Lysin Motif (LysM) โปรตีน: การเชื่อมโยงระหว่างกันของภูมิคุ้มกันของพืชและเชื้อรา

เชิงนามธรรม:

โปรตีนที่มีรูปแบบไลซิน (LysM) เป็นโมดูลโปรตีนที่จับกับคาร์โบไฮเดรตซึ่งมีบทบาทสำคัญในปฏิสัมพันธ์ของโฮสต์และเชื้อโรค โปรตีน LysM จากพืชส่วนใหญ่ทำหน้าที่เป็นตัวรับการจดจำรูปแบบ (PRRs) ที่รับรู้ไคตินเพื่อกระตุ้นภูมิคุ้มกันของพืช ในทางตรงกันข้าม LysM ของเชื้อราจะบล็อกการตรวจจับหรือส่งสัญญาณของไคตินเพื่อยับยั้งภูมิคุ้มกันของโฮสต์ที่ถูกเหนี่ยวนำด้วยไคติน ในการทบทวนนี้ เรานำเสนอมุมมองทางประวัติศาสตร์เกี่ยวกับพืชและเชื้อรา LysMs เพื่อแสดงให้เห็นว่าโปรตีนเหล่านี้เกี่ยวข้องกับการควบคุมการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของพืชโดยจุลินทรีย์อย่างไร พืชใช้โปรตีน LysM ในการจดจำไคตินของเชื้อราที่ย่อยสลายโดยไคติเนสของพืชเพื่อกระตุ้นภูมิคุ้มกัน ในทางตรงกันข้าม เชื้อราก่อโรคจะคัดเลือกโปรตีน LysM เพื่อป้องกันผนังเซลล์จากการไฮโดรไลซิสโดยไคติเนสของพืช เพื่อป้องกันการกระตุ้นภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคติน การเปิดโปงการแข่งขันทางอาวุธร่วมวิวัฒนาการซึ่ง LysM มีบทบาทสำคัญในการจัดการช่วยให้เข้าใจกลไกที่ควบคุมปฏิสัมพันธ์ระหว่างพืชและเชื้อราได้มากขึ้น

คำสำคัญ:

ไลซินแม่ลาย (LysM) โปรตีน; ปฏิกิริยาระหว่างพืชกับเชื้อรา ไคติน; การจัดการภูมิคุ้มกัน

Lysin motifs (GRAS) เป็นคลาสของลำดับโปรตีนที่ได้รับการอนุรักษ์ซึ่งมีอยู่ในสิ่งมีชีวิตหลากหลายชนิด พวกเขามีส่วนร่วมในการควบคุมการเจริญเติบโตและการพัฒนาและการปรับตัวความเครียดในพืชและเชื้อราและยังพบในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม การศึกษาล่าสุดแสดงให้เห็นว่าโปรตีน GRAS ยังเกี่ยวข้องกับการควบคุมการตอบสนองของภูมิคุ้มกันในพืชและสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม จึงส่งผลต่อภูมิคุ้มกัน ในพืช โปรตีน GRAS มีส่วนในการไกล่เกลี่ยการตอบสนองการป้องกันพืชต่อเชื้อโรค ตัวอย่างเช่น ใน Arabidopsis thaliana โปรตีน GRAS SHR และ SCR มีส่วนร่วมในการต้านทานของรากพืชต่อเชื้อโรค และโปรตีนเหล่านี้สามารถกระตุ้นการตายของเซลล์ในรากพืชและส่งเสริมการตายของแบคทีเรียที่ทำให้เกิดโรค นอกจากนี้ โปรตีน GRAS ยังเพิ่มความต้านทานของพืชต่อเชื้อโรคด้วยการเข้าร่วมในการควบคุมการแสดงออกของยีนในการกระตุ้นภูมิคุ้มกันของพืช

ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม แม้ว่าจะมีการศึกษาเพียงเล็กน้อยเกี่ยวกับการทำงานของภูมิคุ้มกันของโปรตีน GRAS แต่การศึกษาบางชิ้นแสดงให้เห็นว่าพวกมันเกี่ยวข้องกับการควบคุมภูมิคุ้มกัน ตัวอย่างเช่น โปรตีน GRAS SPRY2 สามารถยับยั้งการเพิ่มจำนวนและการกระตุ้นของทีเซลล์และเพิ่มจำนวนของเรกูลาทอรี่ทีเซลล์ ดังนั้นการควบคุมความสมดุลของการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน ในทางกลับกัน GRAS โปรตีน OSL1 ยังสามารถมีส่วนร่วมในการควบคุมการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม และสามารถยับยั้งการกระตุ้นและการเพิ่มจำนวนของทีเซลล์

ดังนั้น จะเห็นได้ว่าโปรตีน GRAS มีส่วนในการควบคุมการตอบสนองของภูมิคุ้มกันในพืชและสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม จึงส่งผลต่อภูมิคุ้มกัน การวิจัยในอนาคตจำเป็นต้องสำรวจบทบาทและกลไกเฉพาะของโปรตีน GRAS ในการควบคุมภูมิคุ้มกัน เพื่อเป็นพื้นฐานทางทฤษฎีสำหรับการพัฒนาเครื่องกระตุ้นภูมิคุ้มกันแบบใหม่ สิ่งนี้แสดงให้เห็นถึงความสำคัญของภูมิคุ้มกัน ดังนั้น เราจำเป็นต้องปรับปรุงภูมิคุ้มกัน Cistanche สามารถเสริมสร้างภูมิคุ้มกัน เถ้าเนื้อมีส่วนประกอบทางชีวภาพหลายชนิด เช่น โพลีแซคคาไรด์ เห็ดสองชนิด ฮวงลี่ ฯลฯ กระตุ้นเซลล์ต่างๆ ของระบบภูมิคุ้มกันและเพิ่มกิจกรรมภูมิคุ้มกัน

คลิกผงสกัด cistanche tubulosa

1. บทนำ

เนื่องจากพืชไม่สามารถเคลื่อนที่ได้จึงต้องเผชิญกับความท้าทายหลายอย่างในช่วงชีวิตรวมทั้งความท้าทายจากเชื้อโรค พืชไม่มีระบบภูมิคุ้มกันหมุนเวียนเหมือนสัตว์ และไม่สร้างแอนติบอดีเพื่อต่อสู้กับเชื้อโรค [1] ดังนั้น กลยุทธ์ที่ไม่เหมือนใครในการป้องกันตัวเองจากการรุกรานของเชื้อโรคจึงได้รับการออกแบบโดยพืชตลอดวิวัฒนาการของพวกมัน พืชได้พัฒนาตัวรับภูมิคุ้มกันเพื่อตรวจจับและยับยั้งเชื้อโรคในภายหลัง [2] ตัวรับภูมิคุ้มกันในพืชสามารถแบ่งออกได้เป็นสองประเภทหลักๆ คือ ตัวรับการจดจำรูปแบบ (PRRs) และตัวรับซ้ำที่อุดมด้วยลิวซีนที่จับกับนิวคลีโอไทด์ (NLR) [3] PRRs ถูกใช้เป็นการป้องกันหลักจากเชื้อโรค

โดยทั่วไป PRRs ถูกแปลเป็นภาษาท้องถิ่นบนเยื่อหุ้มเซลล์และอยู่ในตระกูลรีเซพเตอร์ไคเนสที่โดยทั่วไปรวมถึงโดเมนที่จับลิแกนด์นอกเซลล์ โดเมนทรานส์เมมเบรน และโดเมนไคเนสภายในเซลล์ [4] โดเมนภายนอกเซลล์ของ PRRs สามารถจดจำรูปแบบโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับโมเลกุล (MAMP) อย่างจำเพาะ เช่น ไลโปโพลีแซคคาไรด์ของแบคทีเรีย (LPS), แฟลกเจลลิน, EF-Tu (ปัจจัยการยืดตัวที่เทอร์โมไม่เสถียร), เพปทิโดไกลแคน, ไคตินจากเชื้อรา และ -กลูแคน และเออร์โกสเตอรอล โดเมนไคเนสภายในเซลล์ผ่านโดเมนของเยื่อหุ้มเซลล์ซึ่งจะกระตุ้นสัญญาณภูมิคุ้มกันที่ปลายน้ำ [5–7] เพื่อทำลายอุปสรรคของระบบภูมิคุ้มกันของพืชในระดับแรก เชื้อโรคจะหลั่งโมเลกุลเล็กๆ ที่เรียกว่า เอฟเฟกเตอร์ เข้าไปในเซลล์พืช เอฟเฟ็กต์เหล่านี้ขัดขวางการส่งสัญญาณของโปรตีนไคเนส (MAPK) ที่กระตุ้นการทำงานของไมโทเจนและการส่งผ่านดาวน์สตรีมโดยการยับยั้งการแปลและกิจกรรมของ PRR และการส่งสัญญาณที่ซับซ้อน นอกจากนี้ ยังส่งผลต่อภูมิคุ้มกันของพืชด้วยการรบกวนกระบวนการต่างๆ ของเซลล์ เช่น การผลิต ROS การขนส่งถุงน้ำ การสะสมของแคลลัส และการเสริมสร้างผนังเซลล์ [5,7]

