ฟ เจเอ็ม; Oberley, LW การสร้างภูมิคุ้มกันของเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระในไตหนูแฮมสเตอร์ผู้ใหญ่ ฮิสโตเคม จ. 1994, 26, 734–753.

68. วีเดนมันน์ ท.; ดีทริช เอ็น; เฟลมมิ่ง ที.; อัลตามูร่า เอส; เดลแมน แอลอีดี; เฮนนิง รัชทายาท; Muckenthaler หมู; นอว์รอธ พีพี; ฮามส์, เอชพี; วากเนอร์ อา ; และอื่น ๆ การปรับกิจกรรมของกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสโดยอายุของ Carbonylation ที่ขึ้นกับอายุใน Glomeruli ของหนูที่เป็นเบาหวาน J. ภาวะแทรกซ้อนของโรคเบาหวาน. 2018, 32, 130–138.

69. โอลสัน จอร์เจีย; ไวทิน เจ.ซี. ; ฮิลล์ เคนตะ ; วินฟรีย์ รองประธาน; ผสมผเส AK; ออสติน แอลเอ็ม; ดีลเจ; โคเฮน เอชเจ ; Burk, RF Extracellular Glutathione Peroxidase (Gpx3) จับกับเมมเบรนชั้นใต้ดินของเซลล์ท่อไตของหนูเมาส์โดยเฉพาะ เช้า. เจ. ฟิสิโอล. ไต Physiol 2553, 298, F1244–F1253.

70. เด ฮาน, เจบี; บลาดิเอร์, ซี; กริฟฟิธส์ พี; เคลเนอร์ ม.; O'Shea, RD; เชิง, NS; บรอนสัน RT ; ซิลเวสโตร, เอ็มเจ ; ไวลด์ เอส; เจิ้ง เอสเอส ; และอื่น ๆ หนูที่มีการกลายพันธุ์แบบ Homozygous Null สำหรับกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสที่อุดมสมบูรณ์มากที่สุด Gpx1 แสดงความไวที่เพิ่มขึ้นต่อสารกระตุ้นความเครียดออกซิเดชัน Paraquat และไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ เจ. ไบโอล. เคมี 2541, 273, 22528–22536.

71. เด ฮาน, เจบี; สเตฟาโนวิช, เอ็น; Nikolic-Paterson, D.; สเกล, LL; ครอฟต์ เคดี ; โมริ ตา; Hertzog, P.; Kola, I.; แอตกินส์ อาร์ซี ; Tesch, GH การแสดงออกของไตของกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส-1 ไม่ได้ป้องกันโรคไตจากเบาหวานที่เกิดจากสเตรปโตโซโทซิน เช้า. เจ. ฟิสิโอล. ไต Physiol 2548, 289, F544–F551.

72. เอสโปซิโต, แอลเอ; โคโคสกา, เจอี ; เวย์ไมร์, KG; คอตเทรล บี; แมคเกรเกอร์ จีอาร์; Wallace, DC Mitochondrial Oxidative Stress ในหนูที่ขาดยีน Glutathione Peroxidase-1 ฟรี Radic ไบโอล ยา 2543, 28, 754–766.

73. เชียงใหม่ ฮาวาย; ชุง, YH; ชิน อีเจ ; คิม, ดีเจ; จอง, JH; เหงียน TT ; นาม, ย.; ลี, วายเจ; ไม่ SY; ยู, DY; และอื่น ๆ การลดลงทางพันธุกรรมของกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส-1 พิษต่อไตที่เกิดจากโคเคนในปริมาณมากผ่านการกระตุ้นตัวรับ Angiotensin II AT1 ฟรี Radic ความละเอียด 2559, 50, 467–483.

74. ชู, ย.; ลาน, อาร์เอส; หวาง อาร์; ฮ, เอช; มาร์, ร.; ดายัล เอส; ชาน แคนซัส ; Dai, DF Glutathione Peroxidase-1 การแสดงออกที่มากเกินไปช่วยลดความเครียดออกซิเดทีฟ และปรับปรุงพยาธิสภาพและการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนในไตของหนูแก่ เอจจิ้ง เซลล์ 2020, 19, e13154.

75. ชิว, วายดับเบิลยู; คัว เอ็มซี; คัว, HT; ช้าง เจเอ็ม; คูห์, JY; ลาย, YH; Chen การเปลี่ยนแปลงของ HC ของระดับไตและนอกเซลล์ของกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสในผู้ป่วยและหนูทดลองที่มีโรคไตจากเบาหวาน เจ แล็บ คลิน. ยา 2548, 145, 181–186.

