PART2 A Cistanches Herba Fraction/𝛽-Sitosterol ทำให้เกิดการเหนี่ยวนำที่ไวต่อสารรีดอกซ์ของการแยกตัวของไมโตคอนเดรียและการกระตุ้นของไคเนสโปรตีนที่พึ่งพาอะดีโนซีนโมโนฟอสเฟต/ตัวรับที่กระตุ้นด้วย Peroxisome Proliferator 𝛾 Coactivator-1 ใน C2C12 Myotubes: กลไกที่เป็นไปได้ภายใต้น้ำหนัก ผลการลด

คลิกที่นี่เพื่อส่วนที่ 1

สำหรับข้อมูลเพิ่มเติมกรุณาติดต่อ:Joanna.jia@wecistanche.com

4. การอภิปราย

HCF1 ซึ่งเป็นส่วนกึ่งบริสุทธิ์ของCistanchesเฮอร์บาพบว่าทำให้น้ำหนักลดลงในโรคอ้วนที่เกิดจาก HFD

หนู การลดน้ำหนักมีความสัมพันธ์กับการกระตุ้นการคลายตัวของไมโตคอนเดรียและการเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมของเอนไซม์เผาผลาญพลังงานในกล้ามเนื้อโครงร่างของหนู [4] HCF1 และสารออกฤทธิ์ BSS ได้รับการแสดงเพื่อลดประสิทธิภาพการมีเพศสัมพันธ์ของไมโตคอนเดรียรองจากการผลิตสปีชีส์ออกซิเจนปฏิกิริยาไมโตคอนเดรีย (ROS) ในเซลล์คาร์ดิโอไมโอไซต์ H9c2 และหัวใจของหนู ในการศึกษานี้ เพื่ออธิบายกลไกทางชีวเคมีที่อยู่ภายใต้ HCF1-เกิดการแยกตัวของไมโตคอนเดรียในกล้ามเนื้อโครงร่างของหนูเมาส์ ผลของ HCF1 และ BSS ต่อ MMP ใน myotubes C2C12 MMP ถูกสร้างขึ้นใน IMM อันเป็นผลมาจากการสูบโปรตอนโดยห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนของไมโตคอนเดรีย การเปลี่ยนแปลงใน MMP สะท้อนให้เห็นถึงการทำงานร่วมกันของการขนส่งอิเล็กตรอนในไมโตคอนเดรียและการกระจายของการไล่ระดับโปรตอนโดยกระบวนการต่างๆ เช่น ATP synthase-mediated ATPCistanche

Cistanche deserticola มีเอฟเฟกต์มากมาย คลิกที่นี่เพื่อทราบข้อมูลเพิ่มเติม

การสร้าง โปรตอนรั่วผ่าน IMM หรือการคลี่คลายไมโตคอนเดรียที่อาศัย UCP [18, 19] การฟักตัวของ HCF1/BSS ทำให้เกิดการยกระดับชั่วคราวใน MMP ใน myotubes C2C12 ความสามารถของ rotenone ซึ่งเป็นสารยับยั้งระบบทางเดินหายใจของ mitochondrial I ในการยับยั้งการยกระดับ MMP ที่เกิดจาก HCF1 / BSS แสดงให้เห็นว่ากระบวนการนี้น่าจะเป็นสื่อกลางโดยการขนส่งอิเล็กตรอนในยลที่เพิ่มขึ้น สิ่งนี้สอดคล้องกับการค้นพบครั้งก่อนของเราว่า HCF1/BSS เพิ่มการหายใจในสถานะไมโตคอนเดรีย 3 ใน H9c2 cardiomyocytes และหัวใจของหนู [17] นอกจากนี้ Shi et al. (2013) [20] รายงานว่าการรวมตัวของ BSS เข้ากับเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรียทำให้ IMM ฟลูอิไดซ์โดยเฉพาะ ส่งผลให้ไมโทคอนเดรียเพิ่มขึ้นตามมา