โดเมน LysM รวมถึงโปรตีนที่มีบทบาทโดยตรงใน PRRs ที่ควบคุมภูมิคุ้มกันในพืชหรือเป็นตัวกระตุ้นในเชื้อราที่ทำให้เกิดโรคซึ่งกดภูมิคุ้มกันของพืช [8] โดเมน LysM เป็นโมดูลจับเปปทิโดไกลแคนทั่วไป ซึ่งมีโครงสร้างทุติยภูมิที่มีเอนริเกสองตัวเรียงซ้อนกันบนด้านเดียวกันของแผ่นต้านขนาน โดยทั่วไป โมดูล LysM ประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 50 ชนิดและจับกับเพปทิโดไกลแคน ไคติน และอนุพันธ์ของพวกมัน [9] โดเมน LysM ถูกค้นพบครั้งแรกในเอนไซม์ต้านจุลชีพ lysozyme ของ bacteriophage [8] และจากการศึกษาจำนวนมากขึ้นพบว่าโปรตีนของโดเมน LysM กระจายอยู่ทั่วไปในยูคาริโอตและโปรคาริโอต [10,11]

ในฐานะที่เป็นโดเมนการทำงานที่ช่วยหลบเลี่ยงภูมิคุ้มกันของโฮสต์ การทำงานของโปรตีนในโดเมน LysM อาศัยคุณสมบัติการจับของโดเมน LysM กับไคตินพอลิแซ็กคาไรด์ของเชื้อรา ซึ่งเป็นคาร์โบไฮเดรตเชิงซ้อนที่ไม่ละลายน้ำในผนังเซลล์ของเชื้อรา ซึ่งโดยทั่วไปจะถูกย่อยสลายโดยไคติเนสจากพืช [ 12]. ผนังเซลล์ของเชื้อราก่อโรคเป็นจุดแรกที่สัมผัสกับพืชอาศัย และส่วนประกอบหลักของผนังเซลล์ของเชื้อราคือไคติน [12] สำหรับพืช ไคตินจากเชื้อราทำหน้าที่เป็น MAMP ซึ่งกระตุ้นภูมิคุ้มกันของพืชโดยการจับกับ PRRs ที่เชื่อมโยงกันในพืช ในทางตรงกันข้าม เพื่อหลีกเลี่ยงการตอบสนองการป้องกันโฮสต์ เอฟเฟ็กต์ที่มีโดเมน LysM จะถูกหลั่งออกมาโดยเชื้อโรคจากเชื้อราเพื่อปกป้องผนังเซลล์ของพวกมัน ไคตินเป็นองค์ประกอบสำคัญของผนังเซลล์ของเชื้อรา ทำหน้าที่เป็นโมเลกุลสำคัญในการจัดการกับภูมิคุ้มกันของโฮสต์ที่อาศัยโดยโปรตีน LysM ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลนี้เน้นย้ำถึงผลลัพธ์ของกระบวนการโฮสต์และเชื้อโรคที่ควบคุมอย่างละเอียด ซึ่งกลายเป็นพื้นฐานสำหรับการปรับปรุงความต้านทานโรคในพืชผล [13]

ดังนั้น ในการทบทวนนี้ เราจึงให้การประเมินที่ครอบคลุมเกี่ยวกับลักษณะทางชีววิทยาของโปรตีน LysM จากพืชและเชื้อรา กลไกที่การจัดการภูมิคุ้มกันของโฮสต์เกิดขึ้น และบทบาทการโต้ตอบระหว่างพืชและเชื้อราเพื่ออำนวยความสะดวกในการทำความเข้าใจกลไกของ LysM - ภูมิคุ้มกันที่เป็นสื่อกลางและความสำคัญต่อการเกษตร

2. LysM เป็นสื่อกลางในการส่งสัญญาณของไคตินในพืช

LysM มีอยู่ในรูปของ LysM-containing receptor-like kinases (LYKs) หรือ non kinase LysM [14] LYKs มีอยู่เฉพาะในพืชและมีส่วนร่วมในการควบคุมภูมิคุ้มกันของพืช [14] โปรตีน LysM จากพืชมีความหลากหลายสูง โดยมีอย่างน้อย 6 ชนิดที่แตกต่างกันซึ่งแตกต่างจากชนิดที่ไม่ใช่ไคเนส ซึ่งบ่งชี้ว่าโปรตีน LysM เกิดขึ้นในโดเมนโครงสร้างที่ซับซ้อนหลายช่วง [14,15] อย่างไรก็ตาม ฟังก์ชันทางชีวภาพไม่ได้ถูกกำหนดให้กับยีน LysM ที่ไม่ใช่ไคเนสส่วนใหญ่

2.1. LysM ในอะราบิดอพซิสและข้าว

การรับรู้รูปแบบโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับเชื้อโรค (PAMPs) โดย PRRs เป็นขั้นตอนแรกในการป้องกันพืช PAMPs เป็นโมเลกุลตัวนำที่อนุรักษ์ไว้ เช่น ไคตินจากเชื้อราและไคโตลิโกแซ็กคาไรด์ เพปทิโดไกลแคนจากแบคทีเรีย และการเจริญเต็มที่และการขนส่งของ PRRs เป็นกระบวนการทางชีววิทยาที่สำคัญ ไคติน elicitor receptor kinase 1 (CERK1) เป็นสมาชิกของ LysM แบบดั้งเดิม ซึ่งพบในข้าวและอาราบิดอปซิส [16,17] มันทำหน้าที่เป็น PRR บนเยื่อหุ้มเซลล์ของพืชเพื่อจดจำรูปแบบโมเลกุลเชิงอนุรักษ์บางอย่างที่ได้จากเชื้อราที่ทำให้เกิดโรคและกระตุ้นการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของโฮสต์ (รูปที่ 1) CERK1 ซึ่งมีโดเมน LysM สามโดเมน มีบทบาทสำคัญในการรับรู้ตัวเหนี่ยวนำไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์และการถ่ายโอน N-acetylglucosamine มันแสดงให้เห็นความสัมพันธ์ที่สูงขึ้นกับไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์ที่มีสารตกค้างยาวกว่า การตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคติน MAMP ของเชื้อรารวมถึงการกระตุ้น MAPK การผลิตสายพันธุ์ออกซิเจน (ROS) และการแสดงออกของยีนป้องกัน [16,18–20]

ตัวรับไคตินจากข้าว OsCERK1 เจริญเต็มที่ในเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมจากตำแหน่งที่มันถูกขนส่งไปยังเอคโทพลาสมิกเรติคูลัมผ่านเครื่องมือ Golgi ในระหว่างกระบวนการนี้ โปรตีนที่เกิดจากความเครียด (Hop/Sti1) และโปรตีนช็อกความร้อน 90 (Hsp90) สามารถประกอบกันเป็น GTPase OsRac1 ชนิด Rho เฉพาะพืชหนึ่งชนิดหรือมากกว่า ซึ่งเป็นสมาชิกของตระกูล Guanosine Triphosphate ases (GTPases) ตระกูล Rho ซึ่งคอมเพล็กซ์ใน endoplasmic reticulum และการขนส่ง OsCERK1 ที่ตามมาจาก endoplasmic reticulum ไปยัง endoplasmic reticulum ควบคุมการเจริญเติบโตของ OsCERK1 กระบวนการขนส่งขึ้นอยู่กับการควบคุมของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการหลั่ง GTPase ขนาดเล็กและโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ ras 1 (GTPase Sar1) [21]

ในฐานะที่เป็นโปรตีน guanine nucleotide regulatory (G) ขนาดเล็ก OsRac1 มีส่วนร่วมใน OsCERK1- ที่มีรีเซพเตอร์คอมเพล็กซ์ที่ควบคุมภูมิคุ้มกันหลังจากเซลล์ข้าวรับรู้ไคตินของเชื้อรา [21,22] สมาชิกของไซโตพลาสซึมไคเนส (RLCK) ที่มีลักษณะคล้ายรีเซพเตอร์ รวมถึงซีรีน/ทรีโอนีนโปรตีนไคเนสที่น่าจะเป็นเหมือน 27 (PBL27) ซึ่งเป็นองค์ประกอบปลายน้ำของ CERK1 มีบทบาทสำคัญในการตรวจจับไคตินและการส่งสัญญาณที่ปลายน้ำ ซึ่งในที่สุดก็มีส่วนช่วยในการมอดูเลต ของภูมิคุ้มกันที่ถูกเหนี่ยวนำด้วยไคตินในอาราบิดอปซิส [23] หลังจากการจดจำไคตินของ CERK1 แล้ว PBL27 จะถูกสร้างฟอสโฟรีเลตโดย CERK1 Phosphorylated PBL27 เข้าร่วมในการเปิดใช้งาน MAPK ในเวลาต่อมา [23] ในทำนองเดียวกัน ไซโตพลาสซึมไคเนสที่มีลักษณะคล้ายตัวรับในข้าว OsRLCK185 ยังสามารถถูกฟอสโฟรีเลตโดย OsCERK1 ที่กระตุ้นด้วยไคตินและกระตุ้นการตอบสนองของ MAPK [24,25] OsRLCK185 ยัง phosphorylates ไซโตพลาสซึมเฟอร์ริติน OsDRE2a ซึ่งเป็นข้าวที่คล้ายคลึงกันของโปรตีน Dre2 ของยีสต์ เพื่อปรับการระเบิด ROS ที่เกิดจากไคติน [26] สมาชิก RLCK VII อื่นๆ รวมถึง OsRLCK57, OsRLCK107, OsRLCK118 และ OsRLCK176 ก็มีส่วนร่วมในเส้นทางการส่งสัญญาณไคตินหลายเส้นทางเช่นกัน [27–29]

