จากโครงสร้างและหน้าที่ (Dys) ของ ATP Synthase ไปจนถึงการขาดโรคที่เกี่ยวข้องกับอายุ

เชิงนามธรรม:

ATP synthase เป็นสารเชิงซ้อนเมมเบรนชั้นในของไมโตคอนเดรีย ซึ่งมีหน้าที่สำคัญสำหรับพลังงานชีวภาพของเซลล์ โดยมีหน้าที่ในการแปลง ADP เป็น ATP และมีบทบาทในการจัดองค์กรทางสัณฐานวิทยาของคริสเตในไมโตคอนเดรีย

ในช่วงไม่กี่ปีที่ผ่านมา มีการศึกษามากขึ้นเรื่อยๆ แสดงให้เห็นว่ามีความสัมพันธ์ใกล้ชิดระหว่างเยื่อหุ้มชั้นในของไมโตคอนเดรียและความทรงจำ คอมเพล็กซ์เมมเบรนชั้นในของไมโตคอนเดรียเป็นคอมเพล็กซ์ที่ประกอบด้วยโปรตีนหลายชนิดที่อยู่บนเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรียชั้นใน มีหน้าที่หลักในการควบคุมกระบวนการต่างๆ เช่น การเผาผลาญพลังงาน และการตายของเซลล์ในเซลล์ ความทรงจำหมายถึงความสามารถของสมองมนุษย์ในการเรียนรู้ จดจำ และรักษาสิ่งเร้า ประสบการณ์ และสิ่งต่างๆ จากภายนอก แม้ว่าทั้งสองดูเหมือนไม่เกี่ยวข้องกัน แต่การศึกษาเมื่อเร็ว ๆ นี้แสดงให้เห็นว่าเยื่อหุ้มชั้นในของไมโตคอนเดรียนั้นเชื่อมโยงกับหน่วยความจำอย่างแยกไม่ออก

ประการแรก เยื่อหุ้มชั้นในของไมโตคอนเดรียมีบทบาทสำคัญในการจัดหาพลังงานของเซลล์สมอง เมื่อร่างกายมนุษย์อยู่ในสภาวะการคิด การเรียนรู้ และความจำระดับสูง สมองต้องใช้พลังงานจำนวนมากเพื่อรักษากิจกรรมตามปกติ เยื่อหุ้มชั้นในของไมโตคอนเดรียสามารถเพิ่มระดับพลังงานในเซลล์โดยควบคุมการเผาผลาญกลูโคสในไมโตคอนเดรีย ช่วยให้สมองทำงานได้ตามปกติภายใต้สภาวะการคิดและความจำที่มีความเข้มข้นสูง

ประการที่สอง คอมเพล็กซ์เมมเบรนชั้นในของไมโตคอนเดรียยังสามารถส่งผลต่อความจำโดยควบคุมการสังเคราะห์ ATP ATP เป็นโมเลกุลพลังงานภายในเซลล์ที่มีบทบาทสำคัญในการทำงานปกติของเซลล์ เยื่อเชิงซ้อนของไมโตคอนเดรียชั้นในควบคุมการสังเคราะห์และระดับของ ATP ดังนั้นจึงส่งผลต่อความจำของมนุษย์โดยการควบคุมระดับ ATP ในเซลล์อย่างสมเหตุสมผล การศึกษาที่เกี่ยวข้องบางส่วนยังแสดงให้เห็นว่าเมื่อระดับ ATP ในเซลล์สูง ความสามารถในการเรียนรู้และความจำของผู้คนจะดีขึ้นอย่างมาก