76. ชิว ป.; ยืน, ดีวาย; สเตฟาโนวิช, เอ็น; พีท เจ; Coughlan, มอนแทนา; Jandeleit-Dahm, แคลิฟอร์เนีย; โทมัส เอ็มซี ; โรเซนเฟลด์, เอฟ.; คูเปอร์ เมน ; de Haan, JB Antiatherosclerotic และ Renoprotective Effects ของ Ebselen ใน Diabetic Apolipoprotein E/GPx1-Double Knockout Mouse โรคเบาหวาน 2010, 59, 3198–3207

77. ออตตาเวียโน เอฟจี; ถัง, เอสเอส; แฮนดี้ เดอ ; Loscalzo, J. กฎระเบียบของสารต้านอนุมูลอิสระภายนอกเซลล์ Selenoprotein Plasma Glutathione Peroxidase (GPx-3) ในเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม โมล เซลล์ ชีวเคมี 2552, 327, 111–126.

78. เบิร์ค, RF; โอลสัน จีอี; วินฟรีย์ รองประธาน; ฮิลล์ เคนตะ ; Yin, D. Glutathione Peroxidase-3 ที่ผลิตโดยไตจับกับประชากรของเยื่อหุ้มชั้นใต้ดินในทางเดินอาหารและในเนื้อเยื่ออื่นๆ เช้า. เจ. ฟิสิโอล. ระบบทางเดินอาหาร ตับ Physiol 2554, 301, G32–G38.

79. แป้ง ป.; แอ๊บบอต ม.; อับดี ม.; ฟุชชี, QA; เชาฮาน, น.; มิสทรี, ม.; พรอคเตอร์ บี; ชิน ม.; วัง บี; หยิน ว.; และอื่น ๆ แบบจำลองก่อนการรักษาของเอนไซม์กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสขั้นรุนแรง-3 การขาดสารอาหารและโรคไตเรื้อรังส่งผลให้เกิดการอุดตันของหลอดเลือดหัวใจและการทำงานของหัวใจห้องล่างซ้ายลดลง เนฟรอล หมุน การปลูกถ่าย 2018, 33, 923–934.

80. มาร์ติน-ซานเชซ, ดี.; Fontecha-Barriuso, ม.; มาร์ติเนซ-โมเรโน, เจเอ็ม ; รามอส, AM ; Sanchez-Niño, นพ.; เกร์เรโร-เว้, ม.; โมเรโน, จา; ออร์ติซ, อ.; Sanz, AB Ferroptosis และโรคไต เนโฟรโลเกีย 2020, 40, 384–394.

81. หู, Z.; จาง เอช; ยาง เอสเค; วู, X.; เขา, ง.; เฉา, เค; Zhang, W. บทบาทของ Ferroptosis ในการบาดเจ็บที่ไตเฉียบพลัน ออกไซด์ ยา เซลล์ ลองเยฟ 2019, 2019, 8010614.

82. เบลาฟเกนี อ.; เมเยอร์ ซี; สตัมป์, เจ; ฮิวโก้ ซี; Linkermann, A. Ferroptosis และ Necroptosis ในไต เคมีเซลล์. ไบโอล 2020, 27, 448–462.

83. หยาง วอชิงตัน; ศรีรามราชนาม ร.; เวลช์, เมน; ชิมาดะ, เค; Skouta, ร.; วิสวานาธาน VS ; เชีย, JH; เคลมอนส์ เพนซิลเวเนีย; ชัมจิ AF; คลิช, ซีบี ; และอื่น ๆ การควบคุมการตายของเซลล์มะเร็ง Ferroptotic โดย GPX4 เซลล์ 2014, 156, 317–331

84. ฟรีดมันน์ แองเจลี, ญี่ปุ่น; ชไนเดอร์ ม.; Proneth บี; ทูริน่า ปป; ทูริน, เวอร์จิเนีย; แฮมมอนด์, วีเจ; เฮอร์บาค, เอ็น; ไอเลอร์ ม.; วอลช์, อ.; เอ็กเกนโฮเฟอร์ อี.; และอื่น ๆ การหยุดการทำงานของ Ferroptosis Regulator Gpx4 ทำให้เกิดภาวะไตวายเฉียบพลันในหนู ณัฐ. เซลล์ไบโอล 2014, 16, 1180–1191.

85. วัง, ย.; ไบ, ร.; ฉวน ฉ.; เฉา Q.; ลิน, ย.; เยว่ ซี; Cui, X.; ยาง เอช; เกา เอ็กซ์; Zhang, D. Ferroptosis เกี่ยวข้องกับการตายของเซลล์ท่อไตในโรคไตจากเบาหวาน เออ เจ. ฟาร์มาคอล. 2020, 888, 173574.

ยูอาฮง¹และชอลวีพาร์ค^1,2,

1 Department of Internal Medicine, College of Medicine, The Catholic University of Korea, โซล 06591, เกาหลี; amorfati@catholic.ac.kr

2 Institute for Aging and Metabolic Diseases, College of Medicine, The Catholic University of Korea, โซล 06591, เกาหลี