นอกจากนี้ ยังมีการระบุองค์ประกอบดาวน์สตรีมอื่นๆ อีกหลายรายการที่เกี่ยวข้องกับ CERK1-การส่งสัญญาณที่เป็นสื่อกลางใน Arabidopsis Plant U-box protein 4 (PUB4) เป็น ubiquitin ligase ที่มีปฏิกิริยากับ CERK1 เป็นตัวควบคุมเชิงบวกของการส่งสัญญาณไคตินผ่านบทบาทในการผลิต ROS และการสะสมของโทรโลสตามการรับรู้ของไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์ [30] สมาชิกไคเนส VII ของไซโตพลาสซึมคล้ายรีเซพเตอร์ซึ่งรวมถึง RLCK VII-4, RLCK VII-5, RLCK VII-7 และ RLCK VII-8 ทำงานต่อเนื่องจาก PRRs ที่เกี่ยวข้องกับแฟลเจลลินและ การส่งสัญญาณไคติน นำไปสู่การสะสมของแคลโลสและการสร้าง ROS RLCK VII-4 แสดงให้เห็นโดยเฉพาะว่ามีความสำคัญต่อการส่งสัญญาณของไคตินผ่านบทบาทในการเปิดใช้งาน MAPK น้ำตกตามการรับรู้ของไคติน ดังนั้นการเชื่อมต่อสัญญาณ PRR กับ MAPK [31] เมื่อนำมารวมกัน ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่าโมดูลส่งสัญญาณ CERK1–RLCK มีบทบาทอนุรักษ์ไว้ในการผลิต ROS ในอะราบิดอพซิสและข้าวระหว่างการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่กระตุ้นไคติน [21–31]

ที่น่าสนใจคือ CERK1 ตัวรับไคตินจับกับไคตินโดยตรง โดยมีโดเมน LysM นอกเซลล์ทั้งสามโดเมนที่จำเป็นสำหรับการจับกับไคติน แต่ที่สำคัญกว่านั้นคือไม่มีโปรตีนที่ทำปฏิกิริยาอื่น ๆ ดังนั้นจึงให้หลักฐานว่า CERK1 เป็นโปรตีนที่จับกับไคตินที่สำคัญในพืช [ 32]. โดเมน paramembrane ของ juxtamembrane (JM) ที่อนุรักษ์ไว้ควบคุมกิจกรรมไคเนสของ CERK1 ใน Arabidopsis นอกจากนี้ โดเมนพาราเมมเบรนของ JM ยังมีบทบาทอนุรักษ์ตามหน้าที่ในการเปิดใช้งานสัญญาณการตรวจจับไคตินในอะราบิดอพซิส [33] ในที่สุดการลดขนาดของ CERK1 ที่เกิดจากไคตินเป็นกระบวนการทางชีววิทยาที่สำคัญที่จำเป็นสำหรับการส่งสัญญาณภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคติน [34] ตัวอย่างเช่น โฮโมไดเมอไรเซชัน CERK1 ที่เกิดจากลิแกนด์เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับรูปแบบโมเลกุลของการรับรู้ลิแกนด์ การกระตุ้นรีเซพเตอร์ และการถ่ายโอนสัญญาณภูมิคุ้มกัน [34,35]

ฟอสโฟรีเลชั่นของโปรตีนยังเป็นขั้นตอนควบคุมที่สำคัญในการส่งสัญญาณ LysM ของพืช [23] ประการแรก เนื่องจาก CERK1 เป็นโปรตีนที่จับกับไคตินที่สำคัญซึ่งเกี่ยวข้องโดยตรงกับการจับไคตินโดย LysM การรับรู้สัญญาณของไคติน และการส่งผ่านขึ้นอยู่กับการดัดแปลงหลังการแปลและกิจกรรมไคเนส [32] เป็นที่ทราบกันว่า CERK1 phosphorylates รีเซพเตอร์เหมือนไซโตพลาสซึมไคเนส PBL27 ใน A. thaliana [23,36] ในข้าว ปัจจัยการแลกเปลี่ยนนิวคลีโอไทด์ของ guanine สำหรับ OsRac1 OsRacGEF1 นั้นถูก phosphorylated โดย cytoplasmic kinase OsCERK1 [22] CERK1 ยังโต้ตอบกับ LYK5 เพื่อรับรู้ไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์และเปิดใช้งานส่วนประกอบปลายน้ำของน้ำตกส่งสัญญาณไคติน ต่อมา LYK5 แยกจาก CERK1 เพื่อเข้าสู่ถุงน้ำและผ่านกระบวนการ endocytosis โดย phosphorylation ด้วย CERK1 [37] หลังจากการตรวจจับไคติน CERK1 จะคัดเลือก CERK1-ซึ่งทำปฏิกิริยากับโปรตีนฟอสฟาเทส 1 (CIPP1) ซึ่งเป็นเซอร์/Thr ฟอสฟาเตสที่คาดการณ์ไว้ เพื่อกำจัดไทฟอสโฟรีเลต Tyr428 และทำให้สัญญาณ CERK1 ลดลง [38]

RLK และ RLP อื่นๆ ที่มีโดเมน LysM ก็มีอยู่ในข้าวและอะราบิดอพซิสเช่นกัน และเกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณไคติน ตัวอย่างเช่น ไคติน exciton-binding proteins (CEBiPs) เป็น LysM RLPs จากพืชที่ค้นพบครั้งแรกในข้าว [39] การวิเคราะห์โครงสร้างโมเลกุลของโดเมนการรับรู้ไคตินของ OsCEBiP แสดงให้เห็นว่าโครงสร้างผลึกของ ectodomain (ED) อิสระ (ED) ของ OsCEBiP (OsCEBiP-ECD) ประกอบด้วย LysM สามตัวตามด้วยโครงสร้างใหม่ของโดเมนที่อุดมด้วยซิสเทอีน [40] การวิเคราะห์โครงสร้างยังแสดงให้เห็นว่าการจับกับไคตินไม่สามารถส่งผลกระทบต่อโครงสร้างของ OsCEBiP ได้อย่างมีนัยสำคัญ แต่ไคตินใน "โหมดเลื่อน" ทำให้เกิดการรวมตัวของ OsCEBiP ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการรับรู้และการถ่ายโอนสารเหนี่ยวนำไคตินหลายตัวในเซลล์ข้าว [39–41]

นอกจากนี้ OsLYP4 และ OsLYP6 ในฐานะ LysM-RLPs ยังแสดงความสัมพันธ์ของไคตินซึ่งอาจเป็นตัวรับไคตินขนาดเล็ก [42] ซึ่งทั้งสองอย่างนี้สามารถสร้างโฮโมและเฮเทอโรไดเมอร์และโต้ตอบกับ CEBiP เพื่อมีส่วนร่วมในการส่งสัญญาณของ peptidoglycan (PGN) และไคติน [42,43]. นอกจากนี้ยังสามารถใช้ OsCERK1 เป็นลิงค์เพื่อเชื่อมโยงกับ OsLYP4 และ OsLYP6 [44] แม้ว่า OsCEBiP homolog ใน Arabidopsis นั้น lysin motif ที่มีโดเมน glycosylphosphatidylinositol-to-anchoredprotein2 (LYM2) แสดงความคล้ายคลึงกับ CEBiP ของข้าว แต่ก็ไม่เกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณแม้ว่าจะมีความสัมพันธ์สูงในการจับกับ p-chitin oligosaccharide [44] LYM2 ไกล่เกลี่ยการลดลงของฟลักซ์ของโมเลกุลผ่านทาง plasmodesmata ต่อหน้าไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์เพื่อกระตุ้นการตอบสนองการป้องกันต่อเชื้อราก่อโรค Botrytis halal แต่ LYM2 ไม่จำเป็นสำหรับ CERK1-การตอบสนองการป้องกันที่กระตุ้นไคตินที่เป็นสื่อกลาง ซึ่งบ่งชี้ว่ามี เส้นทางการตอบสนองที่กระตุ้นการทำงานของไคตินอิสระอย่างน้อยสองเส้นทางในอาราบิดิซิส [44]