ในที่สุด คอมเพล็กซ์เมมเบรนชั้นในของไมโตคอนเดรียก็สามารถส่งผลต่อกระบวนการตายของเซลล์สมองได้เช่นกัน เมื่อเซลล์สมองอยู่ภายใต้แรงกดดันในการเอาชีวิตรอดมากขึ้นด้วยเหตุผลหลายประการ กระบวนการตายอาจเกิดขึ้นได้ง่าย เยื่อหุ้มชั้นในของไมโตคอนเดรียสามารถป้องกันการอยู่รอดของเซลล์สมองโดยการควบคุมกลไกต่างๆ เช่น การตายของเซลล์และการกินอัตโนมัติ เพื่อรักษาความทรงจำของผู้คน

ดังนั้นการศึกษาข้างต้นบ่งชี้ว่ามีการเชื่อมต่อที่แยกไม่ออกระหว่างคอมเพล็กซ์เมมเบรนชั้นในของไมโตคอนเดรียและหน่วยความจำ ด้วยการควบคุมการทำงานของเยื่อหุ้มชั้นในไมโตคอนเดรียอย่างเหมาะสม ผู้คนสามารถพัฒนาความจำของตนเองได้ ซึ่งจะช่วยปรับปรุงประสิทธิภาพการเรียนรู้และการทำงาน และมีชีวิตที่ดีขึ้น จะเห็นได้ว่าเราต้องปรับปรุงความจำ และ Cistanche Deserticola สามารถปรับปรุงความจำได้อย่างมาก เนื่องจาก Cistanche Deserticola เป็นยาแผนโบราณของจีนที่มีลักษณะพิเศษมากมาย หนึ่งในนั้นคือการปรับปรุงความจำ ประสิทธิภาพของ Cistanche Deserticola มาจากส่วนผสมออกฤทธิ์หลายชนิดที่มีอยู่ในนั้น รวมถึงกรดแทนนิก โพลีแซ็กคาไรด์ ฟลาโวนอยด์ไกลโคไซด์ ฯลฯ ส่วนผสมเหล่านี้สามารถส่งเสริมสุขภาพสมองได้ผ่านวิถีทางที่หลากหลาย

improve memory

คลิกรู้ 10 วิธีปรับปรุงความจำ

เอนไซม์ประกอบด้วยหน่วยย่อยโปรตีน 18 หน่วย เข้ารหัส DNA นิวเคลียร์ (nDNA) 16 หน่วย และเข้ารหัส DNA ไมโตคอนเดรีย (mtDNA) 2 หน่วย ซึ่งจัดเป็นสองโดเมน FO และ F1 ตัวแปรทางพยาธิวิทยาในยีนที่เข้ารหัสหน่วยย่อยของโครงสร้างหรือปัจจัยการประกอบมีส่วนรับผิดชอบต่อโรคร้ายแรงในมนุษย์

หลักฐานที่เกิดขึ้นใหม่ยังเน้นย้ำถึงบทบาทของโรคความเสื่อมของระบบประสาทของ ATP-synthasein เช่น โรคพาร์กินสัน อัลไซเมอร์ และโรคของเซลล์ประสาทสั่งการ เช่น โรคเส้นโลหิตตีบด้านข้างของอะไมโอโทรฟิค

การดัดแปลงหลังการแปล การปรับ epigenetic ของการแสดงออกของยีน ATP และระดับโปรตีน และกลไกของรูขุมขนที่เปลี่ยนผ่านไมโตคอนเดรีย ถือว่ารับผิดชอบต่อการตายของเซลล์ประสาท ในร่างกาย และ ในหลอดทดลอง สำหรับโรคทางระบบประสาทเสื่อม ในการทบทวนนี้ เราจะสำรวจการประกอบและการทำงานของ ATP synthase ในสภาวะทางสรีรวิทยาและพยาธิวิทยาโดยอ้างอิงถึงการศึกษาด้วยไครโอ-EM ล่าสุด และโดยการสำรวจแบบจำลองโรคของมนุษย์

