เอ็กไคนาโคไซด์กระตุ้นการตายของเซลล์มะเร็ง apoptotic โดยการยับยั้งเอนไซม์ฆ่าเชื้อในสระ nucleotide MTh1

ติดต่อ:joanna.jia@wecistanche.com

กรุณาคลิกที่นี่เพื่อส่วน2

Cistancheเอ็กไคนาโคไซด์มีฤทธิ์ต้านมะเร็ง

การรับทราบ

การศึกษานี้ได้รับการสนับสนุนจากกองทุนเริ่มต้นจากมหาวิทยาลัยจี๋หลิน

Cistancheechinacoside มีต้านมะเร็งและผลเสริมภูมิคุ้มกัน

การเปิดเผยข้อมูล

ผู้เขียนรายงานว่าไม่มีความขัดแย้งทางผลประโยชน์ในงานนี้

1. Topal MD, Baker MS. กลุ่มสารตั้งต้นของ DNA: เป้าหมายที่สำคัญสำหรับ N-methyl-N-nitrosourea ใน C3H/10T1/2 โคลน 8 เซลล์ Proc Natl Acad Sci US A. 1982;79(7):2211–2215.

2. Ichikawa J, Tsuchimoto D, Oka S และอื่น ๆ การเกิดออกซิเดชันของ mitochondrial deoxynucleotide pools โดยการสัมผัสกับโซเดียม nitroprusside ทำให้เกิดการตายของเซลล์ การซ่อมแซมดีเอ็นเอ (Amst) 2008;7(3):418–430.

3. Rai P, Onder TT, Young JJ และอื่น ๆ การกำจัดนิวคลีโอไทด์ที่ถูกออกซิไดซ์อย่างต่อเนื่องเป็นสิ่งจำเป็นเพื่อป้องกันไม่ให้เกิดการเสื่อมสภาพของเซลล์อย่างรวดเร็ว Proc Natl Acad Sci US A. 2009;106(1):169–174.

4. Katafuchi A, Nohmi T. DNA polymerase ที่เกี่ยวข้องกับการรวมตัวของนิวคลีโอไทด์ที่ถูกออกซิไดซ์เข้ากับ DNA: ประสิทธิภาพและการตั้งค่าพื้นฐานของเทมเพลต Mutat Res. 2010;703(1):24–31.

5. Freudenthal BD, Beard WA, Perera L และอื่น ๆ เปิดเผยความเป็นพิษต่อเซลล์ที่เกิดจากโพลีเมอเรสของนิวคลีโอไทด์ที่ถูกออกซิไดซ์ ธรรมชาติ. 2015;517(7536):635–639.

6. Dizdaroglu M. ความเสียหายของ DNA ที่เหนี่ยวนำให้เกิดออกซิเดชันและการซ่อมแซมในมะเร็ง Mutat Res รายได้ Mutat Res. 2015;763:212–245.

7. Nakabeppu Y. ระดับเซลล์ของ 8-oxoguanine ใน DNA หรือสระนิวคลีโอไทด์มีบทบาทสำคัญในการก่อมะเร็งและการอยู่รอดของเซลล์มะเร็ง Int J โมลวิทย์. 2014;15(7):12543–12557.

8. van Loon B, Markkanen E, Hubscher U. Oxygen ในฐานะเพื่อนและศัตรู: วิธีต่อสู้กับศักยภาพการกลายพันธุ์ของ 8-oxo-guanine การซ่อมแซมดีเอ็นเอ (Amst) 2010;9(6):604–616.

9. Pfeifer GP, Besaratia A. สเปกตรัมการกลายพันธุ์ของมะเร็งในมนุษย์ ฮัม เจเน็ต. 2009;125(5–6):493–506.

10. Russo MT, Blasi MF, Chiera F และอื่น ๆ สระไดออกซีนิวคลีโอไซด์ไตรฟอสเฟตที่ออกซิไดซ์เป็นปัจจัยสำคัญต่อความไม่เสถียรทางพันธุกรรมในเซลล์ที่ขาดการซ่อมแซมที่ไม่ตรงกัน โมล เซลล์ ไบโอล. 2004;24(1): 465–474.

11. Kamiya H. Mutagenicity ของสารตั้งต้น DNA ที่ถูกออกซิไดซ์ในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต: บทบาทของการฆ่าเชื้อในสระนิวคลีโอไทด์และเอนไซม์ซ่อมแซม DNA และ DNA polymerase การสังเคราะห์ translesion Mutat Res. 2010;703(1): 32–36.