นอกจากนี้ ยังมีการค้นพบโฮโมล็อก CEBiP อื่นๆ อีกหลายอย่างในอาราบิดอปซิสที่เกี่ยวข้องกับการควบคุมการส่งสัญญาณไคตินและภูมิคุ้มกันของพืช รวมถึง LysM RLK1-การทำปฏิกิริยากับไคเนส 1 (LIK1), LysM receptor kinase 3 (LYK3), LysM รีเซพเตอร์ไคเนส 4 (LYK4) และ LysM รีเซพเตอร์ไคเนส 5 (LYK5) [37,44–47] โอลิโกเมอร์ไคตินหลายตัวสามารถกระตุ้นเฮเทอโรไดเมอไรเซชันของ AtLYK5 และโฮโมไดเมอร์ของ AtCERK1 ได้ แต่เฮเทอโรไดเมอร์ AtLYK5-AtCERK1 ที่เกิดจากไคตินนั้นแข็งแกร่งกว่าโฮโมไดเมอร์ AtCERK1 เนื่องจาก AtCERK1 เท่านั้นที่มีโดเมนไคเนส ซึ่งแสดงให้เห็นว่ามีหน้าที่รับผิดชอบในการเริ่มต้นการส่งสัญญาณไคตินภายในเซลล์ [ 48].

ปัจจัยด้านกฎระเบียบเชิงลบยังมีบทบาทสำคัญในการแสดงออกของยีนป้องกันก่อโรคขั้นพื้นฐานและระยะเริ่มต้น และการปกป้องการเจริญเติบโตของพืชจากความเสียหายของภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคตินอย่างต่อเนื่อง [36] ตัวอย่างเช่น AtLYK3 และ LIK1 ควบคุมการป้องกันพืชที่เกิดจากไคตินในทางลบ และทำหน้าที่เป็นส่วนประกอบของสารเชิงซ้อนไซโตพลาสซึมไคเนส PBL27 Plant U-box protein 12 (PUB12) ควบคุมภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคตินในทางลบ [36,45,47] AtCERK1 ที่เปิดใช้งานไคตินจะกำจัดไทโรซีนตกค้าง 428 ตัวโดยการสรรหา CIPP1 ซึ่งสามารถใช้เป็นกลไกป้อนกลับเชิงลบเพื่อบล็อกการถ่ายโอนสัญญาณไคติน [38] อย่างไรก็ตาม วิธีที่พืชรักษาสมดุลของระบบการส่งสัญญาณเชิงบวกและเชิงลบเหล่านี้ หรือไม่ว่าจะพึ่งพาโมเลกุลการส่งสัญญาณอื่นๆ นั้นยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด

ประการสุดท้าย การตอบสนองของภูมิคุ้มกันเป็นเครือข่ายที่ซับซ้อนและแม่นยำซึ่งรวมถึงสัญญาณข้ามการพูดคุยหลายครั้งระหว่างปฏิกิริยาระหว่างพืชกับเชื้อโรค และ LysM ก็ไม่มีข้อยกเว้น [46] AtLYK3 เกี่ยวข้องกับฮอร์โมนแอบไซซิกแอซิด (ABA) ซึ่งเป็นตัวกลางสื่อกลางการพูดคุยเชิงลบกับการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของพืช [46] LIK1 ควบคุมการส่งสัญญาณฮอร์โมน jasmonic acid/ethylene (JA/ET) ในเชิงบวก และควบคุมการตอบสนองการป้องกันพืชที่เกิดจากไคตินในทางลบ [47] โดเมน LysM ของ EMBRYO SAC 1 (OsEMSA1A) มีหน้าที่รับผิดชอบในการพัฒนาและการทำงานของตัวอ่อนระยะบลาสโตซิสต์ [49] จำเป็นต้องมี CERK1 เพื่อตอบสนองต่อทั้ง arbuscular mycorrhizal (AM) symbiosis และความเครียดจากเกลือของพืช [50–53] ผลลัพธ์เหล่านี้ชี้ให้เห็นว่า CERK1 นอกเหนือจากการมีส่วนร่วมในการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันในฐานะ RLK แล้ว ยังทำหน้าที่อิสระทางกลไกตั้งแต่สองอย่างขึ้นไป ตัวอย่างเช่น CERK1 อาจมีบทบาทในการควบคุมการตายของเซลล์โดยไม่ขึ้นกับไคตินและไม่ขึ้นอยู่กับกิจกรรมของไคเนส [54]

ไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์ -1,4-N-acetylglucosamine oligomers (GlcNAc) ซึ่งทำหน้าที่เป็นโครงสร้างไกลโคซิดิคผนังเซลล์ของเชื้อราชนิดเดียว ยังทำหน้าที่เป็น MAMPs ในพืชด้วย แต่ -1,{ {4}}กลูแคนของแตงกวา polyphyly oligosaccharides ยังสามารถทำให้เกิด CERK1 receptor-mediated PAMP-triggered immunity (PTI) ใน Arabidopsis [55] Arabidopsis CERK1 ไกล่เกลี่ยภูมิคุ้มกันของพืชในการตอบสนองต่อการต่อต้าน Fusarium oxysporum ที่ไม่ใช่โฮสต์ [56] เมื่อเร็วๆ นี้ OsCERK1 ได้รับการแนะนำว่ามีบทบาทเพิ่มเติมในการทำให้เกิดการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของแบคทีเรียที่กระตุ้น lipopolysaccharide (LPS) ในข้าว [54] อัลลีลกลายพันธุ์ของ Arabidopsis cerk1–4 ล้มเหลวในการสะสมโปรตีนไฮโดรไลเสตนอกเซลล์ ซึ่งนำไปสู่การเพิ่มความไวหรือการกระตุ้นการชราภาพ [54] ตั้งแต่ cerk1–4 พืชแสดงการตอบสนองของไคตินตามปกติ การตายของเซลล์ไม่เกี่ยวข้องกับกิจกรรมไคเนสของ AtCERK1 [54] มีรายงานถึงบทบาทของ AtCERK1 ในการทนต่อเกลือในอาราบิดอปซิส โดย AtCERK1 ทำปฏิกิริยากับแคลเซียมแชนเนลโปรตีน ANNEXIN 1 (ANN1) ซึ่งมีหน้าที่รับผิดชอบในการไหลเข้าของแคลเซียมที่เกิดจากเกลือ [50]

2.2. LysM ในพืชชนิดอื่น

นอกจากนี้ CERK1 homologs ยังมีหน้าที่ทางชีววิทยาที่สำคัญในพืชอื่นๆ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในการสร้างภูมิคุ้มกัน [57–59] โปรตีนที่มี LysM นั้นมีความแตกต่างตามหน้าที่ในกระบวนการของเซลล์ที่หลากหลาย LysM-containing protein 1 in mulberry (MmLYP1) ซึ่งเป็น CEBiP homolog มีผลยับยั้งไคตินที่ไม่ละลายน้ำและอาศัย LysM-containing proteins 2 (MmLYK2, CERK1 homolog) ระหว่างการติดเชื้อโดย ascomycetes [60] ในฝ้าย ไคเนสที่คล้ายตัวรับ LysM สองตัวคือ Gh-LYK1 และ Gh-LYK2 มีผลบางอย่างต่อการต้านทานของฝ้ายต่อการเหี่ยวของ Verticillium โดเมน LysM ทั้งสามโดเมนของ Gh-LYK1 และ Gh-LYK2 จำเป็นสำหรับความสามารถในการจับไคตินของพวกมัน และการยับยั้งยีนที่เหนี่ยวนำด้วยไวรัส (VIGS) ของ Gh-LYK1 และ Gh-LYK2 ในต้นฝ้ายจะลดทอนความต้านทานต่อ Verticillium dahliae