คำสำคัญ: ไมโตคอนเดรีย; เอทีพีซินเทส; การตายของเซลล์ โรคทางระบบประสาท

1. บทนำ

การอยู่รอดของเซลล์ขึ้นอยู่กับการผลิตพลังงานในรูปของโมเลกุล ATP (อะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต) ซึ่งเป็นแหล่งพลังงานสากลสำหรับสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ไมโตคอนเดรียหรือที่รู้จักกันในชื่อโรงไฟฟ้าของเซลล์เป็นออร์แกเนลล์ที่ผลิตพลังงานของเซลล์ [1]

ลักษณะเฉพาะคือการมีอยู่ของ DNA (mtDNA) ที่สืบทอดมาจากแม่โดยเฉพาะ การควบคุมแบบคู่ของทั้งนิวเคลียร์ (nDNA) และ mtDNA มีหน้าที่ในการเข้ารหัสโปรตีนประมาณ 1,500 ตัว ซึ่งมีบทบาทในการทำงานของไมโตคอนเดรียและการบำรุงรักษา

ATP synthase (EC 3.6.1.34) หรือที่เรียกว่า complex V ประกอบด้วยหน่วยย่อยโปรตีน 18 หน่วย เข้ารหัส nDNA 16 หน่วย และ mtDNA สองหน่วยเข้ารหัส หน้าที่หลักคือการแปลง ADP เป็น ATP เนื่องจากการไล่ระดับของโปรตอนที่สร้างโดยสารเชิงซ้อน I ถึง IV และการเปิดใช้งานกลไกโรเตอร์ เนื่องจากมีความสำคัญในเซลล์แอโรบิก โครงสร้างพื้นฐานและกลไกการเร่งปฏิกิริยาของ ATP synthase จึงได้รับการอนุรักษ์ไว้อย่างดีในทุกสายพันธุ์ ตั้งแต่แบคทีเรียไปจนถึงยูคาริโอต [2,3]

short term memory how to improve

นอกจากนี้ เอนไซม์ยังเกี่ยวข้องกับสัณฐานวิทยาของไมโตคอนเดรียโดยมีส่วนทำให้เกิดคริสเตของเยื่อหุ้มชั้นใน ซึ่งเป็นเหตุการณ์ที่วิวัฒนาการไปสู่หน่วยย่อยของเยื่อหุ้มเซลล์ที่มี "ตัวเลขเกิน" [4]

ATP synthase เป็นส่วนสำคัญในเครื่องจักรพลังงานชีวภาพของเซลล์ [5] โดยเน้นย้ำถึงคุณลักษณะที่โดดเด่นของ "เอนไซม์แห่งชีวิต" มิฉะนั้น ความผิดปกติของไมโตคอนเดรียอาจเกิดขึ้นจากการสลับระดับโมเลกุลของฟังก์ชันการสังเคราะห์ ATP ที่เกิดขึ้นกับการปรับเปลี่ยนหน่วยย่อย "เกินจำนวน" โดยการกระตุ้นการตายของเซลล์ที่ได้รับการควบคุมรูปแบบต่างๆ

ปรากฏการณ์ทางตรรกะทางกายภาพ (พยาธิ) อาจรวมถึงการเปลี่ยนแปลงความสามารถในการซึมผ่านของ Ca2+- ของเมมเบรนชั้นในของไมโตคอนเดรียไปเป็นไอออนและตัวถูกละลายที่มีมวลโมเลกุลสูงถึงประมาณ 1.5 KDa [7–9] หลักฐานเน้นถึงบทบาทของเอนไซม์ที่ซับซ้อนนี้ในฐานะสวิตช์โมเลกุลและเอนไซม์ที่สำคัญระหว่างชีวิตและการตายของเซลล์ และเพิ่มความน่าดึงดูดใจในฐานะเป้าหมายทางเภสัชวิทยาและการออกแบบยา [10]