ศักยภาพของเมมเบรนและปริมาณ ATP ของไมโตคอนเดรีย เราพบว่าการฟักตัวร่วมกับคอเลสเตอรอลและCistancheการเพิ่มความแข็งแกร่งของเมมเบรน [21] ยกเลิกการเพิ่ม MMP ที่เกิดจาก HCF1/BSS บ่งชี้ถึงการมีส่วนร่วมของการเพิ่มขึ้นของการไหลของเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรียในการเพิ่มขึ้นของ MMP ที่เกิดจาก HCF1/BSS ความสามารถของโรทีโนนและจีดีพีในการระงับการลดลงที่เกิดจาก HCF1/BSS ใน MMP ที่สามารถสังเกตได้ในช่วงหลังของการฟักตัวของ HCF1/BSS บ่งชี้ถึงการเหนี่ยวนำของCistancheการคลายตัวของไมโตคอนเดรียที่เป็นสื่อกลางของ UCP3-รองจากการกระตุ้นในการขนส่งอิเล็กตรอนของไมโตคอนเดรีย DMTU ซึ่งเป็นสารต้านอนุมูลอิสระป้องกันการแยกไมโตคอนเดรียที่เกิดจาก HCF1/BSS ซึ่งบ่งชี้ถึงการกระตุ้นที่ไวต่อรีดอกซ์ของ UCP3 ใน myotubes C2C12 ซึ่งมีแนวโน้มว่าจะเป็นสื่อกลางโดยกลูตาเรดอกซิน 2 (GRx2) ที่เหนี่ยวนำให้เกิด S-deglutathionylation ของ UCP3 GRx2 คือเมทริกซ์ออกซิโดเรดักเตส ซึ่งปรับการทำงานของ UCPs ผ่านทาง S-glutathionylation แบบย้อนกลับได้ เพื่อตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงในสภาพแวดล้อมรีดอกซ์ของเซลล์ [18, 22, 23]