อย่างไรก็ตาม Gh-LYK2 และ Gh-LYK1 อาจมีส่วนช่วยในการป้องกันฝ้ายแตกต่างกัน Gh-LYK2 แต่ไม่ใช่ Gh-LYK1 เป็นไคเนสเทียม และ ED ของ Gh-LYK2 สามารถกระตุ้นให้ ROS ระเบิดในพืชได้ [58] GhWAK7A ในฝ้ายทำปฏิกิริยาโดยตรงกับ GhLYK5 และ GhCERK1 และส่งเสริมการลดขนาด GhLYK5–GhCERK1 ที่เกิดจากไคติน ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการตอบสนองที่เกิดจากไคติน [61] นอกจากนี้ LysM-type receptor-like protein 1 (LYP1), LysMcontaining receptor-like kinase 7 (LYK7) และโปรตีน LysM นอกเซลล์ 3 (LysMe3) เป็นตัวรับเมมเบรนที่จดจำสัญญาณไคติน ซึ่งสามารถกระตุ้นกระบวนการป้องกันปลายน้ำและเพิ่มความต้านทาน ถึง V. dahliae [62]. ซึ่งแตกต่างจาก OsCERK1 ของข้าว โปรตีน LysM ในมะเขือเทศนำเสนอความแตกต่างของการทำงานอย่างมีนัยสำคัญ [63]: ในมะเขือเทศ SlLYK10 และ SlLYK12 มีส่วนร่วมในการควบคุมของ AM symbiosis, SlLYK1 มีส่วนร่วมในการตอบสนองของภูมิคุ้มกันที่เหนี่ยวนำด้วยไคติน และ SlLYK13 เกี่ยวข้องกับการตายของเซลล์ [57 ,64]. คำพ้องเสียง AtCERK1 จากแอปเปิ้ล MdCERK1 ช่วยเพิ่มความต้านทานต่อ Alternaria alternata [59] Pteris ryukyuensis chitinase-A (PrChiA) มีฤทธิ์จับกับไคตินและต้านเชื้อรา [65] ในขณะที่ Equisetum arvense chitinase-A (EaChiA) ไม่มี [66] ความแตกต่างทางโครงสร้างหลักระหว่าง PrChiA และ EaChiA คือจำนวนของโดเมน LysM [66] แต่ไม่มีข้อมูลที่บ่งชี้ว่าเกี่ยวข้องกับความแตกต่างของฤทธิ์ต้านเชื้อรา นอกจากนี้ การมีอยู่ของโปรตีน LysM ในแอปเปิ้ล องุ่น มันฝรั่ง และต้นแอปเปิ้ลยังได้รับการระบุและพิสูจน์แล้วว่ามีส่วนร่วมในการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคติน [59,67–69] โปรตีน LysM ในถั่วลันเตา พิทูเนีย และอัลฟัลฟ่ามีส่วนเกี่ยวข้องกับ AM symbiosis ของพืช [70–73]

3. LysM ยับยั้งการส่งสัญญาณของไคตินในเชื้อรา

เชื้อราก่อโรคหลายชนิดเข้ารหัส exosomal effectors ที่มีโดเมน LysM เดียวกันกับตัวรับไคตินของพืช เชื้อราก่อโรคส่วนใหญ่ยับยั้งภูมิคุ้มกันของพืชที่เกิดจากไคตินโดยการปิดกั้นการตรวจจับหรือส่งสัญญาณของไคติน [74–79] Ecp6 ใน Cladosporium flavum ซึ่งเป็นโดเมนเอฟเฟกต์ LysM ตัวแรกที่ถูกค้นพบ คีเลตไคตินระหว่างการติดเชื้อ [74] ไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์ที่ปล่อยออกมาจากผนังเซลล์ของไมซีเลียมที่บุกรุกโดยการสลายเซลล์หรือย่อยสลายโดยไคติเนสของพืชจับกับไคตินโอลิโกเมอร์เพื่อป้องกันการรับรู้ของพืช ปิดกั้นภูมิคุ้มกันของพืชที่กระตุ้นโดยไคติน [74,75] ต่อจากนั้นมีการค้นพบ LysM effectors ของเชื้อราที่เกี่ยวข้องกับการยับยั้งภูมิคุ้มกันของพืช

โปรตีนโครงสร้าง LysM นอกเซลล์ Colletotrichum higginsianum ChELP1 และ ChELP2 ของเชื้อรา ascomycete ที่ก่อให้เกิดโรคแอนแทรคโนสในพืชมีบทบาทสองประการในการยึดเกาะ การทำงานของเซลล์ และการกระตุ้นภูมิคุ้มกันของพืชที่กระตุ้นไคติน ChELP1 และ ChELP2 มีบทบาทสำคัญในการรักษาความรุนแรงของเชื้อราและความสามารถในการเจาะเซลล์หนังกำพร้าและเยื่อหุ้มเซลโลเฟน [79] เชื้อรา Colletotrichum graminicola (Cgfl) ในเชื้อราแอนแทรคโนสข้าวโพด (Cgfl) ไม่เพียงมี LysM สองโดเมนเท่านั้น แต่ยังมีสังกะสีเมทัลโลโปรตีนของโดเมน HEXXH ของไซต์ตัวเร่งปฏิกิริยาที่อนุรักษ์ไว้ และถูกอนุรักษ์อย่างกว้างขวางในเชื้อรา เมื่อข้าวโพดเข้าทำลาย Cgfl จะแสดงออกมาอย่างเฉพาะเจาะจงในช่วงระยะ biotrophic และพบว่าเชื้อราใช้ทั้งกลยุทธ์ที่ใช้ Cgfl-mediated และ LysM เพื่อควบคุมสัญญาณไคตินโดยการยับยั้งกิจกรรมไคติเนสของโฮสต์ [80] ในทำนองเดียวกัน เชื้อรา Magnaporthe oryzae ในข้าวไม่เพียงอาศัย LysM โปรตีน SLP1 แต่ยังอาศัยกิจกรรมเสริมในตระกูล 9 โปรตีน (Aa9) โฮโมล็อก MoAa91 (ของ M. oryzae) ซึ่งจำเป็นสำหรับการจดจำพื้นผิว เช่นเดียวกับการยับยั้งไคตินที่เหนี่ยวนำ การตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของพืช MoAa91 ถูกควบคุมโดย G โปรตีนส่งสัญญาณ (RGS) และโปรตีนคล้าย RGS ซึ่งจำเป็นสำหรับการพัฒนา appressorium และยังอยู่ภายใต้การควบคุมเชิงลบโดยปัจจัยการถอดความ MoMsn2 การกลายพันธุ์ของ MoAa91 สร้างเซลล์สานุศิษย์ที่ยังไม่บรรลุนิติภาวะที่ส่วนต่อประสานที่เหนี่ยวนำโดยเทียมและการกลายพันธุ์ที่ลบยีนทำให้การก่อโรคลดลงอย่างมีนัยสำคัญ

การศึกษาเพิ่มเติมแสดงให้เห็นว่า MoAa91 ถูกหลั่งเข้าไปในเซลล์ภายนอกที่ซึ่งจับกับไคตินและโอลิโกแซ็กคาไรด์ของไคตินโดยการแข่งขันกับตัวรับภูมิคุ้มกันของข้าว CEBiP ส่งผลให้เกิดการยับยั้งการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของพืชที่เหนี่ยวนำด้วยไคติน [81] โปรตีน ZtGT2 จากเชื้อโรคในข้าวสาลี Zymoseptoria tritici มีหน้าที่ในการรักษาพื้นผิวด้านนอกสุดของผนังเซลล์ของเชื้อรา ช่วยในการขยายเส้นใยบนพื้นผิวที่เป็นของแข็ง มันแพร่หลายในเชื้อราและการสูญเสียของมันส่งผลให้สูญเสียความรุนแรงของเชื้อโรคบนพื้นผิวโฮสต์ที่เกิดจากความพิการในส่วนขยายของ Hyphal การกลายพันธุ์ใน ZtGT2 orthologue ในเชื้อราที่ทำให้เกิดโรค Fusarium graminearum ส่งผลให้เกิดการแสดงออกที่เพิ่มขึ้นของส่วนประกอบของเยื่อหุ้มเซลล์และโปรตีนที่หลั่งออกมา รวมถึงโดเมน LysM ที่สำคัญ Zt3LysM ซึ่งเป็นเอฟเฟกต์ความรุนแรงที่จับกับไคตินของโดเมน LysM แม้ว่าการยึดเกาะกับผิวใบจะไม่ได้รับผลกระทบในการกลายพันธุ์ที่มีสายเลือดเดียวกันของ F. graminearum แต่การเจริญของ Hyphal ที่บกพร่องอย่างรุนแรงในสายพันธุ์กลายส่งผลให้สูญเสียความสามารถในการก่อโรคในเชื้อราที่ไม่เกี่ยวข้องกับอนุกรมวิธานบนรวงข้าวสาลีเช่นเดียวกัน [82]