12. Nagy GN, Leveles I, Vértessy BG. การซ่อมแซม DNA เชิงป้องกันโดยการฆ่าเชื้อเซลล์ (deoxy) สระนิวคลีโอไซด์ไตรฟอสเฟต ก.พ. เจ. 2014;281(18):4207–4223.

13. แม็คเลนแนน เอจี ซูเปอร์แฟมิลี่ Nudix hydrolase เซลล์โมลชีวิตวิทย์. 2006;63(2):123–143.

14. Fujikawa K, Kamiya H, Yakushiji H, Nakabeppu Y, Kasai H. Human MTH1protein ไฮโดรไลซ์ไรโบนิวคลีโอไทด์ที่ถูกออกซิไดซ์ 2-hydroxy-ATP กรดนิวคลีอิก 2001;29(2):449–454.

15. Nakabeppu Y, Oka S, Sheng Z, Tsuchimoto D, Sakumi K. โปรแกรมการตายของเซลล์ที่เกิดจากความเสียหายของสระนิวคลีโอไทด์และการป้องกันโดย MutT homolog-1 (MTH1) กับทริปฟอสฟาเตส purine นิวคลีโอไซด์ที่ถูกออกซิไดซ์ Mutat Res. 2010;703(1):51–58.

Cistancheเอ็กไคนาโคไซด์มีสารป้องกันประสาทและต้านมะเร็งคุณสมบัติ

16. Dizdaroglu M. ความเสียหายของ DNA ที่เหนี่ยวนำให้เกิดออกซิเดชัน: กลไก การซ่อมแซม และโรค มะเร็งเล็ท 2012;327(1–2):26–47.

17. สะพาน G, Rashid S, Martin SA การซ่อมแซม DNA ไม่ตรงกันและความเสียหายของ DNA ออกซิเดชัน: นัยสำหรับชีววิทยาและการรักษามะเร็ง มะเร็ง (บาเซิล). 2014;6(3):1597–1614.

18. คาลเดคอตต์ KW. การซ่อมแซมการแตกหักแบบเส้นเดียวและโรคทางพันธุกรรม แนท เรฟ เจเนท. 2008;9(8):619–631.

19. Klement K, Goodarzi AA. การตอบสนองการแตกของ DNA แบบสองสายและการเปลี่ยนแปลงของโครมาตินภายในเซลล์ที่มีอายุมากขึ้น Exp เซลล์ Res. 2014;329(1): 42–52.

20. Schulze A, Harris AL. วิธีการที่เมแทบอลิซึมของมะเร็งได้รับการปรับแต่งเพื่อเพิ่มจำนวนและเสี่ยงต่อการหยุดชะงัก ธรรมชาติ. 2012;491(7424):364–373.

21. Cairns RA, Harris IS, หมาก TW ระเบียบการเผาผลาญของเซลล์มะเร็ง แนท เรฟ แคนเซอร์. 2011;11(2):85–95.

22. Rai P. Human Mut T homolog 1 (MTH1): สิ่งกีดขวางบนถนนสำหรับผลการปราบปรามเนื้องอกของ ROS ที่เกิดจาก Ras ที่ทำให้เกิดมะเร็ง GTPases ขนาดเล็ก 2012;3(2):120–125.

23. Kennedy CH, Cueto R, Belinsky SA, Lechner JF, Pryor WA การแสดงออกของ hMTH1 mRNA มากเกินไป: เครื่องหมายระดับโมเลกุลของความเครียดออกซิเดชันในเซลล์มะเร็งปอด FEBS เลตต์ 1998;429:17–20.

24. Lida T, Furuta A, Kawashima M, Nishida J, Nakabeppu Y, Iwaki T. การสะสมของ 8-oxo-2′-deoxyguanosine และเพิ่มการแสดงออกของโปรตีน hMTH1 ในเนื้องอกในสมอง นิวโร ออนคอล. 2001;3:73–81.

25. Coskun E, Jaruga P, Jemth AS และอื่น ๆ การเสพติดโปรตีน MTH1 ส่งผลให้เกิดการแสดงออกที่รุนแรงในเนื้อเยื่อมะเร็งเต้านมของมนุษย์ โดยวัดจากโครมาโตกราฟีเหลว-ไอโซโทป-เจือจางควบคู่แมสสเปกโตรเมตรี การซ่อมแซมดีเอ็นเอ (Amst) 2015;33:101–110.