Cistancheมีผลในการปรับสีไต, การปรับปรุงฟังก์ชั่นทางเพศ,และลดน้ำหนัก

เมื่อนำมารวมกัน ผลการวิจัยของเราชี้ให้เห็นว่า HCF1/BSS อาจทำให้ IMM ฟลูอิดไดซ์ ส่งผลให้เกิดการกระตุ้นการขนส่งอิเล็กตรอนในไมโตคอนเดรีย โดยส่งผลให้การผลิต ROS ของไมโตคอนเดรียเพิ่มขึ้น ในทางกลับกัน ROS ของไมโตคอนเดรียที่ยกระดับจะกระตุ้นการกระตุ้นที่ไวต่อรีดอกซ์ของการแยกตัวของไมโตคอนเดรียใน myotubes C2C12 ในมุมมองของ HCF1-ที่เหนี่ยวนำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมของเอนไซม์เผาผลาญพลังงานในกล้ามเนื้อโครงร่างของหนูที่ได้รับ HFD ผลของ HCF1/BSS ต่อวิถีการส่งสัญญาณ AMPK/PGC-1 ซึ่งมีส่วนร่วมอย่างแข็งขันใน ตรวจสอบการควบคุมสภาวะสมดุลของพลังงานเซลล์ [7, 8] การค้นพบว่า HCF1/BSS ทำให้เกิดการกระตุ้นที่ไวต่อ DMTU ของ AMPK บ่งชี้ถึงความสามารถของ HCF1/BSS ในการกระตุ้นการเปิดใช้งาน AMPK ที่ไวต่อปฏิกิริยารีดอกซ์ใน C2C12 myotubes เมื่อเร็ว ๆ นี้ มีรายงานว่า AMPK ถูกกระตุ้นโดย ROS และสปีชีส์ของไนโตรเจนปฏิกิริยา (RNS) ด้วยการเพิ่มประสิทธิภาพของเซลล์Cistancheความมีชีวิตภายใต้สภาวะความเครียดออกซิเดชัน การเปิดรับ AMPK ต่อความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชันจะนำไปสู่การออกซิเดชันของซิสเทอีนที่ตกค้างของหน่วยย่อย 𝛼- และ 𝛽 โดยมีการจัดเรียงตัวแบบ allosteric ที่เป็นผลลัพธ์ของคอมเพล็กซ์เฮเทอโรไตรเมอร์และด้วยเหตุนี้จึงกระตุ้นการทำงานของไคเนส [24, 25] นอกจากนี้ S-glutathionylation ของ AMPK ซึ่งถูกกระตุ้นโดย glutathione transferase (GST) และ GRx หลังจากได้รับ H2O2 พบว่ากระตุ้นการทำงานของไคเนส [26] ผลการวิจัยของเราสนับสนุนแนวคิดที่ว่า HCF1/BSS สามารถกระตุ้น AMPK ได้โดยวิธีการผลิต ROS ของไมโตคอนเดรีย การกระตุ้นด้วย HCF1/BSS ของ AMPK ยังพบว่าเกี่ยวข้องกับการเคลื่อนย้ายนิวเคลียร์ที่เพิ่มขึ้นของ PGC-1 ในเรื่องนี้ AMPK สามารถกระตุ้น PGC-1 ภายหลังการแปลได้โดยใช้ฟอสโฟรีเลชันของ Thr177/Ser538 ของ PGC-1 และด้วยเหตุนี้จึงอำนวยความสะดวกในการลดความเข้มข้นของ PGC-1 โดย sirtuin 1 (SIRT1) ซึ่งเป็น ขั้นตอนสำคัญสำหรับการเปิดใช้งาน PGC-1𝛼 [7] ในทางกลับกัน PGC ที่ถูกกระตุ้น -1𝛼 มีปฏิสัมพันธ์กับตัวรับนิวเคลียร์ เช่น ตัวรับที่เปิดใช้งานเปอร์รอกซิโซม proliferator 𝛾 (PPAR𝛾), ปัจจัยระบบทางเดินหายใจนิวเคลียร์ (NRFs) และปัจจัยเสริม myocyte 2C (MEF2C) ที่มีการเคลื่อนย้ายนิวเคลียร์ที่เป็นผลลัพธ์และ coactivation ของการแสดงออกของยีน [27–29]. การยับยั้งการโยกย้ายนิวเคลียร์ PGC-1 ที่เกิดจาก HCF1/BSS โดย DMTU