Mycosphaerella graminicola ที่ก่อให้เกิดโรค Septoria tritici blotch ในข้าวสาลีมี effectors Mg1LysM และ Mg3LysM ที่คล้ายคลึงกันของโปรตีน effector นอกเซลล์โปรตีน 6 (Ecp6) จากเชื้อรา biotrophic leaf mold ก่อโรค Cladosporium fulvum งานก่อนหน้านี้แสดงให้เห็นว่าเอฟเฟกต์ของเชื้อราเหล่านี้สามารถจับกับไคตินได้ ดังนั้น ในทางกลับกัน ปกป้องเส้นใยของเชื้อราจากไคติเนสที่ได้จากพืช โดยน่าจะช่วยให้เชื้อโรคหลบเลี่ยงการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของโฮสต์ที่กระตุ้นผ่านตัวรับไคติน CERK1 และ CEBiP [76,77] โปรตีนโครงสร้างของ LysM ของ Magnaporthe grisea หลั่งโปรตีนเอฟเฟกต์, โปรตีน LysM 1 (SLP1) ที่ถูกหลั่งออกมา และ Rhizoctonia solani LysM effector (RsLysM) ยับยั้งภูมิคุ้มกันที่กระตุ้นไคตินโดยการจับไคติน แต่พวกมันไม่สามารถปกป้องเส้นใยจากการไฮโดรไลซิส [76,77, 83]. การศึกษาโปรตีน LysM สมมุติฐาน 18 ชนิดใน Penicillium spp. พบว่าระดับการแสดงออกของ PeLysM1, PeLysM2, PeLysM3 และ PeLysM4 เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญระหว่างการติดเชื้อของเชื้อโรค แต่ไม่ส่งผลต่อความรุนแรงของเชื้อรา PeLysM3 ยังได้รับการพิสูจน์แล้วว่าควบคุมการงอกของสปอร์และอัตราการเติบโต [84]

อย่างไรก็ตาม LysMs ของเชื้อราไม่ได้เกี่ยวข้องเฉพาะกับการจัดการภูมิคุ้มกันของพืชเท่านั้นที่ส่งผลให้เกิดผลกระทบที่เป็นอันตรายต่อโฮสต์ เอฟเฟกต์ LysM ที่หลั่งออกมาซึ่งระบุจากเชื้อรา Rhizophagus ผิดปกติ (RiSLM) แบบจำลองอาร์โบคูลัสไมคอไรซา (AM) เป็นหนึ่งในโปรตีนเอฟเฟกต์ที่แสดงออกสูงสุดในไมซีเลียมในแนวรัศมีระหว่างการอยู่ร่วมกันกับโฮสต์ Medicago truncatula การทดลองที่มีผลผูกพันในหลอดทดลองแสดงให้เห็นว่า RiSLM จับกับไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์เพื่อป้องกันผนังเซลล์ของเชื้อราจากไคติเนส นอกจากนี้ RiSLM สามารถแทรกแซงการตอบสนองของภูมิคุ้มกันที่กระตุ้นโดยไคตินได้อย่างมีประสิทธิภาพเพื่อทำลายภูมิคุ้มกันที่กระตุ้นไคตินระหว่างการอยู่ร่วมกัน ซึ่งชี้ให้เห็นถึงบทบาทร่วมกันของ LysM effectors ในทั้งเชื้อราที่อาศัยร่วมกันและทำให้เกิดโรค ณ จุดหนึ่งของวิวัฒนาการ [85,{{2} }]. ในบันทึกที่คล้ายกัน เชื้อรา Trichoderma viride ที่มีประโยชน์ใช้เอฟเฟกต์เช่น Tal6 ที่แยก GlcNAc oligomers ดังนั้นจึงรบกวนการรับรู้ N-acetylglucosamine ที่ได้จากเชื้อราโดยเครื่องจักรเฝ้าระวังของโรงงานที่นำไปสู่การป้องกันเส้นใยของเชื้อราจากไคติเนสของโฮสต์ [87]

N-glycosylation เป็นการปรับเปลี่ยนหลังการถอดรหัสเป็นกลไกทั่วไปสำหรับเอฟเฟกต์ที่จะใช้อย่างกว้างขวางโดยเชื้อโรคจากเชื้อราเพื่อปรับความสามารถในการหลบเลี่ยงภูมิคุ้มกันของโฮสต์ [88] จำเป็นต้องใช้ Alg3-N-glycosylation ที่เป็นสื่อกลางของ Slp1 เพื่อความเสถียรของโปรตีนและความสัมพันธ์ของไคติน N-glycosylation ด้วยความช่วยเหลือของ Slp1 จำเป็นต้องหลบเลี่ยงภูมิคุ้มกันโดยกำเนิดของโฮสต์ [88] ChELP1 และ ChELP2 ยังเป็น N-glycosylated [79] การศึกษาเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่า N-glycosylation เป็นสิ่งจำเป็นและเป็นการดัดแปลงทั่วไปสำหรับ LysM effectors ของเชื้อราเพื่อให้ได้ไคตินที่สัมพันธ์กันสูงเป็นพิเศษ [88] การระบุขนาดใหญ่และการเปรียบเทียบโปรตีน N-glycosylation ในขั้นตอนการพัฒนาทางชีวภาพต่างๆ ของเชื้อราที่ทำให้เกิดโรค Magnaporthe oryzae แสดงให้เห็นว่ามีตำแหน่ง N-glycosylation 559 แห่งจากโปรตีน 355 แห่ง; ส่วนใหญ่มีส่วนร่วมในกระบวนการพัฒนาทางชีววิทยาที่แตกต่างกัน เช่น ไมซีเลีย โคนิเดีย และการเกาะติดของเซลล์และความแตกต่าง [89]

4. LysM Interlocks จัดการการตอบสนองของภูมิคุ้มกันระหว่างพืชและเชื้อโรค

มุมมองปัจจุบันของการตอบสนองการป้องกันที่เหนี่ยวนำได้ในปฏิกิริยาระหว่างพืชกับเชื้อโรคนั้นถูกจับได้อย่างดีในรูปแบบซิกแซกที่เรียกว่า ในแบบจำลองนี้ การป้องกันแบบเหนี่ยวนำแรกเริ่มทำงานโดย PRR และ PRR คือตัวรับที่ผิวเซลล์ที่จดจำ MAMP [90] การตอบสนองการป้องกันนี้รวมถึงการเสริมความแข็งแกร่งของผนังเซลล์ในท้องถิ่น การผลิตสายพันธุ์ออกซิเจนที่ทำปฏิกิริยา และการผลิตและการปล่อยสารต้านจุลชีพ ซึ่งร่วมกันป้องกันการบุกรุกของจุลินทรีย์ส่วนใหญ่ [1,3,7,90] เมื่อเชื้อโรคเอาชนะการป้องกันของเจ้าบ้านได้สำเร็จโดยใช้เอฟเฟ็กต์ที่หลั่งออกมา ความไวต่อการกระตุ้นของเอฟเฟกเตอร์จะถูกสร้างขึ้น ซึ่งเป็นองค์ประกอบสำคัญของแบบจำลองซิกแซก [1] โปรตีน LysM ซึ่งเป็นองค์ประกอบสำคัญที่มีอยู่ในพืชและเชื้อรา ควรมีบทบาทสำคัญในการเชื่อมโยงการปรับภูมิคุ้มกันระหว่างพืชและเชื้อโรค

ในระหว่างปฏิกิริยาระหว่างเชื้อรากับพืช เมื่อเชื้อราทะลุผ่านสิ่งกีดขวางของพืชตัวแรกและจับพื้นผิวของโฮสต์ โปรตีน LysM ของพืชจะทำงานเป็น PRR เพื่อจดจำไคตินและกระตุ้นภูมิคุ้มกัน โรงงานแห่งนี้ใช้ไคติเนสที่หลั่งออกมาเพื่อไฮโดรไลซ์ผนังเซลล์ของเชื้อราเพื่อปลดปล่อยโอลิโกไคตินอิสระ ต่อจากนั้น สัญญาณการป้องกันจะถูกส่งโดย LysM cytoplasmic kinase ที่ดาวน์สตรีม ซึ่งกระตุ้นการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของพืชเพื่อยับยั้งการเพิ่มจำนวนของเชื้อรา ในทางกลับกัน เชื้อราจะหลั่งโปรตีน LysM เพื่อยับยั้งภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคติน โปรตีน LysM ของจุลินทรีย์ปกป้องผนังเซลล์ของเชื้อราจากการไฮโดรไลซิสโดยจับกับผิวชั้นนอกสุดหรือแข่งขันกับตัวรับ LysM ของพืชเพื่อจับชิ้นส่วนของไคตินและท้ายที่สุดก็อยู่เหนือภูมิคุ้มกันของพืชเพื่ออำนวยความสะดวกในการติดเชื้อรา