26. Tudek B, Winczura A, Janik J, Simek A, Foksinski M, Olinski R. การมีส่วนร่วมของ DNA ที่เสียหายจากปฏิกิริยาออกซิเดชันและการซ่อมแซมในการพัฒนาและการแก่ของมะเร็ง Am J Transl Res. 2010;2(3):254–284.

27. Spina E, Arczewska KD, Jackowski D และอื่น ๆ ผลงานของ hMTH1 ในการรักษา 8-ระดับออกโซกัวนีนใน DNA ปอดของผู้ป่วยมะเร็งปอดชนิดไม่ใช่เซลล์ขนาดเล็ก สถาบันมะเร็ง J Natl 2005;97(5):384–395.

28. Kennedy CH, ผ่าน HI, Mitchell JB การแสดงออกของโปรตีน MutT homolog (hMTH1) ของมนุษย์ในมะเร็งปอดปฐมภูมิที่ไม่ใช่เซลล์ขนาดเล็กและเนื้อเยื่อรอบข้างปกติทางเนื้อเยื่อวิทยา ฟรี Radic Biol Med 2003;34(11):1447–1457.

29. Rai P, Young JJ, Burton DG, Giribaldi MG, Onder TT, Weinberg RA การกำจัดนิวคลีโอไทด์ของ guanine ออกซิไดซ์ที่เพิ่มขึ้นจะยับยั้งความเสียหายของ DNA ที่เกิดจาก RAS ที่ทำให้เกิดมะเร็งและการชราภาพก่อนวัยอันควร หนึ่ง-ยีน 2011;30(12):1489–1496.

30. Sakumi K, Tominaga Y, Furuichi M และอื่น ๆ Ogg1 การเกิดเนื้องอกในปอดที่เกี่ยวข้องกับการทำให้ล้มลงและการปราบปรามโดยการหยุดชะงักของยีน Mth1 มะเร็ง Res. 2003;63:902–905.

31. Patel A, Burton DG, Halvorsen K และอื่น ๆ MutT homolog 1 (MTH1) รักษาวิถีการก่อมะเร็งที่ขับเคลื่อนด้วย KRAS หลายเส้นทาง เนื้องอก 2015;34(20):2586–2596.

32. Gad H, Koolmeister T, Jemth AS และอื่น ๆ การยับยั้ง MTH1 กำจัดมะเร็งโดยการป้องกันสุขอนามัยของสระ dNTP ธรรมชาติ. 2014; 508(7495):215–221.

33. Huber KV, Salah E, Radic B และอื่น ๆ การกำหนดเป้าหมายแบบ Stereospecific ของ MTH1 โดย (S)-crizotinib เป็นกลยุทธ์ในการต้านมะเร็ง ธรรมชาติ. 2014;508(7495): 222–227.

34. Giribaldi MG, Munoz A, Halvorsen K, Patel A, Rai P. MTH1 การแสดงออกเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการเปลี่ยนแปลงอย่างมีประสิทธิภาพโดย HRAS ที่ทำให้เกิดมะเร็ง Oncotarget. 2015;6(13):11519–11529.

35. Bauer A, Bronstrup M. เคมีผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติทางอุตสาหกรรมเพื่อการค้นคว้าและพัฒนายา Nat Prod Rep. 2014;31(1):35–60.

36. Orlikova B, Legrand N, Panning J, Dicato M, Diederich M. ยาต้านการอักเสบและต้านมะเร็งจากธรรมชาติ การรักษาโรคมะเร็ง Res. 2014; 159:123–143.

37. Li JW, Vederas JC. การค้นพบยาและผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติ: จุดจบของยุคหรือพรมแดนที่ไม่มีที่สิ้นสุด? ศาสตร์. 2009;325(5937):161–165.

38. Liu EH, Qi LW, Wu Q, Peng YB, Li P. สารต้านมะเร็งที่ได้จากผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติ มินิ Rev Med Chem. 2552;9(13):1547–1555.

39. Nobili S, Lippi D, Witort E และอื่น ๆ สารธรรมชาติสำหรับรักษาและป้องกันมะเร็ง Pharmacol Res. 2009;59(6):365–378.

40 Hsiao WL, Liu L. บทบาทของยาสมุนไพรจีนในการรักษาโรคมะเร็ง – ตั้งแต่ทฤษฎี TCM ไปจนถึงข้อมูลเชิงลึกเกี่ยวกับกลไก Plant Med 2010;76(11):1118–1131.

41. Baykov AA, Evtushenko OA, Avaeva SM ขั้นตอนสีเขียวมาลาไคต์สำหรับการตรวจวัดออร์โธฟอสเฟตและการนำไปใช้ในการทดสอบด้วยเอนไซม์อัลคาไลน์ฟอสฟาเตส ชีวเคมีทางทวารหนัก 1988;171(2):266–270.