และ CC ซึ่งเป็นตัวยับยั้ง AMPK บ่งชี้ว่าการเปิดใช้งาน PGC- 1 เป็นเหตุการณ์รองจากการเปิดใช้งาน AMPK ที่เหนี่ยวนำโดย ROS ด้วยการเปิดใช้งานปัจจัยการถอดรหัสหลายตัว AMPK/ PGC-1 จะใช้มาตรการที่หลากหลายในการควบคุมการแสดงออกของยีน 11 ยาฟรีและยาทางเลือกตามหลักฐานที่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนประเภทเส้นใยกล้ามเนื้อ การดูดซึมและการใช้โมเลกุลของเชื้อเพลิง และเมแทบอลิซึมของไมโตคอนเดรีย ทั้งหมดนี้เป็นเครือข่ายที่ประสานกันเพื่อควบคุมการเผาผลาญพลังงานของเซลล์และด้วยเหตุนี้จึงปรับปรุงสมรรถภาพการเผาผลาญโดยรวม [30–32] ในการเชื่อมต่อนี้ การค้นพบของเราชี้ให้เห็นถึงการมีส่วนร่วมที่เป็นไปได้ของ AMPK/PGC- 1 ในผลดีที่เกิดจาก HCF1 ต่อการเผาผลาญกลูโคสและกรดไขมันในหนูที่เลี้ยงด้วย ND และ HFD [4] การฟักตัวของ HCF1/BSS ยังเพิ่มการแสดงออกของ UCP3 และกระตุ้นการสร้างชีวภาพของไมโตคอนเดรียผ่านการกระตุ้นที่ไวต่อปฏิกิริยารีดอกซ์ของ AMPK/PGC-1 ใน myotubes C2C12 การแสดงออกที่เพิ่มขึ้นของ UCP3 ในการตอบสนองต่อ HCF1/BSS ซึ่งสังเกตพบในกล้ามเนื้อโครงร่างของหนูเมาส์ของหนูที่เลี้ยงด้วย ND และ HFD ชี้ให้เห็นถึงการมีส่วนร่วมของวิถีทาง AMPK/PGC-1 ในการเพิ่มการควบคุมการแสดงออกของ UCP3 ใน กล้ามเนื้อโครงร่างของเมาส์ นอกจากนี้ การเพิ่มขึ้นของการเกิด biogenesis ของ mitochondrial ที่เกิดจาก HCF1/BSS ชี้ให้เห็นถึงความสามารถในการออกซิเดชันของ mitochondrial ที่เพิ่มขึ้นด้วยการปรับปรุงสมรรถภาพทางเมตาบอลิซึมที่ดีขึ้น เนื่องจากการกระตุ้นที่ไวต่อปฏิกิริยารีดอกซ์ของเส้นทางการส่งสัญญาณ AMPK/PGC-1 มีความสำคัญอย่างยิ่งในการป้องกันการบาดเจ็บจากสารออกซิแดนท์ในเนื้อเยื่อต่างๆ [24, 33, 34] HCF1/BSS อาจเสนอแนวทางทางเลือกในการขจัดโรคอ้วนที่เกี่ยวข้อง ความเครียดออกซิเดชัน การสำรวจการแทรกแซงทางเภสัชวิทยาที่มุ่งเป้าไปที่การบรรเทาโรคอ้วนนั้นเป็นงานวิจัยที่เข้มข้น ในปัจจุบัน ยาลดความอ้วนส่วนใหญ่ส่วนใหญ่เป็นสารทดแทนอาหาร ยาระงับความอยากอาหาร และสารออกฤทธิ์ที่กระตุ้นระบบประสาทซิมพาเทติก (SNS) [35] การค้นพบว่า HCF1 ทำให้น้ำหนักลดลงในโรคอ้วนที่เกิดจาก HFD ผ่านการเหนี่ยวนำที่ไวต่อปฏิกิริยารีดอกซ์ของการแยกตัวของไมโตคอนเดรียเป็นแนวทางทางเลือกในการควบคุมน้ำหนัก การแยกตัวของไมโตคอนเดรียได้รับการพิสูจน์มานานแล้วว่ามีประสิทธิภาพในการกระตุ้นการลดน้ำหนักในสัตว์และมนุษย์ [36] ผลการวิจัยจากการศึกษาในอดีตและปัจจุบันของเรายืนยันอย่างชัดเจนถึงความสามารถของ HCF1 ในการผลิตการลดน้ำหนักผ่านการเหนี่ยวนำการคลายตัวของไมโตคอนเดรีย