ดังนั้นโปรตีน LysM จึงเชื่อมต่อการจัดการภูมิคุ้มกันระหว่างพืชและเชื้อโรค สิ่งนี้ได้รับการพิสูจน์อย่างดีใน Verticillium spp. ในฝ้าย โปรตีน LysM หลายชนิดมีผลบางอย่างต่อการต้านทานของฝ้ายต่อการเหี่ยว Verticillium รวมถึง Gh-LYK1, Gh-LYK2 และ GhLYK5 [58] ผ่านความสามารถในการจับกับไคติน ใน V. dahliae ผลของ LysM ของ Vd2 ก่อให้เกิดความรุนแรงของเชื้อโรคและจับกับไคตินเพื่อยับยั้งการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่เกิดจากไคติน ดังนั้นจึงช่วยปกป้องเส้นใยของเชื้อราจากการไฮโดรไลซิสโดยเอนไซม์ไฮโดรไลติกของพืช [91] เชื้อโรคไม่เพียงแต่ใช้ LysM effectors เพื่อปิดกั้นภูมิคุ้มกันของพืชโดยการโต้ตอบกับไคตินโพลิเมอร์เพื่อปกป้องไมซีเลียม เนื่องจาก Verticillium alfalfa ยังหลั่ง Verticillium nonalfalfae chitin-binding protein (VnaChtBP) ที่มีโดเมน carbohydrate-binding motif 18 (CBM18) ซึ่งทำปฏิกิริยากับ ไคตินโพลิเมอร์ [92] นอกจากนี้ การศึกษาล่าสุดเกี่ยวกับ V. dahliae พบว่าการลบยีน VdPDA1 มีกิจกรรมไคตินโอลิโกเมอร์ดีอะเซทิเลสที่แข็งแกร่งบนไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์ที่ละลายน้ำได้ในสภาพแวดล้อมที่เป็นด่าง การศึกษาเพิ่มเติมพบว่าไคตินโอลิโกแซ็กคาไรด์ที่ deacetylated ขัดขวางการรับรู้ของตัวรับ LysM ซึ่งนำไปสู่การปิดกั้นการส่งสัญญาณภูมิคุ้มกันของไคตินในเซลล์ซึ่งยับยั้งการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของโฮสต์ในช่วงโฮสต์ -V ปฏิสัมพันธ์ดอกรักเร่ [93]. ดังนั้น เชื้อราที่ทำให้เกิดโรคสามารถปิดกั้นการส่งสัญญาณของไคตินโดย (1) หลั่งสารภายนอกเซลล์ที่มีความสัมพันธ์กับไคตินโอลิโกเมอร์สูง (2) หลั่งสารที่แข่งขันกับไคตินเพื่อจับกับไคเนสของตัวรับ LysM ของพืช (3) กำจัดไคตินเพื่อหลีกเลี่ยงการตอบสนองของภูมิคุ้มกัน

5. บทสรุปและมุมมองสำหรับการศึกษาในอนาคต

การแข่งขันทางอาวุธร่วมกันระหว่างเชื้อราและพืชส่งผลให้เกิดการตอบสนองการป้องกันของพืชต่อไคตินของเชื้อราผ่านการจัดการภูมิคุ้มกันระหว่างพืชและเชื้อโรค เชื้อราที่ประสบความสำเร็จได้พัฒนาโปรตีน LysM effector ที่ขัดขวางการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกัน LysMmediated ของพืช ซึ่งในที่สุดจะนำไปสู่ความอ่อนแอของพืช ในทางกลับกัน พืชได้พัฒนาตัวรับ LysM เพื่อกระตุ้นการตอบสนองในการป้องกัน เมื่อเชื้อราวิวัฒนาการเพื่อผลิต LysM effectors ใหม่หรือรบกวนภูมิคุ้มกันของโฮสต์ด้วยวิธีอื่น เชื่อกันว่าพืชจะตอบสนองด้วยตัวรับ LysM ใหม่เพื่อรักษาภูมิคุ้มกันของพืช

ห่างไกลจากการทำความเข้าใจโปรตีน LysM ในพืชและเชื้อรา ประเด็นลำดับความสำคัญที่จะผลักดันการวิจัยในอนาคตอันใกล้ ได้แก่: (1) ความเข้าใจในปัจจุบันเกี่ยวกับ LysM effector ของเชื้อราและกลไกการยับยั้งในการส่งสัญญาณไคตินในพืชจำเป็นต้องมีความก้าวหน้าเพิ่มเติม รวมถึงการเกิดขึ้นใหม่ บทบาทของเชื้อราอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องในการเชื่อมต่อการปรับภูมิคุ้มกันโดยทั้งโฮสต์และเชื้อโรค หรือการค้นพบตัวรับ LysM ของพืชที่ไม่รู้จัก ฯลฯ (2) การระบุลักษณะที่แตกต่าง/ทั่วไปของโปรตีน LysM ของพืชและเชื้อราและความสัมพันธ์ทางวิวัฒนาการของพวกมัน (สิ่งนี้จะช่วยให้เข้าใจถึงวิวัฒนาการร่วมกันของวิธีที่ LysM เชื่อมโยงระหว่างการจัดการภูมิคุ้มกันระหว่างพืชและเชื้อโรค) (3) ยกเว้นฟังก์ชันการจัดการภูมิคุ้มกันระหว่างปฏิกิริยาระหว่างพืชกับเชื้อรา หน้าที่อื่นๆ ของโปรตีน LysM คืออะไร โดยเฉพาะอย่างยิ่งในเชื้อรา (นอกเหนือจากองค์ประกอบที่เกี่ยวข้องกับการจัดการภูมิคุ้มกันแล้ว หน้าที่ทางชีวภาพของโปรตีน LysM อื่นๆ บางส่วนยังคงอยู่ ไม่ชัดเจน); และ (4) โปรตีน LysM จากเชื้อราทำหน้าที่เป็นเอฟเฟกต์ในการปกป้องผนังเซลล์จากการไฮโดรไลซิสโดยไคติเนสของพืช และควบคุมภูมิคุ้มกันระหว่างปฏิกิริยาระหว่างพืชกับเชื้อรา อย่างไรก็ตาม บทบาทของโปรตีน LysM ใน AM symbiosis ยังต้องการการตรวจสอบเพิ่มเติมเพื่ออำนวยความสะดวกในการใช้จุลินทรีย์ที่มีประโยชน์ต่อสุขภาพของพืชและเพื่อให้ได้ความมั่นคงทางอาหารอย่างยั่งยืน

ผลงานของผู้เขียน:

X.-YY และ X.-FD คิดหัวข้อของบทความ ส.-ภ. เขียนร่างต้นฉบับ J.-JL, J.-PL และ WJ มีส่วนร่วมในการเตรียมและตรวจสอบต้นฉบับ ND และ J.-YC ให้ความช่วยเหลือในการแก้ไข ผู้เขียนทุกคนได้อ่านและยอมรับต้นฉบับฉบับที่จัดพิมพ์แล้ว

เงินทุน:

งานนี้ได้รับการสนับสนุนโดยทุนสนับสนุนจาก National Key Research and Development Program of China (2018YFE0112500), Elite Youth Program (Chinese Academy of Agricultural Sciences, CAAS) ถึง J.-YC, Agricultural Science and Technology Innovation Program มอบให้แก่ X. -FD และทุนจาก National Natural Science Foundation of China (32001845) แก่ WJ

คำชี้แจงของคณะกรรมการพิจารณาสถาบัน:

ไม่สามารถใช้ได้.

คำชี้แจงความยินยอมที่ได้รับการบอกกล่าว:

ไม่สามารถใช้ได้.

คำชี้แจงความพร้อมใช้งานของข้อมูล:

ไม่สามารถใช้ได้.

กิตติกรรมประกาศ:

เราขออภัยล่วงหน้าต่อผู้วิจัยทุกท่านที่ไม่สามารถอ้างอิงงานวิจัยได้อย่างเหมาะสมเนื่องจากพื้นที่จำกัด เราขอขอบคุณเป็นพิเศษสำหรับ Krishna V. Subbarao (University of California, Davis) สำหรับคำแนะนำที่เป็นประโยชน์

ผลประโยชน์ทับซ้อน:

ผู้เขียนประกาศว่าไม่มีความขัดแย้งทางผลประโยชน์

อ้างอิง

1. Zipfel, C. ตัวรับการจดจำรูปแบบของพืช เทรนด์อิมมูนอล. 2557, 35, 345–351. [ครอสรีฟ]

2. เนิร์นแบร์เกอร์, ที.; Kemmerling, B. ตัวรับโปรตีนไคเนส – ตัวรับการจดจำรูปแบบในภูมิคุ้มกันของพืช แนวโน้มพืชวิทย์. 2549, 11, 519–522. [ครอสรีฟ]

3. ลู, วาย.; Tsuda, K. การเชื่อมโยงอย่างใกล้ชิดของการส่งสัญญาณ PRR- และ NLR-mediated ในภูมิคุ้มกันของพืช โมล ปฏิกิริยาของจุลินทรีย์พืช 2021, 34, 3–14. [ครอสรีฟ]

4. หลี่, บี; ลู, ด.; Shan, L. การแพร่หลายของตัวรับการจดจำรูปแบบในภูมิคุ้มกันโดยธรรมชาติของพืช โมล พัทธภัณฑ์พืช. 2014, 15, 737–746. [ครอสรีฟ]

5. ชิสโฮล์ม เซนต์; หม้อหุง G.; วัน, บี; Staskawicz, BJ ปฏิกิริยาระหว่างโฮสต์กับจุลินทรีย์: การสร้างวิวัฒนาการของการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของพืช เซลล์ 2549, 124, 803–814 [ครอสรีฟ] [PubMed]