42. Struthers L, Patel R, Clark J, Thomas S. การตรวจจับโดยตรงของ 8-oxodeoxyguanosine และ 8-oxoguanine โดย avidin และสิ่งที่คล้ายคลึงกัน ชีวเคมีทางทวารหนัก 1998;255(1):20–31.

43. Sheng Z, Oka S, Tsuchimoto D และอื่น ๆ 8-Oxoguanine ทำให้เกิดการเสื่อมของระบบประสาทระหว่างการซ่อมแซมการตัดตอนเบส DNA ที่เป็นสื่อกลางโดย MUTYH เจ คลิน อินเวสท์ 2012;122(12):4344–4361.

44 Xiong Q, Kadota S, Tani T, Namba T. ฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระของ phenylethanoids จาก Cistanche deserticola ไบโอล ฟาร์มบูล 1996;19(12): 1580–1585.

45. Hu C, Kitts DD. การศึกษาฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระของสารสกัดจากรากเอชินาเซีย JAgric เคมีอาหาร. 2000;48(5):1466–1472.

46. ​​วอลเลซ เอสเอส, เมอร์ฟี ดีแอล, สวีซี่ เจบี การซ่อมแซมการตัดตอนฐานและมะเร็ง มะเร็งเล็ท 2012;327(1–2):73–89.

47. คาลเดคอตต์ KW. การซ่อมแซมการแตกหักของ DNA สายเดี่ยว Exp เซลล์ Res. 2014; 329(1):2–8.

48. Schultz LB, Chehab NH, Malikzay A, Halazonetis TD. โปรตีนซึ่งจับ p53 1 (53BP1) เป็นผู้มีส่วนร่วมในระยะแรกในการตอบสนองของเซลล์ต่อการแตกของดีเอ็นเอสายคู่ เจ เซลล์ ไบโอล. 2000;151(7):1381–1390.

49. Li YY, Wang L, Lu CD. ไซต์ E2F ในบริเวณ 5′-โปรโมเตอร์มีส่วนทำให้เกิดการควบคุมที่ขึ้นกับซีรั่มของยีนแอนติเจนของเซลล์นิวเคลียสที่เพิ่มจำนวนของมนุษย์ FEBS เลตต์ 2003;544(1–3):112–118.

50. González Besteiro MA, Gottifredi V. The fork and the kinase: เรื่องเล่าการจำลองดีเอ็นเอจากมุมมองของ CHK1 Mutat Res รายได้ Mutat Res. 2015;763:168–180.

51. Wang Y, Hao H, Wang G และอื่น ๆ แนวทางในการระบุเมตาโบไลต์ตามลำดับของฟีนิลทานอยด์ไกลโคไซด์ทั่วไป เอ็กไคนาโคไซด์ โดยอิงตามเวลาดักโครมาโตกราฟีของเหลวของการวิเคราะห์มวลของเที่ยวบิน ทาลันตา. 2552;80(2):572–580.

Cistancheเอ็กไคนาโคไซด์มีฤทธิ์ต้านการอักเสบและต้านมะเร็งคุณสมบัติ

52. ฮัดสัน เจบี. การประยุกต์ใช้ไฟโตเมดิซีน Echinacea purpurea (โคนดอกสีม่วง) ในโรคติดเชื้อ เจ ไบโอเมด ไบโอเทค 2555; 2012:769896.

53. Mulani SK, Guh JH, Mong KK. กลยุทธ์การสังเคราะห์ทั่วไปและคุณสมบัติต่อต้านการเพิ่มจำนวนในสายเซลล์มะเร็งต่อมลูกหมากสำหรับฟีนิลทานอยด์ไกลโคไซด์ตามธรรมชาติ ออร์ก ไบโอมอล เคมี. 2014;12(18):2926–2937.

54. Kuo YY, Jim WT, Su LC และอื่น ๆ Caffeic acid phenethyl ester เป็นสารบำบัดที่มีศักยภาพสำหรับมะเร็งในช่องปาก Int J โมลวิทย์. 2015;16(5): 10748–10766.

55. Li X, Gou C, Yang H, Qiu J, Gu T, Wen T. Echinacoside ช่วยปรับปรุง D-galactosamine ร่วมกับ lipopolysaccharide ที่ก่อให้เกิดอาการบาดเจ็บที่ตับเฉียบพลันในหนูทดลองผ่านการยับยั้งการตายของเซลล์และการอักเสบ Scand J ระบบทางเดินอาหาร 2014;49(8):993–1000.