Cistanche มีผลต่อการลดน้ำหนัก

5. สรุป

เศษส่วน Cistanches Herba (HCF1)/BSS ทำให้เกิดการเหนี่ยวนำที่ไวต่อปฏิกิริยารีดอกซ์ของการแยกตัวของไมโตคอนเดรียและการกระตุ้น AMPK/PGC-1 ใน myotubes C2C12 การรักษาด้วย HCF1 อาจเพิ่มการใช้พลังงานของร่างกาย โดยเฉพาะอย่างยิ่งในกล้ามเนื้อโครงร่าง โดยส่งผลให้น้ำหนักตัวและความอ้วนลดลงในหนูที่ได้รับ HFD

ผลประโยชน์ทับซ้อน

ผู้เขียนขอประกาศว่าไม่มีความขัดแย้งทางผลประโยชน์เกี่ยวกับการตีพิมพ์บทความนี้

Cistancheมีผลในการปรับสีไตและลดน้ำหนัก

อ้างอิง

[1] J. Arnl ¨ ov, E. Ingelsson, J. Sundstr ¨ om และ L. Lind "ผลกระทบ ¨ ของดัชนีมวลกายและกลุ่มอาการเมตาบอลิซึมต่อความเสี่ยงของโรคหัวใจและหลอดเลือดและการเสียชีวิตในชายวัยกลางคน" หมุนเวียน, ฉบับที่. 121 หมายเลข 2, pp. 230–236, 2010. [2] S. Mottillo, KB Filion, J. Genest, et al., "กลุ่มอาการเมตาบอลิซึมและความเสี่ยงโรคหัวใจและหลอดเลือด: การทบทวนอย่างเป็นระบบและการวิเคราะห์อภิมาน" Journal of the American College วท.บ. 56 หมายเลข 14, pp. 1113–1132, 2010. [3] SAA van den Berg, W. van Marken Lichtenbelt, K. Willems van Dijk, and P. Schrauwen, "Skeletal muscle mitochondrial uncoupling, adaptive thermogenesis, and energy expenditure" ปัจจุบัน ความคิดเห็นทางโภชนาการทางคลินิกและการดูแลเมตาบอลิซึม, ฉบับที่. 14, ไม่ 3, pp. 243–249, 2011. [4] HS Wong, J. Chen, PK Leong, HY Leung, WM Chan, and KM Ko, "Cistanches Herba ช่วยลดการเพิ่มของน้ำหนักในหนูอ้วนที่เกิดจากอาหารที่มีไขมันสูงได้ mitochondrial uncoupling," วารสาร Functional Foods, vol. 10, หน้า 292–304, 2014. [5] D. Ricquier และ F. Bouillaud, "Mitochondrial uncoupling proteins: from mitochondria to the Regulation of Energy Balance" Journal of Physiology, vol. 529 ไม่ 1, pp. 3–10, 2000. [6] AS Divakaruni and MD Brand, "The Regulation and physiology of mitochondrial proton Leak," Physiology, vol. 1, หน้า 3–10, 2000. 26 ไม่ 3, pp. 192–205, 2011. [7] A. Gruzman, G. Babai และ S. Sasson, "Adenosine monophosphate-activated protein kinase (AMPK) เป็นเป้าหมายใหม่สำหรับยาต้านเบาหวาน: การทบทวนการเผาผลาญ, เภสัชวิทยา และการพิจารณาทางเคมี" Review of Diabetic Studies, vol. 6 ไม่ 1, pp. 13–36, 2009. [8] GR Steinberg และ BE Kemp, "AMPK in health and disease", Physiological Reviews, vol. 89 ไม่ใช่ 3, pp. 1025–1078, 2009. [9] C. Canto และ J. Auwerx, "PGC-1 ´ 𝛼, SIRT1 and AMPK, an energy sensing network that controls energy expenditure," Current Opin in Lipidology, ฉบับ 20 ไม่ 2, pp. 98–105, 2009. [10] RC Scarpulla, "การควบคุมการเผาผลาญของ mitochondrial biogenesis ผ่านเครือข่ายการกำกับดูแลของครอบครัว PGC-1," Biochimica et Biophysica Acta—Molecular Cell Research, vol. 2, หน้า 98–105, 2009. พ.