6. ยู เอ็กซ์; เฟิง บี; เขาพี; Shan, L. จากความโกลาหลสู่ความสามัคคี: การตอบสนองและการส่งสัญญาณต่อการจดจำรูปแบบจุลินทรีย์ แอนนู รายได้ Phytopathol 2560, 55, 109–137. [ครอสรีฟ] [PubMed]

7. นิวแมน แมสซาชูเซตส์; ซันเดลิน ต.; นีลเส็น เจ.ที.; Erbs, G. MAMP (รูปแบบโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับจุลินทรีย์) กระตุ้นภูมิคุ้มกันในพืช ด้านหน้า. วิทย์พืช. 2013, 4, 139. [CrossRef] [PubMed]

8. ชุย เอช.; สึดะ, เค; Parker, J. Effector-กระตุ้นภูมิคุ้มกัน: จากการรับรู้ของเชื้อโรคไปจนถึงการป้องกันที่แข็งแกร่ง แอนนู รายได้พืชชีวภาพ 2558, 66, 487–511. [ครอสรีฟ]

9. ดูบีย์ เอ็ม; เวเลซ, เอช.; โบรเบิร์ก ม.; เซ่น ดีเอฟ ; Karlsson, M. Clonostachys rosea LysM โปรตีนควบคุมการพัฒนาของเชื้อราและมีส่วนช่วยในการป้องกัน Hyphal และลักษณะการควบคุมทางชีวภาพ ด้านหน้า. ไมโครไบโอล. 2020, 11, 679. [CrossRef] [PubMed]

10. บุสท์, G.; สตีน, อ.; กกเจ; Kuipers, OP LysM, บรรทัดฐานโปรตีนที่กระจายอย่างกว้างขวางสำหรับการจับกับ (เปปไทด์) ไกลแคน โมล ไมโครไบโอล. 2551, 68, 838–847. [ครอสรีฟ]

11. Dworkin, J. การตรวจจับคาร์โบไฮเดรตจากเชื้อราและแบคทีเรีย: โครงสร้างไคตินและเพปทิโดไกลแคนที่คล้ายคลึงกันมีบทบาทในความผิดปกติของภูมิคุ้มกันหรือไม่? กรุณา 2018, 14, e1007271. [ครอสรีฟ] [PubMed]

12. ออย วี; หว่อง, ท.; ฮาร์ดี อาร์; เรดเลอร์ เจ; ห้อยเจ; เฮอร์เซนเบิร์ก แอล; Stryer, L. ลำดับนิวคลีโอไทด์ของ Bacillus phage phi 29 ยีน 14 และ 15: ความคล้ายคลึงกันของยีน 15 กับ phage lysozymes อื่น ๆ กรดนิวคลีอิก Res. 2529, 14, 10001–10008.

13. เดวิท, พีเจ; เมห์ราบี อาร์; แวน เดน เบิร์ก, ฮาวาย; Stergiopoulos, I. โปรตีนเอฟเฟกต์เชื้อรา: อดีต ปัจจุบัน และอนาคต โมล พัทธภัณฑ์พืช. 2552, 10, 735–747. [ครอสรีฟ] [PubMed]

14. จาง XC; แคนนอน เอสบี ; Stacey, G. จีโนมวิวัฒนาการของยีน LysM ในพืชบก บีเอ็มซี อีโวล ไบโอล 2009, 9, 183. [CrossRef]

15. จาง XC; แคนนอน เอสบี ; Stacey, G. วิวัฒนาการระดับโมเลกุลของไคเนสที่คล้ายรีเซพเตอร์ประเภทไลซินในพืช Physiol พืช 2550, 144, 623–636. [ครอสรีฟ]

16. มิยะ อ.; อัลเบิร์ต พี; ชินยะ, ท.; เดซากิ วาย; อิจิมูระ เค; ชิราสุ, เค; นารุซากะ, ย.; คาวาคามิ, น.; คาคุ, เอช; Shibuya, N. CERK1, ไคเนสตัวรับ LysM เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการส่งสัญญาณตัวกระตุ้นไคตินในอาราบิดิซิส โพรซี นัทล. อคาเดมี วิทย์ สหรัฐอเมริกา 2007, 104, 19613–19618 [ครอสรีฟ]

17. ชิมิสุ ท.; นากาโนะ, ท.; ทาคามิซาว่า ด.; เดซากิ วาย; อิชิอิ-มินามิ, น.; นิชิซาว่า, ย.; มินามิ, อี.; โอคาดะ เค; ยามาเนะ เอช; คาคุ, เอช; และอื่น ๆ โมเลกุลตัวรับ LysM สองตัว CEBiP และ OsCERK1 ทำงานร่วมกันควบคุมการส่งสัญญาณตัวกระตุ้นไคตินในข้าว Plant J. 2010, 64, 204–214. [ครอสรีฟ]

18. วรรณ เจ; จาง เอ็กซ์ซี; นีซ ด.; ราโมเนล, KM; คลัฟ เอส; คิม, เอสวาย; สเตซีย์, มก.; Stacey, G. ไคเนสที่มีลักษณะคล้ายตัวรับ LysM มีบทบาทสำคัญในการส่งสัญญาณไคตินและการต่อต้านเชื้อราในอาราบิดิซิส เซลล์พืช 2551, 20, 471–481. [ครอสรีฟ]

19. ไอซาซ่า อี.; มิตสึโตมิ ม.; Nagano, Y. การจับโดยตรงของ LysM receptor-like kinase ของพืช LysM RLK1/CERK1 กับไคตินในหลอดทดลอง เจ. ไบโอล. เคมี 2553, 285, 2996–3004. [ครอสรีฟ] [PubMed]

20. บรอตแมน วาย.; รถม้า, U.; พนินี เอส; ลิเซค, เจ; บาลาซาเดห์ เอส; มูลเลอร์-โรเบอร์, บี.; ซิลเบอร์สไตน์, อ.; วิลมิตเซอร์ แอล; เชษฐ์ ฉัน; Viterbo, A. LysM RLK1 ที่เหมือนรีเซพเตอร์ของ LysM จำเป็นต่อการเปิดใช้งานการป้องกันและการตอบสนองต่อความเครียดจากสิ่งมีชีวิตที่เกิดจากการแสดงออกของไคติเนสของเชื้อรามากเกินไปในพืชอาราบิดิซิส โมล โรงงาน 2012, 5, 1113–1124 [ครอสรีฟ]

21. เฉิน แอล; ฮามาดะ เอส; ฟูจิวาระ ม.; จู้, ต.; ท้าว NP; หว่อง เอชแอล; กฤษณะ ป.; อุเอดะ, ที; คาวาซากิ, ต.; Shimamoto, K. The Hop/Sti1-Hsp90 chaperone complex ช่วยอำนวยความสะดวกในการสุกและการขนส่งตัวรับ PAMP ในภูมิคุ้มกันโดยกำเนิดของข้าว Cell Host Microbe 2010, 7, 185–196 [ครอสรีฟ] [PubMed]

22. อาคามัตสึ อ.; หว่อง เอชแอล; ฟูจิวาระ ม.; โอคุดะ เจ; นิชิดะ, เค; อูโน, เค; อิมาอิ เค; อุเมมูระ เค; คาวาโนะ, วาย.; Shimamoto, K. โมดูล OsCEBiP/OsCERK1-OsRacGEF1-OsRac1 เป็นองค์ประกอบเริ่มต้นที่สำคัญของภูมิคุ้มกันข้าวที่เกิดจากไคติน Cell Host Microbe 2013, 13, 465–476 [ครอสรีฟ]

23. ชินยะ ท.; ยามากูชิ, เค; เดซากิ วาย; ยามาดะ เค; นาริซาว่า ท.; โคบายาชิ, วาย.; มาเอดะ, เค; ซูซูกิ ม.; ทานิโมโตะ, ที; Takeda, J. การควบคุมแบบเลือกของการตอบสนองการป้องกันที่เกิดจากไคตินโดย PBL27 ไคเนสไซโตพลาสซึมที่มีลักษณะคล้ายตัวรับ Arabidopsis Plant J. 2014, 79, 56–66. [ครอสรีฟ] [PubMed]

24. ยามากุจิ, เค; ยามาดะ เค; อิชิกาวะ เค; โยชิมูระ เอส; ฮายาชิ, น.; อุจิฮาชิ, เค; อิชิฮามะ, น.; คิชิ-คาโบชิ ม.; ทาคาฮาชิ อ.; Tsuge, S. ไซโตพลาสซึมไคเนสที่มีลักษณะคล้ายรีเซพเตอร์ซึ่งกำหนดเป้าหมายโดยเอฟเฟกเตอร์เชื้อโรคพืชจะถูกฟอสโฟรีเลตโดยตรงโดยตัวรับไคตินและไกล่เกลี่ยภูมิคุ้มกันของข้าว Cell Host Microbe 2013, 13, 347–357 [ครอสรีฟ]

For more information:1950477648nn@gmail.com