56. Gai XY, Tang F, Ma J และอื่น ๆ ฤทธิ์ต้านการงอกของอีไคนาโคไซด์ต่อเซลล์กล้ามเนื้อเรียบของหลอดเลือดแดงปอดในหนูภายใต้ภาวะขาดออกซิเจน J Pharmacol Sci 2014;126(2):155–163.

57. Zhu M, Lu C, Li W. การได้รับ echinacoside ชั่วคราวนั้นเพียงพอที่จะกระตุ้นการส่งสัญญาณ Trk และปกป้องเซลล์ประสาทจาก rotenone เจ นิวโรเคม. 2013;124(4):571–580.

58. Dong L, Yu D, Wu N และอื่น ๆ Echinacoside กระตุ้นการตายของเซลล์ในเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่ SW480 ของมนุษย์โดยการเหนี่ยวนำความเสียหายของ DNA ออกซิเดชัน Int J โมลวิทย์. 2015;16(7):14655–14668.

59. Bester AC, Roniger M, Oren YS และอื่น ๆ การขาดนิวคลีโอไทด์ทำให้เกิดความไม่แน่นอนของจีโนมในระยะเริ่มต้นของการพัฒนามะเร็ง เซลล์. 2011;145(3):435–446.

60. Xie M, Yen Y, Owonikoko TK และอื่น ๆ Bcl2 กระตุ้นความเครียดการจำลองแบบ DNA โดยการยับยั้งไรโบนิวคลีโอไทด์รีดักเตส มะเร็ง Res. 2014;74(1): 212–223.

61. Ventura I, Russo MT, De Luca G, Bignami M. นิวคลีโอไทด์ purine ที่ออกซิไดซ์, ความไม่แน่นอนของจีโนมและการเสื่อมสภาพของระบบประสาท Mutat Res. 2010; 703(1):59–65.

62. DeNicola GM, Karreth FA, Humpton TJ, และคณะ การถอดรหัส Nrf2 ที่เกิดจาก Oncogene ส่งเสริมการล้างพิษ ROS และการสร้างเนื้องอก ธรรมชาติ. 2011;475(7354):106–109.

63. Santos MA, Faryabi RB, Ergen AV และอื่น ๆ ความแตกต่างที่เกิดจากการทำลาย DNA ของเซลล์ลิวคีมิกในฐานะสิ่งกีดขวางต้านมะเร็ง ธรรมชาติ. 2014;514(7520):107–111.

64. Sayin VI, Ibrahim MX, Larsson E, Nilsson JA, Lindahl P, Bergo MO สารต้านอนุมูลอิสระเร่งการลุกลามของมะเร็งปอดในหนูทดลอง วิทย์ทรานส์เมด 2014;6(221):221ra215.

65. Egashira A, Yamauchi K, Yoshiyama K, และคณะ สำนักงานความจำเพาะการกลายพันธุ์มีข้อบกพร่องในยีน MTH1 และ/หรือ MSH2 การซ่อมแซมดีเอ็นเอ (Amst) 2002;1(11):881–893.

66. Vaillant F, Merino D, Lee L, และคณะ การกำหนดเป้าหมาย BCL-2 ด้วย BH3 mimetic ABT-199 ในมะเร็งเต้านมที่มีตัวรับฮอร์โมนเอสโตรเจน เซลล์มะเร็ง. 2013;24(1):120–129.

67. Han B, Park D, Li R และอื่น ๆ โมเลกุลขนาดเล็ก Bcl2 BH4 ศัตรูสำหรับการรักษามะเร็งปอด เซลล์มะเร็ง. 2015;27(6):852–863.

68. Xin M, Li R, Xie M และอื่น ๆ Bax agonists โมเลกุลเล็กสำหรับการรักษามะเร็ง แนท คอมมูน. 2014;5:4935.

69. Streib M, Kraling K, Richter K, Xie X, Steuber H, Meggers E. สารยับยั้งออร์แกโนเมทัลลิกสำหรับเอนไซม์ซ่อมแซมมนุษย์ 7,8- dihydro-8-oxoguanosine triphosphatase Angew Chem Int เอ็ด Engl. 2014;53(1):305–309.

70. Szychowski J, Truchon JF, Bennani YL. ผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติในการแพทย์: ผลการเปลี่ยนแปลงของเคมีสังเคราะห์ เจ เมด เคม. 2014;57(22):9292–9308.

วัสดุเสริม