อย่างไรก็ตาม ไมโตคอนเดรียสามารถมีส่วนร่วมในทั้งกระบวนการพัฒนาและการตายของเซลล์ ซึ่งลักษณะต่างๆ ขึ้นอยู่กับปรากฏการณ์ที่ก่อให้เกิดช่องทางสื่อกระแสไฟฟ้าสูงที่เรียกว่า รูพรุนที่เปลี่ยนการซึมผ่านของไมโตคอนเดรีย (mPTP) [11] การเพิ่มขึ้นของประชากรสูงอายุในยุคใหม่ สังคมกลายเป็นปัญหาในแง่ของภาระทางเศรษฐกิจและสังคมเนื่องจากมีอุบัติการณ์ของโรคความเสื่อมของระบบประสาทที่เกี่ยวข้องกับอายุสูงขึ้น

ดังนั้นการพัฒนากลยุทธ์ใหม่ ๆ ที่กำหนดเป้าหมายลักษณะทางพยาธิวิทยาเหล่านี้จึงเป็นหัวข้อที่ทันท่วงที สภาวะสมดุลของพลังงานที่ไม่ดีซึ่งเชื่อมโยงกับความผิดปกติของไมโตคอนเดรียเกิดจากระบบการถ่ายโอนพลังงานที่บกพร่องหรือบกพร่อง ซึ่งก่อให้เกิดความเสียหายทางชีวเคมีหลักในโรคทางพันธุกรรมและจิตเวชที่หลากหลาย [12]

ในโรคที่เกิดจากความเสื่อมของระบบประสาทหลายชนิด การรวมตัวของโปรตีนและความผิดปกติของไมโตคอนเดรียเป็นกระบวนการก่อโรคสองกระบวนการที่ทำให้เกิดโรคที่เกี่ยวข้องกับอายุ แท้จริงแล้ว ข้อบกพร่องด้านโครงสร้างและการทำงานของไมโตคอนเดรียมีสาเหตุมาจากความบกพร่องของไมโตคอนเดรียพลศาสตร์ที่นำไปสู่การเสื่อมของระบบประสาทและความชรา โรคอัลไซเมอร์ (AD) โรคพาร์กินสัน (PD), เส้นโลหิตตีบด้านข้างอะไมโอโทรฟิค (ALS) และโรคฮันติงตัน (HD)

การยับยั้งการแบ่งตัวมากเกินไปจะช่วยลดวิถีการตายของเซลล์ที่เกิดจากความผิดปกติของไมโตคอนเดรีย [13] ดังนั้นสัณฐานวิทยาของไมโตคอนเดรียจึงมีส่วนเกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดในการแก่ชราโดยเผยให้เห็นการเปลี่ยนแปลงที่ขึ้นอยู่กับอายุอย่างลึกซึ้งในสถาปัตยกรรมเมมเบรน

ATP synthase เกี่ยวข้องกับการสร้างสัณฐานวิทยาของไมโตคอนเดรียคริสเต [4] ไดเมอร์สังเคราะห์ของ ATP ถูกจัดเรียงเป็นแถวยาวบนปลายของคริสเตร่วมกับคอมเพล็กซ์ MICOS (ตำแหน่งสัมผัสของไมโตคอนเดรียและระบบการจัดระเบียบของคริสเต) ที่จุดเชื่อมต่อของคริสเต และให้ความร่วมมือโดยต่อต้านผลกระทบต่อความโค้งของเมมเบรนกับสัณฐานวิทยาของคริสเต

การเปลี่ยนแปลงของธีมเมมเบรนที่ถูกกระตุ้นโดยการแยกชิ้นส่วนของการจัดเรียงโมเลกุลของ ATP synthase มีลักษณะคล้ายกับตุ่มของเยื่อหุ้มชั้นในของไมโตคอนเดรียเก่า ในทุกโอกาส คริสเตจะสั้นลงและพังทลายลงด้วยการแยกตัวของ ATP synthase dimers ซึ่งช่วยลดความโค้งของเมมเบรนนูนในเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรียชั้นใน (IMM)