ศ. 2356 เลขที่ 7, pp. 1269–1278, 2011. [11] HY Leung และ KM Ko "เฮอร์บาcistancheสารสกัดช่วยเพิ่มการสร้าง ATP ของไมโตคอนเดรียในหัวใจหนูและเซลล์ H9c2" Pharmaceutical Biology, vol. 46, no. 6, pp. 418–424, 2008. [12] HS Wong and KM Ko, "Herba Cistanches กระตุ้นการปั่นจักรยานรีดอกซ์กลูตาไธโอนของเซลล์โดย ชนิดของออกซิเจนที่เกิดปฏิกิริยาจากการหายใจของไมโตคอนเดรียในคาร์ดิโอไมโอไซต์ H9c2," Pharmaceutical Biology, vol. 51, no. 1, pp. 64–73, 2013. [13] D. Yaffe and O. Saxel, "Serial passaging and differentiation of myogenic cells แยกออกจากกล้ามเนื้อเมาส์ dystrophic," Nature, vol. 270, no. 5639, pp. 725–727, 1977. [14] A. Cossarizza, M. Baccarani-Contri, G. Kalashnikova และ C. Franceschi "A new วิธีการสำหรับการวิเคราะห์ไซโตฟลูออไรเมตริกของศักย์ของเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรียโดยใช้ J-aggregate forming lipophilic cation 5,5',6,6'-tetrachloro-1,1',3,3'- tetraethylbenzimidazolcarbocyanine iodide (JC{{34}) })," Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 197, no. 1, pp. 40–45, 1993. [15] PK Leong, HY Leung, HS Wong, et al., "Long-term treatment with a n สูตรสมุนไพร MCC ลดน้ำหนักในหนูอ้วนที่เกิดจากอาหารที่มีไขมันสูง" Chinese Medicine, vol. 4 ไม่ 3, pp. 63–71, 2013. [16] N. Jiang, G. Zhang, H. Bo et al., "Upregulation of uncoupling protein-3 ในกล้ามเนื้อโครงร่างระหว่างการออกกำลังกาย: ฟังก์ชันต้านอนุมูลอิสระที่อาจเกิดขึ้น" ฟรี Radical Biology and Medicine, vol. 46 หมายเลข 2, pp. 138–145, 2009. [17] HS Wong, N. Chen, PK Leong, and KM Ko, "𝛽-sitosterol ช่วยเพิ่มการหมุนเวียนของกลูตาไธโอนรีดอกซ์ของเซลล์ด้วยออกซิเจนชนิดปฏิกิริยาที่เกิดจากการหายใจของไมโตคอนเดรีย: การป้องกันการบาดเจ็บจากสารออกซิแดนท์ใน เซลล์ H9c2 และหัวใจหนู" Phytotherapy Research, vol. 28 ไม่ 7, pp. 999–1006, 2014.12 ยาเสริมและการแพทย์ทางเลือกที่มีหลักฐาน [18] KS Echtay, D. Roussel, J. St-Pierre, et al. "Superoxide เปิดใช้งานโปรตีนที่แยกจากไมโตคอนเดรีย" Nature, vol. 415 ไม่ 6867, pp. 96–99, 2002. [19] I. Lee, E. Bender, and B. Kadenbach, "การควบคุมศักยภาพของเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรียและการก่อตัวของ ROS โดยฟอสโฟรีเลชันแบบย้อนกลับของไซโตโครม ซี ออกซิเดส" ชีวเคมีระดับโมเลกุลและเซลล์ ฉบับที่ . 234-235 ไม่ 1, pp. 63–70, 2002. [20] C. Shi, F. Wu และ J. Xu, "การรวมตัวของ 𝛽-sitosterol เข้ากับเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรียช่วยเสริมการทำงานของไมโตคอนเดรียโดยส่งเสริมการไหลของเมมเบรนยลภายใน" Journal of Bioenergetics and ไบโอแมมเบรนส์, เล่ม. 45 ไม่ 3, pp. 301–305, 2013. [21] I. Tabas, "ผลที่ตามมาของการสะสมคอเลสเตอรอลในเซลล์: แนวคิดพื้นฐานและผลกระทบทางสรีรวิทยา" Journal of Clinical Investigation, vol. 110 หมายเลข 7, pp. 905–911, 2002. [22] DFS Rolfe และ GC Brown, "การใช้พลังงานของเซลล์และจุดกำเนิดระดับโมเลกุลของอัตราการเผาผลาญมาตรฐานในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม" Physiological Reviews, vol. 77 ไม่ใช่ 3, pp. 731–758, 1997. [23] RJ Mailloux, JY Xuan, B. Beauchamp, L. Jui, M. Lou, and M.