การลดลงของพลังงานชีวภาพที่เกี่ยวข้องกับอายุ สภาวะสมดุลรีดอกซ์ และความจุแคลเซียมในไมโตคอนเดรีย มีส่วนช่วยเร่งการเกิดโรค แท้จริงแล้ว ความล้มเหลวของพลังขององค์กรในการไหลของพลังงานในเซลล์เป็นพื้นฐานของความซับซ้อนทางชีวภาพของโรคในวัยชรา [15]

2. โครงสร้างและหน้าที่ของ ATP Synthase

ATP synthase เป็นสารเชิงซ้อนโอลิโกเมอร์ที่แพร่หลายซึ่งอยู่ในเมมเบรนที่ส่งผ่านพลังงานของไมโตคอนเดรีย คลอโรพลาสต์ และแบคทีเรีย [16] แรงโปรตอนโมทีฟของเมมเบรน (∆p) ถูกใช้โดย ATP synthase เป็นแหล่งพลังงาน

ways to improve memory

∆p ขับเคลื่อนกลไกการหมุนเชิงกลโดยส่วนที่ฝังอยู่ของเมมเบรนของเอนไซม์ (FO) ควบคู่ไปกับการสังเคราะห์ทางเคมีเชิงกลของ ATP จาก ADP และ Pi บนส่วนที่ชอบน้ำ F1 (รูปที่ 1) นอกจากนี้ ∆p ที่สร้างขึ้นโดยการออกซิเดชันของสารตั้งต้นในระหว่างการหายใจแบบไมโตคอนเดรียจะถูกกระจายโดย FO ด้วยการสร้างแรงบิดของโรเตอร์ ซึ่งทำให้กลไกการเปลี่ยนแปลงการจับกับ ATP ร่วมกันของตำแหน่งตัวเร่งปฏิกิริยาในระหว่างการผลิต ATP [17] ในทางกลับกัน ในระหว่างการไฮโดรไลซิสของ ATP เอนไซม์จะทำงานย้อนกลับเป็นปั๊ม H+ และเติมพลังงานให้กับ IMM อีกครั้ง

กลไกการส่งผ่านพลังงานแบบสองฟังก์ชันของ ATP synthase นี้มีเอกลักษณ์เฉพาะในระบบทางชีววิทยา [18] โรเตอร์ที่ยึดกับเมมเบรนประกอบด้วยซีริงที่มีโครงสร้างกิ๊บเกลียวที่เหมือนกันแปดตัวโดยสัมผัสอย่างใกล้ชิดกับยูนิตย่อย

ปริมาณสารสัมพันธ์ของวงแหวนซีนั้นขึ้นอยู่กับสายพันธุ์และมีความสัมพันธ์อย่างแน่นหนากับต้นทุนพลังงานชีวภาพของไมโตคอนเดรีย [2,3]

หน่วยย่อย c แต่ละหน่วยมีตำแหน่งการจับ H+- ที่กำหนดโดยสายโซ่กรดไซด์อนุรักษ์ (Glu58 ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม) บนเกลียวที่ปลาย C ที่อยู่ตรงกลางของ IMM ที่ไวต่อไอไดไซโคลเฮกซิลคาร์โบไดอิไมด์และจำเป็นในการสังเคราะห์ ATP หรือการไฮโดรไลซิส

การโยกย้าย H+เกิดขึ้นระหว่างสองช่องน้ำครึ่งช่องในหน่วยย่อย [19] ซึ่งการจัดเรียงแบบอสมมาตรจะกำหนดทิศทางการหมุนสองทิศทางที่ตรงกันข้ามในการสังเคราะห์ ATP และการไฮโดรไลซิส [20] การหมุนของวงแหวนซีถูกส่งโดยตรงไปยังโดเมน F1 โดยก้านส่วนกลางที่ไม่สมมาตร (ประกอบด้วยหน่วยย่อย , δ และ ε) ที่ติดโดย "ฐาน" กับวงแหวนซี หน่วยย่อยของก้านกลางทะลุผ่านแกนกลางของโดเมน F1 ซึ่งมีหน่วยย่อยที่ไม่เร่งปฏิกิริยา 3 หน่วย และหน่วยย่อยเร่งปฏิกิริยา 3 หน่วยสลับกันเป็นโครงสร้าง hexameric ( )3 รอบก้านกลาง (รูปที่ 1)