-E. ฮาร์เปอร์ "ต้องใช้กลูตาเรดอกซิน-2เพื่อควบคุมการรั่วของโปรตอนผ่านโปรตีนที่แยกออก-3" The Journal of Biological Chemistry, vol. 288 หมายเลข 12, pp. 8365–8379, 2013. [24] S. Cardaci, G. Filomena, and MR Cirilo, "Redox implications of AMPK-mediated signal transduction beyond energeticเบาะแส" Journal of Cell Science, vol. 125 ไม่ 9, pp. 2115–2125, 2012. [25] SB Wu, YT Wu, TP Wu, and YH Wei, "บทบาทของการตอบสนองแบบปรับตัวโดยอาศัย AMPK ในเซลล์ของมนุษย์ที่มีความผิดปกติของยลต่อความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน" Biochimica et Biophysica Acta, ฉบับ พ.ศ. 2383 ไม่ใช่ 4, pp. 1331–1344, 2014. [26] A. Salminen and K. Kaarniranta, "AMP-activated protein kinase (AMPK) ควบคุมกระบวนการชราภาพผ่านเครือข่ายการส่งสัญญาณแบบบูรณาการ" Aging Research Reviews, vol. 11 ไม่ใช่ 2, pp. 230–241, 2012. [27] I. Kim, S. Rodriguez-Enriquez, and JJ Lemasters, "Selective degradation of mitochondria by mitophagy," Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 2, หน้า 230–241, 2012. [27] 462 หมายเลข 2, pp. 245–253, 2007. [28] J. Kim, M. Kundu, B. Viollet, and K.-L. Guan, "AMPK และ mTOR ควบคุม autophagy ผ่าน phosphorylation โดยตรงของ Ulk1" Nature Cell Biology, vol. 13 ไม่ 2, pp. 132–141, 2011. [29] MM Mihaylova และ RJ Shaw, "เส้นทางการส่งสัญญาณ AMPK ประสานการเติบโตของเซลล์ autophagy และเมตาบอลิซึม" Nature Cell Biology, vol. 13 ไม่ 9, pp. 1016–1023, 2011. [30] KSC Rockl, MF Hirshman, J. Brandauer, N. Fujii, LA Wit- ¨ ters, and LJ Goodyear, "Skeletal muscle adaptation to exercise training: AMP-activated protein kinase ไกล่เกลี่ยประเภทเส้นใยกล้ามเนื้อ" เบาหวาน vol. 56 หมายเลข 8, pp. 2062–2069, 2007. [31] HM O'Neill, SJ Maarbjerg, JD Crane et al., "AMP-activated protein kinase (AMPK) 𝛽1𝛽2 กล้ามเนื้อ null หนูเผยให้เห็นบทบาทที่จำเป็นสำหรับ AMPK ในการรักษาเนื้อหายล และการรับกลูโคสระหว่างออกกำลังกาย" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 108 หมายเลข 38, pp. 16092–16097, 2011. [32] Z. Yan, M. Okutsu, YN Akhtar, and VA Lira, "ระเบียบของการเปลี่ยนแปลงประเภทเส้นใยที่เกิดจากการออกกำลังกาย, การสร้างชีวภาพของไมโตคอนเดรียและการสร้างเส้นเลือดใหม่ในกล้ามเนื้อโครงร่าง" วารสาร สรีรวิทยาประยุกต์, เล่ม. 110 หมายเลข 1, pp. 264–274, 2011. [33] S. Ditch and TT Paull, "The ATM protein kinase and cellular redox signaling: above the DNA damage response," Trends in Biochemical Sciences, vol. 1, หน้า 264–274, 2011. 37, ไม่ 1, pp. 15–22, 2012. [34] PD Ray, BW Huang, and Y. Tsuji, "Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox Regulation in cellular signaling" Cellular Signalling, vol. 1, หน้า 15–22, 2555. 24 ไม่ 5, pp. 981–990, 2012. [35] S. Cho, Weight Control and Slimming Ingredients in Food Technology, Wiley-Blackwell, Ames, Iowa, USA, 2010. [36] SS Korshunov, VP Skulachev และ AA Starkov , "ศักยภาพของโปรโตนิกสูงกระตุ้นกลไกการผลิตออกซิเจนชนิดปฏิกิริยาในไมโตคอนเดรีย" FEBS Letters, vol. 416 ไม่ 1, น. 15–18, 1997.