ตำแหน่งตัวเร่งปฏิกิริยาจะถูกวางไว้บนหน่วยย่อยที่ส่วนต่อประสานกับหน่วยย่อย แต่ละหน่วยย่อยจะกระตุ้นปฏิกิริยาของการสังเคราะห์หรือการไฮโดรไลซิสที่ขับเคลื่อนโดยศักยภาพของ ∆p หรือ ATP phosphorylation ตามลำดับ ในระหว่างการสังเคราะห์ การหมุนของมุมมองของโรเตอร์จากด้านเมทริกซ์จะอยู่ในโหมดทวนเข็มนาฬิกา ในทางกลับกัน การหมุนตามเข็มนาฬิกาของโรเตอร์จะสนับสนุนการไฮโดรไลซิสของ ATP

แต่ละหน่วยย่อยจะแปลงโมเลกุล ATP ในการหมุนโดยสมบูรณ์ (360°) ดังนั้น ATP synthase จะสร้างหรือไฮโดรไลซ์โมเลกุล ATP สามโมเลกุลต่อรอบ กลไกการประสานงานนี้เป็นเหตุการณ์ระดับโมเลกุลของ "เครื่องจักรโมเลกุลอันวิจิตร" ซึ่งสนับสนุนโดยกลไกการเปลี่ยนแปลงการเชื่อมโยงแบบมีส่วนร่วมของโครงสร้าง ( )3 [21] แท้จริงแล้วตำแหน่งตัวเร่งปฏิกิริยาสามารถสันนิษฐานได้ว่ามีโครงสร้างที่แตกต่างกันสามประการซึ่งมีคุณลักษณะที่แตกต่างกันสำหรับอะดีนีนนิวคลีโอไทด์

TP, DP และ E มีสถานะพันธะนิวคลีโอไทด์สามสถานะ: สถานะแรกมี ATP หรือ ATP อะนาล็อกในตำแหน่งตัวเร่งปฏิกิริยา สถานะที่สองมี ATP หรือ ADP และสถานะที่สามไม่มีนิวคลีโอไทด์ที่ถูกผูกไว้ สัมพรรคภาพสำหรับอะดีนีนนิวคลีโอไทด์จะลดลงในกรณีที่ไม่มี ATP และทำให้เกิดโครงสร้าง "ปิด" กับสถานะ TP, DP หรือสถานะ "เปิด" กับ E จลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ของตำแหน่งตัวเร่งปฏิกิริยาต้องการการประสานงานของนิวคลีโอไทด์กับโคแฟกเตอร์ Mg ที่จำเป็น{{1} } [22] ซึ่งมีส่วนทำให้เกิดความไม่สมดุลของตำแหน่งตัวเร่งปฏิกิริยา ทำให้เกิดความสัมพันธ์ที่แตกต่างกันสำหรับ ATP [23]

ในทางตรงกันข้าม หน่วยย่อยทั้งหมดที่จับกับโมเลกุล ATP จะประสานงานกับโคแฟกเตอร์ Mg2+ และไม่ได้รับการเปลี่ยนแปลงทางเคมี MgATP ที่เชื่อมโยงกับไซต์ที่ไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยามีบทบาทสำคัญในการอนุญาตให้แยก ADP ออกจากไซต์ได้ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ATP ไฮโดรไลซิสจะสร้างสถานะ E ที่เต็มไปด้วย ADP ในรูปแบบ "ปิดครึ่ง" ซึ่งสามารถยับยั้ง ATPsynthase ในกรณีที่ไม่มี MgATP เข้าไปในตำแหน่งที่ไม่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา [24] ล่าสุด Pinke และคณะ ได้เปิดเผยโครงสร้างไครโอ-EM ของ ATP synthase ที่มีโคแฟคเตอร์ตามธรรมชาติ Mg2+ แทนที่ในตำแหน่งตัวเร่งปฏิกิริยาด้วย Ca2+ [25]

การสังเคราะห์ ATP ที่ถูกกระตุ้นโดย Ca2+ ในฐานะโคแฟกเตอร์จะคงไว้เฉพาะกิจกรรมที่มีฟังก์ชันเดียวของการไฮโดรไลซิสของ ATP เท่านั้น ในขณะที่การสังเคราะห์ ATP นั้นไม่ได้รับอนุญาต ในอนุภาคซับโทคอนเดรียจากภายในสู่ภายนอก การทำไฮโดรไลซิสของ ATP เมื่อมี Ca2+ จะเป็นตัวกำหนดการเรืองแสงของอะคริดีนที่ไม่ดับลง [26] ในทางกลับกัน กิจกรรม ATPase จะถูกมอดูเลตโดย ∆p [27] สำหรับผลลัพธ์ที่ตรงกันข้ามเหล่านี้ จะมีการถกเถียงกันถึงการไฮโดรไลซิสของ ATP ที่ขึ้นกับ Ca2+- ควบคู่กับกิจกรรมการปั๊ม H+ แม้ว่าตัวเร่งปฏิกิริยาแบบหมุนทิศทางเดียวจะยังคงอยู่ก็ตาม [28]

อย่างไรก็ตาม ไม่ควรตรวจสอบบทบาททางพยาธิสรีรวิทยาของการไฮโดรไลซิสของ ATP ที่รองรับ Ca2+- ในกิจกรรมของ ATP synthase (un) ควบคู่กับการเคลื่อนย้าย H+ แต่ในการเหนี่ยวนำการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่นำไปสู่การก่อตัวของ mPTP [29] สิ่งสำคัญคือ โครงสร้างคงที่ที่อยู่รอบโรเตอร์ส่วนกลาง ซึ่งขยายความยาวสังเคราะห์ ATP ทั้งหมด ทำหน้าที่เป็นสเตเตอร์เพื่อป้องกันแรงบิดในการหมุน ( )3 ที่ก้านส่วนกลาง

ก้านต่อพ่วง (PS) ช่วยให้มั่นใจได้ถึงกลไกการถ่ายเทพลังงานของเอนไซม์ด้วยการทำงานของเอนไซม์ในโดเมน F1 ที่ชอบน้ำควบคู่ไปกับการเคลื่อนย้าย H+ ในโดเมน FO ที่ไม่ชอบน้ำ [22,30] PS ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ ตัวสร้างคือโปรตีนที่ให้ความไวของโอลิโกมัยซิน (OSCP), F6, ส่วนที่ละลายได้ของหน่วยย่อย b และ d ที่ถูกผูกไว้กับ ( ) โครงสร้าง hexameric 3 ของโดเมน F1 ในขณะที่ส่วนที่ไม่ชอบน้ำของหน่วยย่อย b และ A6L สร้างส่วนที่ฝังอยู่ใน IMM ของ PS (รูปที่ 1)

อย่างไรก็ตาม การป้องกันการหมุนรอบเดินเบาของโครงสร้างตัวเร่งปฏิกิริยาทรงกลมของโดเมน F1 กับโรเตอร์นั้นได้รับอนุญาตโดยการใช้ประโยชน์จากคุณสมบัติยืดหยุ่นของ PS การเคลื่อนที่ของบานพับระหว่างโดเมนของ OSCP สามารถอำนวยความสะดวกในการมีเพศสัมพันธ์ที่ยืดหยุ่นของ F1 และ FO [31]

memory enhancement